نام پارامتر	معنی
موضوع مقاله:	عملکرد حفاظتی
روبریک (دسته موضوعی)	آشپزی

به محتوا اجازه می دهد تا از بالا به پایین اسلاید شود

کتابشناسی - فهرست کتب

نتیجه گیری

با این حال، ویژگی های شخصی اصلی یک کارآفرین عبارتند از: استقلال. هدف - آرزو؛ ماندگاری؛ کار سخت؛ دوام وجود چنین ویژگی های شخصیتی یکی از مهم ترین شرایط موفقیت است.

یک کارآفرین علاوه بر ویژگی های شخصی خود، باید مجموعه ای از دانش، مهارت ها و توانایی های خاص در حوزه ای که در آن کار می کند نیز داشته باشد. واضح است که برای انجام موفقیت آمیز تراکنش های مالی، یک کارآفرین به حداقل مجموعه ای از دانش در زمینه مالی و اعتباری و حسابداری نیاز دارد و فردی که تصمیم به سازماندهی تولید مبلمان دارد باید حداقل تحصیلات فنی داشته باشد. با این حال، این محدودیت ها تعیین کننده نیستند. اغلب اتفاق می افتاد که یک کارآفرین در طول توسعه کسب و کار خود دانش و مهارت های خاصی را به دست می آورد و در اولین مراحل آن یا به صورت شهودی یا با کمک متخصصان جذب شده عمل می کرد. نکته اصلی در اینجا تمایل به یادگیری و بهبود مهارت های خود به منظور بهبود کسب و کار است و چنین تمایلی قبلاً به ویژگی های شخصی (کنجکاوی ، پشتکار ، جاه طلبی) مربوط می شود.

مطالعه شخصیت یک کارآفرین با استفاده از آزمون های روانشناسی نه تنها به روشن شدن جنبه های خاصی از شخصیت او کمک می کند، بلکه نشان می دهد که در چه جهتی باید روی خود کار کند تا کارایی فعالیت کارآفرینی خود را افزایش دهد.

آکپروف I. G.، Maslikova Zh. V. روانشناسی کارآفرینی. - م: امور مالی و آمار، 2003.

Zavyalova E. K.، Posokhova S. T. روانشناسی کارآفرینی: کتاب درسی. - سنت پترزبورگ: انتشارات. دانشگاه ایالتی سن پترزبورگ، 2004.

منگتی A. روانشناسی یک رهبر. - م.، 2001. - ص 15.

پلاتونوف K.K. ساختار و رشد شخصیت. - م.: ناوکا، 1986. ص 24.

کارآفرینی: کتاب درسی / ویرایش. M. L. Lapusty. - M.: INFRA-M، 2003.

استفان جی. اژدهایان خود را آموزش دهید. - سن پترزبورگ: پیتر-پرس، 1996.

Shcherbatykh Yu. V. روانشناسی کارآفرینی و تجارت: کتاب درسی. - سن پترزبورگ: پیتر، 2008. ص 45.

Shcherbatykh Yu. V. روانشناسی موفقیت. - M.: Eksmo، 2005.

· غشای مخاطی کاملاً صاف است

روغن کاری شده با مخاط (تولید شده توسط غدد مخاطی خود پوسته)

· مخاط - m/o را می پوشاند، ویسکوزیته آن مانع از نفوذ آن به جریان خون می شود.

· تجمع بافت لنفاوی - متشکل از لنفوسیت هایی با درجات مختلف بلوغ است. بافت لنفاوی خوشه هایی را تشکیل می دهد:

ü لوزه ها - در همان ابتدای لوله های گوارشی و تنفسی قرار دارند:

o لوزه های پالاتین – در دو طرف حلق

o زبانی – در ناحیه ریشه زبان

o لوزه حلق - در نزدیکی دیواره فوقانی و خلفی نازوفارنکس (طاق) در زیر توبرکلوم فارینژئوم قرار دارد.

o لوزه های لوله ای – نزدیک دهانه حلقی لوله شنوایی

ü فولیکول های منفرد - در تمام طول بدن قرار دارند و وزن کل آنها حدود 2 کیلوگرم است.

ü پلاک های لنفاوی - حاوی ده ها لنفوسیت هستند، فقط در ایلئوم یافت می شوند - تکه های پیر، تعداد آنها حدود 20-30 است

ü آپاندیس ورمی فرم - غشای مخاطی آن حاوی بافت لنفاوی است. این لوزه.

· تناوب محیط های مختلف در طول لوله گوارش.

وقتی وسایل حفاظتی ضعیف بشه ایمنی کم میشه!!!

- فرآوری شیمیایی مواد غذایی- توسط شیره های گوارشی که توسط غدد گوارشی تولید می شوند انجام می شود. در سراسر p.t. غدد وجود دارد:

بر اساس اندازه:

· بزرگ

غدد بزاقی بزرگ (پاروتید، زیر فکی، زیر زبانی)

کبد - صفرا را تولید می کند که به دوازدهه می رود

پانکراس - آب پانکراس، انسولین.

غدد بزاقی کوچک (لابیال، باکال، پالاتین، لینگوال)

غدد معده

غدد روده - در مخاط روده کوچک

بر اساس محلی سازی:

· در ضخامت غشای مخاطی

بزاق جزئی

معده

غدد ژژونوم و ایلئوم روده کوچک

زیر لایه مخاطی

غدد دوازدهه

خارج از لوله گوارش

همه غدد بزرگ

درمان شیمیایی در حفره دهان - بزاق، در معده - شیره معده، 12pk - صفرا، آب پانکراس. و غدد 12pk خود، در ژژنوم و ایلئوم - تحت تأثیر آب خود. درمان شیمیایی در روده کوچک به پایان می رسد. در روده بزرگ، فیبر تحت تأثیر میکروارگانیسم ها شکسته می شود (m/o).

- جذب مواد مغذی- مواد مغذی در خون و عروق لنفاوی جذب می شوند. مکش شروع می شود:

· در حفره دهان (داروها، الکل)

· معده (l/s، الکل، مواد مغذی)

· روده کوچک - فرآیند اصلی جذب

روده بزرگ - عمدتا آب جذب می شود

روده کوچک بلند است، مخاط آن دارای:

1. چین های دایره ای، سطح مکش را افزایش می دهند. دریچه ها در مرز بین بخش ها تشکیل می شوند

2. پرز - از 1.5 تا 4 میلیون، ارتفاع 1 میلی متر، دیوار بسیار نازک است.

3. دخمه - فرورفتگی در مخاط

4. سلول های اپیتلیال دارای رشد هستند - میکروویلی (تا 300 در هر سلول).

Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ، مساحت غشای مخاطی 1500 متر مربع است.

لایه زیر مخاطی.از بافت همبند شل تشکیل شده است. هدف:

غشای مخاطی را به غشای عضلانی ثابت می کند.

تثبیت متحرک را فراهم می کند - غشای مخاطی چین ها را تشکیل می دهد

عروق و اعصاب عبور می کنند

غشای عضلانی.توسط بافت ماهیچه صاف تشکیل شده است. اما اطراف حفره دهان، ماهیچه های حلق، یک سوم بالایی مری، قسمت تحتانی راست روده مخطط هستند.

پوشش عضلانی لوله گوارش دو لایه را تشکیل می دهد:

طولی - خارجی)

· لوله گوارش را کوتاه می کند،

· پیچ خوردگی ها را صاف می کند

عرضی (دایره ای) - داخلی

پریستالسیس را فراهم می کند - باریک شدن موج مانند لومن روده

· تشکیل اسفنکترها - ضخیم شدن موضعی بین بخشهای pt. (مری - معده، معده - 12 عدد، روده کوچک - روده بزرگ، در قسمت پایین رکتوم).

اسفنکترها توسط دریچه ها تقویت می شوند - در مقابل اسفنکتر، غشای مخاطی یک چین دایره ای را تشکیل می دهد. در غشای مخاطی زیر دریچه ها شبکه های وریدی وجود دارد.

اسفنکتر + دریچه + شبکه وریدی = دستگاه بسته.

هدف: جلوگیری از تخلیه زودرس بخش مجاور. از برگشت محتوا جلوگیری می کند.

فقط معده دارای سه لایه (+ لایه مایل) است، زیرا به عنوان یک مخزن عمل می کند و غذا را مخلوط می کند. این سه لایه همچنین دارای رحم، مثانه، قلب هستند - مخزن باید کاملاً تخلیه شود.

پوسته بیرونی.

غشای بافت همبند در حفره شکمی نیست: حلق، مری، رکتوم خارج هستند. از یک غشای بافت همبند شل تشکیل شده است:

· اندام ها را به استخوان ها می چسباند

· اندام ها را به یکدیگر متصل می کند. هیچ فضای خالی بین اندام ها وجود ندارد، آنها با بافت همبند شل پر شده اند

تحرک اندام را فراهم می کند - تحرک عملکردی اندام را تضمین می کند

· عروق و اعصاب از آن عبور می کنند (در لایه های اضافی)

غشای سروزی اندام های حفره شکمی است که توسط صفاق تشکیل می شود. اهداف مشابه پوسته پارچه مشترک.

عملکرد حفاظتی - مفهوم و انواع. طبقه بندی و ویژگی های دسته "عملکرد حفاظتی" 2017، 2018.

عملکرد ساختاری

تابع کاتالیزوری

عملکرد پروتئین ها در بدن

شناخته شده ترین عملکرد پروتئین ها در بدن کاتالیز واکنش های شیمیایی مختلف است. آنزیم ها پروتئین هایی هستند که خواص کاتالیزوری خاصی دارند، یعنی هر آنزیم یک یا چند واکنش مشابه را کاتالیز می کند. آنزیم‌ها واکنش‌هایی را کاتالیز می‌کنند که مولکول‌های پیچیده (کاتابولیسم) را تجزیه می‌کنند و آنها را سنتز می‌کنند (آنابولیسم)، از جمله همانندسازی و ترمیم DNA و سنتز الگوی RNA. تا سال 2013، بیش از 5000 هزار آنزیم توصیف شده بود. شتاب یک واکنش در نتیجه کاتالیز آنزیمی می تواند بسیار زیاد باشد: برای مثال، واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم اوروتیدین 5 اینچ فسفات دکربوکسیلاز 1017 برابر سریعتر از واکنش غیرکاتالیز نشده انجام می شود (نیمه عمر دکربوکسیلاسیون اسید اوروتیک 78 میلیون است. سال بدون آنزیم و 18 میلی ثانیه با مشارکت آنزیم) مولکول هایی که به آنزیم متصل می شوند و در نتیجه واکنش تغییر می کنند، بستر نامیده می شوند.

پروتئین های ساختاری اسکلت سلولی مانند نوعی تقویت کننده به سلول ها و بسیاری از اندامک ها شکل می دهند و در تغییر شکل سلول ها نقش دارند. بیشتر پروتئین‌های ساختاری رشته‌ای هستند: برای مثال، مونومرهای اکتین و توبولین، پروتئین‌های کروی و محلول هستند، اما پس از پلیمریزاسیون، رشته‌های بلندی را تشکیل می‌دهند که اسکلت سلولی را تشکیل می‌دهند، که به سلول اجازه می‌دهد شکل خود را حفظ کند. کلاژن و الاستین اجزای اصلی ماده بین سلولی بافت همبند (مثلاً غضروف) هستند و پروتئین ساختاری دیگری به نام کراتین از مو، ناخن، پر پرندگان و برخی از پوسته ها تشکیل شده است.

چند وجود دارد انواع عملکردهای حفاظتی پروتئین ها:

حفاظت فیزیکی محافظت فیزیکی از بدن توسط کلاژن، پروتئینی که اساس ماده بین سلولی بافت های همبند (شامل استخوان ها، غضروف ها، تاندون ها و لایه های عمیق پوست (درم)) را تشکیل می دهد؛ کراتین که اساس اسکیت های شاخی، مو را تشکیل می دهد، تامین می شود. پرها، شاخ ها و سایر مشتقات اپیدرم معمولاً این گونه پروتئین ها به عنوان پروتئین هایی با عملکرد ساختاری در نظر گرفته می شوند. نمونه هایی از پروتئین های این گروه فیبرینوژن ها و ترومبین ها هستند که در لخته شدن خون نقش دارند.

حفاظت شیمیایی. اتصال سموم توسط مولکول های پروتئین می تواند سم زدایی آنها را تضمین کند. آنزیم های کبدی نقش مهمی در سم زدایی در انسان ایفا می کنند، سموم را تجزیه می کنند یا آنها را به شکل محلول تبدیل می کنند که دفع سریع آنها از بدن را تسهیل می کند.

حفاظت ایمنی. پروتئین هایی که خون و سایر مایعات بیولوژیکی را می سازند در پاسخ دفاعی بدن در برابر آسیب و حمله عوامل بیماری زا نقش دارند. پروتئین های سیستم کمپلمان و آنتی بادی ها (ایمونوگلوبولین ها) به پروتئین های گروه دوم تعلق دارند. آنها باکتری ها، ویروس ها یا پروتئین های خارجی را خنثی می کنند. آنتی‌بادی‌هایی که بخشی از سیستم ایمنی تطبیقی ​​هستند به مواد، آنتی‌ژن‌هایی که برای یک ارگانیسم بیگانه هستند متصل می‌شوند و در نتیجه آنها را خنثی می‌کنند و آنها را به مکان‌های تخریب هدایت می‌کنند. آنتی بادی ها می توانند در فضای خارج سلولی ترشح شوند یا در غشای لنفوسیت های B تخصصی به نام سلول های پلاسما جاسازی شوند.

پروتئین های محافظ

پروتئین های محافظ به محافظت از بدن در برابر تهاجم باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی کمک می کنند (نام کلی اجسام خارجی آنتی ژن است).

نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها انجام می شود (نام دیگر آنها آنتی بادی است)؛ آنها آنتی ژن هایی را که وارد بدن شده اند شناسایی کرده و محکم به آنها متصل می شوند.

در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها، همانطور که از نام آن پیداست، کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازمان مولکولی آنتی بادی ها با استفاده از مثال ایمونوگلوبولین کلاس G بر روی اسلاید نشان داده شده است. این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه زنجیره به هم متصل شده اند. پل های دی سولفیدی S-S(در اسلاید نشان داده شده اند با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفید داخل زنجیره ای است .

دو زنجیره پلیمری بزرگ (به رنگ آبی) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند.

دو زنجیره دیگر (به رنگ سبز) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً 220 اسید آمینه باقی مانده دارند. هر چهار زنجیره به گونه ای چیده شده اند که گروه های انتهایی H 2 N در یک جهت هدایت شوند.

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش هایی از زنجیره های حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه با آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مناطق جذب آنتی ژن هستند. در طول سنتز ایمونوگلوبولین، این مناطق به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها حداکثر با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد متفاوت است). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. هیچ پروتئین شناخته شده ای نمی تواند ساختار خود را تا این حد "پلاستیک" تغییر دهد، بسته به عوامل خارجی، علاوه بر ایمونوگلوبولین ها. آنزیم ها مشکل مطابقت ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف، با در نظر گرفتن همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را دوباره بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولا ایمونوگلوبولین دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می‌کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می‌تواند بلافاصله دو مکان مناسب برای جذب در آنتی ژن را پیدا کند تا به طور ایمن آن را ثابت کند. یادآور اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن فعال می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و با حمله مکرر توسط همان آنتی ژن، ایمونوگلوبولین ها در سرم خون بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتری تجمع می کنند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی پروتئین ها تا حدودی دلخواه است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساساً آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

به سمت پروتئین های محافظپروتئین ها اغلب شامل می شوند زهر مارو پروتئین های سمی برخی از گیاهان، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها به قدری منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین که در یک گیاه آفریقایی یافت می شود، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان یک ماده غیر سمی مورد مطالعه قرار گرفته است که می تواند به جای شکر برای جلوگیری از چاقی استفاده شود. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

پروتئین های سیستم انعقاد خون خاصیت محافظتی دارند.به عنوان مثال فیبرینوژن، ترومبین. آنها در تشکیل لخته خون شرکت می کنند که رگ آسیب دیده را مسدود می کند و از از دست دادن خون جلوگیری می کند.

5 انقباضی و موتورپروتئین ها به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت، به ویژه ماهیچه ها را می دهند. 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است.

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن ماهیچه ها می شود؛ سیگنال تغییر غلظت یون های کلسیم از انتهای عصبی در رشته های عضلانی می آید. انقباض عضلانی مصنوعی می تواند در اثر اعمال تکانه های الکتریکی ایجاد شود که منجر به تغییر شدید غلظت یون های کلسیم می شود؛ تحریک عضله قلب بر این اساس برای بازگرداندن عملکرد قلب است.

به دلیل لغزش اکتین نسبت به یکدیگر ( اکتین ها) و میوزین ( میوزین هاپروتوفیبریل ها باعث انقباض عضلانی و همچنین انقباضات درون سلولی غیر عضلانی می شوند. حرکت مژک ها و تاژک ها با لغزش میکروتوبول های پروتئینی نسبت به یکدیگر همراه است.

برخی از ماهی های قطب شمال و قطب جنوب حاوی پروتئین های ضد یخ در خون خود هستند که از یخ زدن آن جلوگیری می کند.

برخی از پروتئین ها هنگام انجام وظایف خود، به سلول توانایی انقباض یا حرکت را می دهند. این پروتئین ها عبارتند از اکتین و میوزین، پروتئین های فیبریلار که در انقباض ماهیچه های اسکلتی نقش دارند. نمونه دیگری از این پروتئین ها توبولین است که اندامک های سلولی - میکروتوبول ها - از آن ساخته می شود. میکروتوبول ها جداسازی کروماتید را در طول تقسیم سلولی تنظیم می کنند. میکروتوبول ها عناصر مهم مژک و تاژک هستند که با کمک آنها سلول ها حرکت می کنند.

با این حال، تعداد زیادی پروتئین وجود دارد که عملکردهای منحصر به فردی دارند که در این طبقه بندی نسبتا ساده گنجانده نشده است.

6 پروتئین های تنظیم کنندهکه اغلب هورمون نامیده می شود، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند.

پروتئین‌های تنظیم‌کننده شامل گروه بزرگی از هورمون‌های پروتئینی است که در حفظ ثبات محیط داخلی بدن نقش دارند و بر سلول‌های هدف خاص تأثیر می‌گذارند.

بسیاری از هورمون ها الیگوپپتید یا پروتئین هستند (مانند انسولین، گلوکاگون [آنتاگونیست انسولین]، هورمون آدرنوکورتیکوتروپیک و غیره).

هورمون انسولین از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفیدی به هم متصل شده اند.

انسولین هورمونی است که در سلول های جزایر لانگرهانس در پانکراس تولید می شود. نقش مهمی در متابولیسم گلوکز در خون دارد.

علاوه بر این، پروتئین های تنظیم کننده شامل پروتئین هایی هستند که اتصال آنها به پروتئین های دیگر یا سایر ساختارهای سلولی عملکرد آنها را تنظیم می کند. به عنوان مثال، پروتئین کالمودولین، در کمپلکس با چهار یون Ca2+، می تواند به برخی از آنزیم ها متصل شود و فعالیت آنها را تغییر دهد.

پروتئین های تنظیم کننده متصل شونده به DNA، با اتصال در لحظات خاصی به بخش های خاصی از DNA، می توانند سرعت خواندن اطلاعات ژنتیکی را تنظیم کنند.

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیمی وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

شکل - پروتئین انسولین - را در قالب یک مدل حجمی و به شکل ساختار سوم نشان می دهد. شامل دو زنجیره α-مارپیچ است که توسط دو پل دی سولفید به هم متصل شده اند (مقایسه با شکل 2، که در آن ساختار آن به صورت شماتیک نشان داده شده است)

مولکول انسولین، که از 51 باقیمانده اسید آمینه ساخته شده است، قطعات آمینو اسیدهای یکسان با رنگ زمینه مربوطه مشخص می شوند. بقایای اسید آمینه سیستئین موجود در زنجیره (به اختصار CIS) پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا پل هایی را در یک زنجیره تشکیل می دهند.

گیرنده ( علامت)عملکرد پروتئین

برخی از پروتئین های تعبیه شده در غشای سلولی می توانند ساختار خود را تحت تأثیر محیط خارجی تغییر دهند.

بدین ترتیب سیگنال ها از بیرون دریافت می شوند و اطلاعات به سلول منتقل می شود.

یک مثال می تواند باشد فیتوکروم- پروتئین حساس به نور که پاسخ دوره نوری گیاهان را تنظیم می کند و اپسین -جزء رودوپسینرنگدانه - یک پروتئین غشایی جدایی ناپذیر که در سلول های شبکیه یافت می شود.

فیتوکروم (از Phyto... و یونانی chroma - رنگ، رنگ) رنگدانه آبی از گروه پروتئین های پیچیده - کروموپروتئین ها است. موجود در سلول های موجودات فتوسنتزی. اولین بار توسط بیوشیمیدان آمریکایی W. Butler در سال 1959 در لپه های نهال شلغم که در تاریکی رشد کرده بودند، کشف شد.

فیتوکروم‌های آبی رنگدانه‌های غیرفعال فتوسنتزی هستند.

با این حال، مشخص شده است که سنتز پلیمرهای زیستی (DNA، RNA، پروتئین ها)، سیستم بیوسنتز کلروفیل، کاروتنوئیدها، آنتوسیانین ها، فسفات های آلی و ویتامین ها تحت کنترل فیتوکروم هستند. F. تجزیه کاتابولیک پلی ساکاریدها، چربی ها و پروتئین های ذخیره را تسریع می کند، تنفس سلولی و فسفوریلاسیون اکسیداتیو را فعال می کند.

آنزیم ها به دو شکل قابل تبدیل وجود دارند - F660 و F730 که طیف های جذب متفاوتی دارند. تحت تأثیر نور قرمز با طول موج λ = 660 نانومتر، F660 غیرفعال به F730 فعال تبدیل می شود. تبدیل معکوس یا در تاریکی یا زمانی که با نور قرمز با λ = 730 نانومتر روشن می شود رخ می دهد. اعتقاد بر این است که این تبدیل های متقابل توسط ایزومریزاسیون سیس-ترانس کروموفور F. و بازآرایی های ساختاری پروتئین ایجاد می شود.

مولکول‌های سیگنال‌دهنده (هورمون‌ها، انتقال‌دهنده‌های عصبی) از طریق تعامل با پروتئین‌های گیرنده خاص، روی فرآیندهای درون سلولی عمل می‌کنند.

هورمون‌هایی که در خون گردش می‌کنند، سلول‌های هدف را پیدا کرده و با اتصال خاص به پروتئین‌های گیرنده‌ای که معمولاً در غشای سلولی تعبیه شده‌اند، روی آن‌ها عمل می‌کنند. برای مولکول های تنظیم کننده آبگریز که از غشای سلولی عبور می کنند، گیرنده ها در سیتوپلاسم سلول ها قرار می گیرند.

مولکول‌های سیگنال‌دهنده (هورمون‌ها، انتقال‌دهنده‌های عصبی) از طریق تعامل با پروتئین‌های گیرنده خاص، روی فرآیندهای درون سلولی عمل می‌کنند. بنابراین، هورمون‌هایی که در خون در گردش هستند، سلول‌های هدف را پیدا می‌کنند و با اتصال خاص به پروتئین‌های گیرنده، که معمولاً در غشای سلولی ساخته می‌شوند، روی آن‌ها عمل می‌کنند. برای مولکول های تنظیم کننده آبگریز که از غشای سلولی عبور می کنند، گیرنده ها در سیتوپلاسم سلول ها قرار می گیرند.

مهم ترین آنها فیتوکروم های A و B (phyA و phyB) هستند. فیتوکروم A

بسیاری از عملکردهای تنظیم کننده نور را انجام می دهد. با مشارکت آن، تحریک و مهار جوانه زنی بذر، القای اتیلاسیون، تنظیم سنتز آنزیم های مختلف، تنظیم رشد ریشه، تحریک گلدهی و تنظیم ریتم های شبانه روزی رخ می دهد.

چرخه تغییرات عمده رودوپسین در میله های شبکیه

RHODOPSIN (از یونانی rhodon - رز و opsis - چشم انداز)، بنفش بصری، اصلی. رنگدانه بصری میله های شبکیه مهره داران (به جز برخی از ماهی ها و دوزیستان در مراحل اولیه رشد) و حیوانات بی مهره.

طبق علم شیمی در طبیعت، رودوپسین یک پروتئین پیچیده (کروموپروتئین) است که شامل 11-سیس-رتینال (گروه کروموفوریک)، یک گلیکوپروتئین، یعنی پروتئین ترکیب شده با قندها، و لیپیدها (به اصطلاح قسمت اپسین) است. مول. جرم رودوپسین مهره داران تقریباً می باشد. 40000، سرپایان - تقریبا. 70000. R. - پایه. جزء ساختاری و عملکردی بخش بیرونی میله ها (به Vision, Retina, Photoreceptors مراجعه کنید).

عمل بصری با جذب R. از یک کوانتوم نور آغاز می شود (حداکثر طیف جذب R. تقریباً 500 نانومتر است). در این مورد، ایزومریزاسیون 11-cis-retinal به شکل کاملاً ترانس (به فرمول ها مراجعه کنید) رخ می دهد، که منجر به تجزیه تدریجی (فتولیز) مولکول R.، تغییر در انتقال یون در گیرنده نوری و ظهور الکتریسیته می شود. سیگنال، که به عناصر عصبی شبکیه منتقل می شود. بازسازی R. یا با سنتز از 11-cis-retinal و opsin که پس از فوتولیز آزاد می شود، یا با جذب کوانتوم دوم توسط یکی از محصولات میانی فوتولیز و همچنین در فرآیند سنتز دیسک های جدید انجام می شود. بخش بیرونی شبکیه (این دومی مسیر اصلی میله ها است).

در دیواره سلولی برخی از باکتری های هالوفیل، رنگدانه ای یافت شد که شامل شبکیه، گلیکوپروتئین و لیپیدها نیز می شود. این راداپسین باکتریایی (ساختار آن به طور قطعی مشخص نشده است) ظاهراً همراه با سایر رنگدانه های باکتریایی در فتوسنتز شرکت می کند.

از اهمیت ویژه ای برای عملکرد فیتوکروم برگشت پذیری آن است: این کروموپروتئین (پروتئین پیچیده ای که علاوه بر اسیدهای آمینه، اجزای رنگی نیز دارد) به دو شکل وجود دارد که می توانند به یکدیگر تبدیل شوند.

فیتوکروم آبی 660 (Ф 660) دارای حداکثر جذب در ناحیه قرمز روشن طیف با طول موج 660 نانومتر و فیتوکروم سبز-آبی 730 (Ф 730) - در ناحیه قرمز تیره طیف با طول موج 730 است. نانومتر

هنگامی که با نور قرمز روشن روشن می شود، F 660 غیرفعال به F 730 فعال فیزیولوژیکی تبدیل می شود و هنگامی که با نور قرمز تیره روشن می شود، F 730 به F 660 تبدیل می شود.

8 پروتئین های غذایی و ذخیره سازیهمانطور که از نام آن پیداست، به عنوان منبع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کند.

پروتئین های غذایی شامل آلبومین- جزء اصلی سفیده تخم مرغ و همچنین کازئین- پروتئین اصلی شیر.

تحت تأثیر یک آنزیم پپسینکازئین در معده منعقد می شود که باعث حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب موثر آن می شود. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

فریتین که در بافت های حیوانی یافت می شود حاوی یون های آهن است.

پروتئین های ذخیره سازی نیز شامل میوگلوبینکه از نظر ترکیب و ساختار مشابه هموگلوبین است. میوگلوبینعمدتا بر روی در عضلات، نقش اصلی آن است ذخیره سازی اکسیژن، که هموگلوبین به او می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را با فعالیت بدنی و کمبود اکسیژن به بافت های مختلف منتقل می کند تا آزاد شود.

همه این تنوع عملکردها از مجموعه بسیار ساده ای از 20 اسید آمینه ناشی می شود که زنجیره پلی پپتیدی یک پروتئین را تشکیل می دهد. این مقادیر مختلف و ترکیبات مختلف این اسیدهای آمینه در زنجیره است که منحصر به فرد بودن یک پروتئین خاص را تعیین می کند.

عملکرد مشابه حفاظت فیزیکی توسط پروتئین های ساختاری انجام می شود که دیواره سلولی برخی از پروتیست ها (به عنوان مثال جلبک سبز کلامیدوموناس) و کپسیدهای ویروسی را تشکیل می دهند.

عملکردهای محافظتی فیزیکی پروتئین ها شامل توانایی لخته شدن خون است که توسط پروتئین فیبرینوژن موجود در پلاسمای خون تأمین می شود. فیبرینوژن بی رنگ است. هنگامی که خون شروع به لخته شدن می کند، توسط آنزیم [[tro] پس از برش، یک مونومر تشکیل می شود - فیبرین که به نوبه خود پلیمریزه شده و به نخ های سفید رسوب می کند. فیبرین، رسوب می کند، خون را مایع نیست، بلکه ژلاتینی می کند. در فرآیند لخته شدن خون، پروتئین اساسی - پس از تشکیل رسوب، از رشته های فیبرین و گلبول های قرمز خون، هنگامی که فیبرین فشرده می شود، یک ترومب قرمز قوی تشکیل می دهد.

عملکرد حفاظتی شیمیایی

پروتئین های محافظ سیستم ایمنی نیز شامل اینترفرون ها هستند. این پروتئین ها توسط سلول های آلوده به ویروس تولید می شوند. اثر آنها بر روی سلول همسایه با جلوگیری از تکثیر ویروس ها یا تجمع ذرات ویروسی در سلول های هدف، مقاومت ضد ویروسی را ایجاد می کند. اینترفرون ها مکانیسم های اثر دیگری نیز دارند، به عنوان مثال، آنها بر فعالیت لنفوسیت ها و سایر سلول های سیستم ایمنی تأثیر می گذارند.

عملکرد محافظ فعال

سموم پروتئینی حیوانات

سنجاب ها همچنین می توانند برای محافظت در برابر شکارچیان یا حمله به طعمه استفاده کنند. چنین پروتئین ها و پپتیدهایی در زهر اکثر حیوانات (به عنوان مثال، مارها، عقرب ها، cnidarians و غیره) یافت می شوند. پروتئین های موجود در سموم مکانیسم های عمل متفاوتی دارند. بنابراین، سم مار افعی اغلب حاوی آنزیم فسفولیپاز است که باعث تخریب غشای سلولی و در نتیجه همولیز گلبول های قرمز و خونریزی می شود. سم جمع کننده توسط نوروتوکسین ها غالب است. به عنوان مثال، زهر کریت حاوی پروتئین α-بونگاروتوکسین (مسدود کننده گیرنده های استیل کولین نیکوتین و بتا-بونگاروتوکسین است (باعث آزاد شدن مداوم استیل کولین از انتهای عصب و در نتیجه تخلیه ذخایر آن می شود)؛ اثر ترکیبی این سموم باعث مرگ در اثر فلج عضلانی می شود. .

سموم پروتئینی باکتریایی

سموم پروتئین باکتریایی - سم بوتولینوم، سم تتانوسپاسمین تولید شده توسط عوامل ایجاد کننده کزاز، سم دیفتری عامل ایجاد کننده دیفتری، سم وبا. بسیاری از آنها مخلوطی از چندین پروتئین با مکانیسم های مختلف عمل هستند. برخی از سموم باکتریایی با طبیعت پروتئینی سم بسیار قوی هستند. اجزای سم بوتولینوم سمی ترین مواد طبیعی شناخته شده هستند.

سموم باکتری های بیماری زا از جنس کلستریدیومظاهراً توسط باکتری های بی هوازی لازم است که بر کل بدن تأثیر بگذارند و آن را به سمت مرگ سوق دهند - این به باکتری ها اجازه می دهد "بدون مجازات" تغذیه و تولید مثل کنند و با افزایش بسیار جمعیت خود ، بدن را به شکلی ترک کنند. از هاگ ها

اهمیت بیولوژیکی سموم بسیاری از باکتری های دیگر به طور دقیق مشخص نیست.

سموم گیاهی پروتئینی

در گیاهان معمولاً از مواد غیر پروتئینی (آلکالوئیدها، گلیکوزیدها و ...) به عنوان سم استفاده می شود. با این حال، گیاهان حاوی سموم پروتئینی نیز هستند. بنابراین، دانه های کرچک (گیاهان خانواده اسپورج) حاوی پروتئین سم ریسین هستند. این سم به سیتوپلاسم سلول‌های روده نفوذ می‌کند و زیرواحد آنزیمی آن که بر روی ریبوزوم‌ها اثر می‌کند، ترجمه را به‌طور برگشت‌ناپذیری مسدود می‌کند.

پیوندها

بنیاد ویکی مدیا 2010.

ببینید "عملکرد محافظتی پروتئین ها" در فرهنگ های دیگر چیست:

این اصطلاح معانی دیگری دارد، به پروتئین ها (معانی) مراجعه کنید. پروتئین ها (پروتئین ها، پلی پپتیدها) مواد آلی با مولکولی بالا متشکل از اسیدهای آمینه آلفا هستند که در یک زنجیره توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند. در موجودات زنده... ... ویکی پدیا

کریستال های پروتئین های مختلف در ایستگاه فضایی میر و در طول پروازهای شاتل ناسا رشد کرده اند. پروتئین های بسیار خالص شده در دماهای پایین کریستال هایی تشکیل می دهند که برای بدست آوردن مدلی از پروتئین استفاده می شود. پروتئین ها (پروتئین ها، ... ... ویکی پدیا

I Skin (کوتیس) اندام پیچیده ای است که پوشش بیرونی بدن حیوانات و انسان است و عملکردهای فیزیولوژیکی مختلفی را انجام می دهد. آناتومی و بافت شناسی در انسان، سطح سلول های خونی 1.5 2 m2 است (بسته به قد، جنسیت، ... دایره المعارف پزشکی

بافت مایع در حال گردش در سیستم گردش خون انسان و حیوانات؛ فعالیت حیاتی سلول ها و بافت ها و عملکرد آنها در عملکردهای مختلف فیزیولوژیکی را تضمین می کند. یکی از وظایف اصلی K. انتقال گازها (O2 از اندام ها... ...

کبد- (نراق)، غده لوبولی بزرگ بدن حیوان، درگیر در فرآیندهای هضم، متابولیسم، گردش خون، حفظ ثبات درونی. محیط بدن واقع در قسمت قدامی حفره شکم دقیقاً در پشت ... ...

معده بخش منبسط شده ای از دستگاه گوارش است که در آن پردازش شیمیایی و مکانیکی غذا انجام می شود. ساختار معده حیوانات. غدد غده ای یا گوارشی وجود دارد که دیواره آنها حاوی... ... دایره المعارف بزرگ شوروی

خون- تصویر میکروسکوپی گاو خونی، شتر، اسب، گوسفند، خوک، سگ. تصویر میکروسکوپی گاو خونی (I>>)، شتر (II)، اسب (III)، گوسفند (IV)، خوک (V)، سگ (VI): 1 …… فرهنگ لغت دایره المعارف دامپزشکی

آناتومی طبیعی (سیستماتیک) انسان بخشی از آناتومی انسان است که ساختار یک "عادی"، یعنی بدن انسان سالم را توسط سیستم های اندام، اندام ها و بافت ها مطالعه می کند. اندام عضوی از بدن با شکل و طرح خاصی است، ... ... ویکی پدیا

I (sanguis) بافت مایعی که حمل و نقل مواد شیمیایی را در بدن انجام می دهد (از جمله اکسیژن) که به دلیل آن ادغام فرآیندهای بیوشیمیایی که در سلول های مختلف و فضاهای بین سلولی اتفاق می افتد در یک سیستم واحد رخ می دهد. دایره المعارف پزشکی

عملکرد بدن انسان در آغاز قرن نوزدهم مشخص شد. دانشمندان این مواد را با اصطلاح یونانی "پروتئین" از کلمه protos - "اصلی، اول" تعیین کردند.

ویژگی اصلی این ترکیبات شیمیایی این است که پایه ای هستند که بدن برای ایجاد سلول های جدید استفاده می کند. عملکردهای دیگر آنها تضمین فرآیندهای تنظیمی و متابولیک است. در انجام عملکردهای حمل و نقل (به عنوان مثال، پروتئین هموگلوبین، که اکسیژن را در سراسر بدن از طریق جریان خون توزیع می کند). در تشکیل فیبرهای عضلانی؛ در مدیریت بسیاری از عملکردهای حیاتی بدن (یک مثال بارز پروتئین انسولین است). در تنظیم فرآیند هضم و متابولیسم انرژی؛ در محافظت از بدن

ساختار شیمیایی این مواد با تعداد اسیدهای آمینه تشکیل دهنده مولکول های پروتئین تعیین می شود. مولکول ها از نظر اندازه بسیار بزرگ هستند. این مواد مواد آلی با مولکولی بالا هستند و نشان دهنده زنجیره ای از اسیدهای آمینه هستند که توسط یک پیوند پپتیدی به هم مرتبط شده اند. ترکیب اسید آمینه پروتئین ها توسط کد ژنتیکی تعیین می شود. تغییرات زیادی در ترکیب اسیدهای آمینه، خواص متنوعی از مولکول های پروتئین را فراهم می کند. به عنوان یک قاعده، آنها با یکدیگر ارتباط برقرار می کنند و مجتمع های پیچیده ای را تشکیل می دهند.

طبقه بندی پروتئین ها نهایی نشده است، زیرا همه پروتئین ها توسط دانشمندان مورد مطالعه قرار نگرفته اند. نقش بسیاری از آنها همچنان برای مردم یک رمز و راز است. تاکنون پروتئین ها بر اساس نقش بیولوژیکی آنها و اینکه کدام اسیدهای آمینه در ترکیب آنها وجود دارد تقسیم می شوند. برای تغذیه ما، این خود پروتئین نیست که ارزشمند است، بلکه اسیدهای آمینه سازنده آن است. اسیدهای آمینه نوعی اسید آلی هستند. بیش از 100 مورد وجود دارد. بدون آنها، فرآیندهای متابولیک نمی توانند اتفاق بیفتند.

بدن نمی تواند پروتئین های تامین شده با غذا را به طور کامل جذب کند. بیشتر آنها توسط شیره های گوارشی اسیدی از بین می روند. پروتئین ها به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. بدن پس از تجزیه آمینو اسیدهای مورد نیاز خود را می گیرد و پروتئین های لازم را از آنها می سازد. در این حالت، تبدیل برخی از اسیدهای آمینه به اسیدهای آمینه دیگر می تواند رخ دهد. علاوه بر تبدیل، آنها همچنین می توانند به طور مستقل در بدن سنتز شوند.

با این حال، همه اسیدهای آمینه نمی توانند توسط بدن ما تولید شوند. آنهایی که سنتز نمی شوند ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن به آنها نیاز دارد و فقط می تواند آنها را از خارج دریافت کند. اسیدهای آمینه ضروری را نمی توان با سایرین جایگزین کرد. اینها عبارتند از متیونین، لیزین، ایزولوسین، لوسین، فنیل آلانین، ترئونین، والین. علاوه بر این، اسیدهای آمینه دیگری نیز وجود دارند که منحصراً از فنیل آلانین و متیونین ضروری تشکیل می شوند. بنابراین، کیفیت تغذیه نه با کمیت پروتئین های ورودی، بلکه با ترکیب کیفی آنها تعیین می شود. به عنوان مثال، سیب زمینی، کلم سفید، چغندر، کلم، حبوبات و نان حاوی مقادیر زیادی تریپتوفان، لیزین و متیونین هستند.

جریان متابولیسم پروتئین در بدن ما به مقدار کافی از پروتئین های لازم بستگی دارد. تجزیه و تبدیل برخی از مواد به مواد دیگر با آزاد شدن انرژی مورد نیاز بدن اتفاق می افتد.

در نتیجه فعالیت حیاتی بدن، برخی از پروتئین ها به طور مداوم از بین می روند. تقریباً 30 گرم در روز از مواد پروتئینی که از خارج می آیند از دست می رود. بنابراین، با در نظر گرفتن ضرر، رژیم غذایی باید حاوی مقدار کافی از این مواد باشد تا عملکرد بدن تضمین شود.

مصرف مواد پروتئینی بدن به عوامل مختلفی بستگی دارد: انجام کارهای فیزیکی سخت یا استراحت. وضعیت عاطفی مصرف روزانه پروتئین برای بزرگسالان حداقل 50 گرم است (این تقریباً 0.8 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن بدن است). کودکان به دلیل رشد و نمو شدید، به پروتئین بیشتری نیاز دارند - تا 1.9 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن بدن.

با این حال، حتی مقدار زیادی پروتئین مصرف شده در مواد غذایی، میزان متعادلی از اسیدهای آمینه موجود در آنها را تضمین نمی کند. بنابراین، رژیم غذایی باید متنوع باشد تا بدن بتواند حداکثر سود را در قالب اسیدهای آمینه مختلف از آن استخراج کند. ما در مورد این واقعیت صحبت نمی کنیم که اگر امروز در غذایی که می خورید تریپتوفان وجود نداشته باشد، فردا بیمار خواهید شد. نه، بدن "می داند" چگونه اسیدهای آمینه مفید را در مقادیر کم ذخیره کند و در صورت لزوم از آنها استفاده کند. با این حال، ظرفیت تجمعی بدن خیلی زیاد نیست، بنابراین ذخایر مواد مغذی باید به طور منظم دوباره پر شوند.

اگر به دلیل اعتقادات شخصی (گیاهخواری) یا دلایل سلامتی (مشکلات دستگاه گوارش و تغذیه رژیمی)، محدودیت غذایی دارید، باید با متخصص تغذیه مشورت کنید تا رژیم غذایی خود را تنظیم کرده و تعادل پروتئین ها را در بدن بازگرداند.
در طول فعالیت های ورزشی شدید، بدن به مقدار زیادی پروتئین نیاز دارد. تغذیه ورزشی مخصوصاً برای چنین افرادی تولید می شود. با این حال، دریافت پروتئین باید با فعالیت بدنی انجام شده مطابقت داشته باشد. بیش از حد این مواد، بر خلاف تصور عمومی، منجر به افزایش شدید توده عضلانی نمی شود.

تنوع عملکرد پروتئین ها تقریباً تمام فرآیندهای بیوشیمیایی را که در بدن اتفاق می افتد پوشش می دهد. آنها را می توان کاتالیزورهای بیوشیمیایی نامید.
پروتئین ها اسکلت سلولی را تشکیل می دهند که شکل سلول ها را حفظ می کند. بدون پروتئین، عملکرد موفق سیستم ایمنی غیرممکن است.

منابع غذایی عالی از پروتئین عبارتند از: گوشت، شیر، ماهی، غلات، حبوبات و آجیل. میوه ها، انواع توت ها و سبزیجات کمتر از نظر پروتئین غنی هستند.

اولین پروتئینی که برای تعیین توالی اسید آمینه آن مورد مطالعه قرار گرفت انسولین بود. برای این دستاورد، F. Sanger جایزه نوبل را در دهه 60 قرن گذشته دریافت کرد. در همان زمان، دانشمندان D. Kendrew و M. Perutz توانستند ساختاری سه بعدی از میوگلوبین و هموگلوبین را با استفاده از تکنیک های پراش اشعه ایکس ایجاد کنند. برای این کار آنها جایزه نوبل را نیز دریافت کردند.

تاریخچه مطالعه

بنیانگذار مطالعه پروتئین ها Antoine Francois de Fourcroix است. او پس از اینکه متوجه توانایی آنها در دنچر شدن (یا منعقد شدن) در مواجهه با اسیدها یا دمای بالا شد، آنها را به عنوان یک طبقه جداگانه شناسایی کرد. او فیبرین (جدا شده از خون)، گلوتن (جدا شده از دانه گندم) و آلبومین (سفیده تخم مرغ) را مطالعه کرد.


دانشمند هلندی G. Mulder کار علمی همکار فرانسوی خود de Fourcroix را تکمیل کرد و ترکیب پروتئین را تجزیه و تحلیل کرد. بر اساس این تجزیه و تحلیل، او فرض کرد که اکثر مولکول های پروتئین فرمول تجربی مشابهی دارند. او همچنین اولین کسی بود که جرم مولکولی یک پروتئین را تعیین کرد.
به گفته مولدر، هر پروتئینی از اجزای ساختاری کوچک - "پروتئین ها" تشکیل شده است. و در سال 1838، دانشمند سوئدی J. Berzelius اصطلاح "پروتئین" را به عنوان یک نام کلی برای همه پروتئین ها پیشنهاد کرد.

در طی 30-40 سال بعد، تحقیقاتی بر روی اکثر اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها انجام شد. در سال 1894، A. Kossel، فیزیولوژیست آلمانی، این فرض را مطرح کرد که آمینو اسیدها اجزای ساختاری پروتئین ها هستند و آنها توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل هستند. او در تلاش بود تا توالی اسید آمینه یک پروتئین را مطالعه کند.
در سال 1926، سرانجام نقش غالب پروتئین ها در بدن شناخته شد. این زمانی اتفاق افتاد که شیمیدان آمریکایی D. Sumner ثابت کرد که اوره آز (آنزیمی که بدون آن بسیاری از فرآیندهای شیمیایی نمی توانند اتفاق بیفتند) یک پروتئین است.

در آن زمان جداسازی پروتئین های خالص برای نیازهای علمی بسیار دشوار بود. به همین دلیل است که اولین آزمایش ها با استفاده از پلی پپتیدهایی انجام شد که می توانند در مقادیر قابل توجهی با حداقل هزینه خالص شوند - اینها پروتئین های خون، پروتئین های مرغ، سموم مختلف، آنزیم هایی با منشا گوارشی یا متابولیک هستند که پس از کشتار گاو آزاد می شوند. در پایان دهه 50، امکان خالص سازی ریبونوکلئاز پانکراس گاوی وجود داشت. این ماده بود که برای بسیاری از دانشمندان به یک جسم آزمایشی تبدیل شد.

در علم مدرن، مطالعه پروتئین ها در سطح کیفی جدیدی ادامه یافته است. شاخه ای از بیوشیمی به نام پروتئومیکس وجود دارد. اکنون، به لطف پروتئومیکس، می توان نه تنها پروتئین های خالص شده جدا شده، بلکه تغییرات موازی و همزمان در اصلاح بسیاری از پروتئین های متعلق به سلول ها و بافت های مختلف را نیز مطالعه کرد. اکنون دانشمندان می توانند ساختار یک پروتئین را از روی توالی اسید آمینه آن محاسبه کنند. روش های میکروسکوپ کرایوالکترونی امکان مطالعه کمپلکس های پروتئینی بزرگ و کوچک را فراهم می کند.

خواص پروتئین ها

اندازه پروتئین ها را می توان بر حسب تعداد اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آنها یا بر حسب دالتون اندازه گیری کرد که نشان دهنده وزن مولکولی آنهاست. به عنوان مثال، پروتئین های مخمر از 450 اسید آمینه تشکیل شده و وزن مولکولی آنها 53 کیلودالتون است. بزرگترین پروتئین شناخته شده برای علم مدرن که تیتین نام دارد، از بیش از 38 هزار اسید آمینه تشکیل شده است و وزن مولکولی آن حدود 3700 کیلودالتون است.
پروتئین هایی که از طریق برهمکنش با بقایای فسفات به اسیدهای نوکلئیک متصل می شوند، پروتئین های اساسی در نظر گرفته می شوند. از جمله پروتامین ها و هیستون ها هستند.

پروتئین ها بر اساس میزان حلالیت آنها طبقه بندی می شوند، اکثر آنها در آب بسیار محلول هستند. با این حال، استثناهایی وجود دارد. فیبروئین (اساس تار عنکبوت و ابریشم) و کراتین (پایه مو در انسان و همچنین پشم در حیوانات و پر در پرندگان) نامحلول هستند.

دناتوره سازی

به عنوان یک قاعده، پروتئین ها خواص فیزیکی و شیمیایی و ساختار موجود زنده ای را که به آن تعلق دارند حفظ می کنند. در نتیجه، اگر بدن با دمای خاصی سازگار شود، پروتئین در برابر آن مقاومت می کند و خواص خود را تغییر نمی دهد.
تغییرات در شرایطی مانند دمای محیط، یا قرار گرفتن در معرض یک محیط اسیدی/قلیایی، باعث می شود پروتئین ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم خود را از دست بدهد. از دست دادن ساختار بومی ذاتی یک سلول زنده، دناتوراسیون یا تاخوردگی پروتئین نامیده می شود. دناتوره شدن ممکن است جزئی یا کامل، برگشت ناپذیر یا برگشت پذیر باشد. محبوب ترین و روزمره ترین نمونه دناتوره شدن غیرقابل برگشت، تهیه تخم مرغ آب پز سخت است. هنگامی که اوالبومین که یک پروتئین شفاف است، در معرض دمای بالا قرار می گیرد، مات و متراکم می شود.

در برخی موارد، دناتوراسیون برگشت پذیر است؛ پروتئین را می توان با استفاده از نمک های آمونیوم به حالت طبیعی خود بازگرداند. دناتوراسیون برگشت پذیر به عنوان یک روش خالص سازی پروتئین استفاده می شود.

پروتئین های ساده و پیچیده

علاوه بر زنجیره های پپتیدی، برخی از پروتئین ها دارای واحدهای ساختاری غیر اسید آمینه نیز هستند. بر اساس معیار وجود یا عدم وجود قطعات غیر اسید آمینه، پروتئین ها به دو گروه پروتئین های پیچیده و پروتئین های ساده تقسیم می شوند. پروتئین های ساده فقط از زنجیره های اسید آمینه تشکیل شده اند. پروتئین های پیچیده حاوی قطعاتی هستند که ماهیتی غیر پروتئینی دارند.

بر اساس ماهیت شیمیایی پروتئین های پیچیده، پنج کلاس متمایز می شوند:

• گلیکوپروتئین ها
• کروموپروتئین ها
• فسفوپروتئین ها
• متالوپروتئین ها
• لیپوپروتئین ها

گلیکوپروتئین ها حاوی بقایای کربوهیدرات های مرتبط کووالانسی و انواع آنها - پروتئوگلیکان ها هستند. به عنوان مثال، گلیکوپروتئین ها شامل ایمونوگلوبولین ها هستند.

کروموپروتئین ها نام کلی پروتئین های پیچیده است که شامل فلاووپروتئین ها، کلروفیل ها، هموگلوبین و غیره می شود.

پروتئین هایی که فسفوپروتئین نامیده می شوند حاوی بقایای اسید فسفریک هستند. این گروه از پروتئین ها شامل کازئین شیر است.

متالوپروتئین ها پروتئین هایی هستند که حاوی یون های متصل کووالانسی فلزات خاصی هستند. در میان آنها پروتئین هایی وجود دارد که عملکردهای حمل و نقل و ذخیره سازی را انجام می دهند (ترانسفرین، فریتین).

پروتئین های پیچیده لیپوپروتئین ها حاوی باقی مانده های لیپیدی هستند. وظیفه آنها انتقال لیپیدها است.

بیوسنتز پروتئین

موجودات زنده بر اساس اطلاعات ژنتیکی که در ژن ها رمزگذاری شده اند، پروتئین ها را از اسیدهای آمینه ایجاد می کنند. هر یک از پروتئین های سنتز شده از یک توالی کاملا منحصر به فرد از اسیدهای آمینه مرتبط تشکیل شده است. یک توالی منحصر به فرد توسط عاملی مانند توالی نوکلئوتیدی ژنی که اطلاعات مربوط به یک پروتئین معین را کد می کند، تعیین می شود.

کد ژنتیکی از کدون تشکیل شده است. کدون واحدی از اطلاعات ژنتیکی است که از بقایای نوکلئوتیدی تشکیل شده است. هر کدون مسئول اتصال یک اسید آمینه به پروتئین است. تعداد کل آنها 64 است. برخی از اسیدهای آمینه نه با یک، بلکه توسط چندین کدون تعیین می شوند.

عملکرد پروتئین ها در بدن

همراه با سایر ماکرومولکول های بیولوژیکی (پلی ساکاریدها و لیپیدها)، بدن برای انجام بیشتر فرآیندهای زندگی در سلول ها به پروتئین نیاز دارد. پروتئین ها فرآیندهای متابولیک و تبدیل انرژی را انجام می دهند. آنها بخشی از اندامک ها - ساختارهای سلولی هستند و در سنتز مواد بین سلولی شرکت می کنند.

لازم به ذکر است که طبقه بندی پروتئین ها بر اساس عملکرد آنها کاملاً دلخواه است، زیرا در برخی از موجودات زنده یک پروتئین می تواند چندین عملکرد مختلف را انجام دهد. پروتئین ها به دلیل فعالیت آنزیمی بالا، وظایف زیادی را انجام می دهند. به طور خاص، چنین آنزیم هایی شامل پروتئین حرکتی میوزین و همچنین پروتئین های تنظیم کننده پروتئین کینازها هستند.

تابع کاتالیزوری

مطالعه شده ترین نقش پروتئین ها در بدن کاتالیز واکنش های شیمیایی مختلف است. آنزیم ها گروهی از پروتئین ها هستند که خواص کاتالیزوری خاصی دارند. هر یک از این آنزیم ها یک یا چند واکنش مشابه را کاتالیز می کنند. علم چندین هزار ماده آنزیمی را می شناسد. به عنوان مثال، ماده پپسین که در طی هضم پروتئین ها را تجزیه می کند، یک آنزیم است.

بیش از 4000 واکنشی که در بدن ما رخ می دهد نیاز به کاتالیز دارد. بدون تأثیر آنزیم ها، واکنش ده ها و صدها بار کندتر پیش می رود.
مولکول هایی که در طی یک واکنش به آنزیم متصل می شوند و سپس تغییر می کنند، سوبسترا نامیده می شوند. این آنزیم حاوی اسیدهای آمینه زیادی است، اما همه آنها با سوبسترا تعامل ندارند و مطمئناً همه آنها مستقیماً در فرآیند کاتالیز دخالت ندارند. بخشی از آنزیم که سوبسترا به آن متصل می شود، محل آنزیمی فعال در نظر گرفته می شود.

عملکرد ساختاری

پروتئین های ساختاری اسکلت سلولی نوعی چارچوب سفت و سخت هستند که به سلول ها شکل می دهند. به لطف آنها، شکل سلول ها می تواند تغییر کند. اینها شامل الاستین، کلاژن، کراتین است. اجزای اصلی ماده بین سلولی در بافت همبند کلاژن و الاستین هستند. کراتین پایه ای برای تشکیل مو و ناخن و همچنین پر در پرندگان است.

عملکرد حفاظتی

چندین عملکرد محافظتی پروتئین ها وجود دارد: فیزیکی، ایمنی، شیمیایی.
کلاژن در تشکیل حفاظت فیزیکی شرکت می کند. اساس ماده بین سلولی انواع بافت همبند مانند استخوان ها، غضروف ها، تاندون ها و لایه های عمیق پوست (درم) را تشکیل می دهد. نمونه هایی از این گروه از پروتئین ها ترومبین ها و فیبرینوژن ها هستند که در لخته شدن خون نقش دارند.

دفاع ایمنی شامل مشارکت پروتئین های موجود در خون یا سایر مایعات بیولوژیکی در شکل گیری پاسخ محافظتی بدن در برابر حمله میکروارگانیسم های بیماری زا یا آسیب است. به عنوان مثال، ایمونوگلوبولین ها ویروس ها، باکتری ها یا پروتئین های خارجی را خنثی می کنند. آنتی بادی های تولید شده توسط سیستم ایمنی بدن به مواد خارجی به نام آنتی ژن متصل می شوند و آنها را خنثی می کنند. به عنوان یک قاعده، آنتی بادی ها در فضای بین سلولی ترشح می شوند یا در غشای سلول های پلاسما تخصصی ثابت می شوند.

آنزیم ها و سوبسترا خیلی نزدیک به هم متصل نیستند، در غیر این صورت ممکن است روند واکنش کاتالیز شده مختل شود. اما پایداری اتصال آنتی ژن و آنتی بادی ها با هیچ چیز محدود نمی شود.

حفاظت شیمیایی شامل اتصال مولکول های پروتئین به سموم مختلف است، یعنی تضمین سم زدایی بدن. مهمترین نقش در سم زدایی بدن ما توسط آنزیم های کبدی ایفا می شود که سموم را تجزیه کرده یا به شکل محلول تبدیل می کنند. سموم محلول به سرعت از بدن خارج می شوند.

عملکرد تنظیمی

اکثر فرآیندهای درون سلولی توسط مولکول های پروتئینی تنظیم می شوند. این مولکول ها عملکرد بسیار تخصصی دارند و نه ماده ساختمانی برای سلول ها هستند و نه منبع انرژی. تنظیم به دلیل فعالیت آنزیم ها یا به دلیل اتصال به مولکول های دیگر انجام می شود.
پروتئین کینازها نقش مهمی در تنظیم فرآیندهای درون سلولی دارند. اینها آنزیم هایی هستند که با چسباندن ذرات فسفات به پروتئین های دیگر بر فعالیت آنها تأثیر می گذارند. آنها یا فعالیت را افزایش می دهند یا به طور کامل آن را سرکوب می کنند.

عملکرد سیگنال

عملکرد سیگنالینگ پروتئین ها در توانایی آنها برای خدمت به عنوان مواد سیگنال بیان می شود. آنها سیگنال هایی را بین بافت ها، سلول ها و اندام ها منتقل می کنند. گاهی اوقات عملکرد سیگنالینگ مشابه عملکرد تنظیمی در نظر گرفته می شود، زیرا بسیاری از پروتئین های تنظیم کننده درون سلولی نیز انتقال سیگنال را انجام می دهند. سلول ها با استفاده از پروتئین های سیگنال دهی که از طریق ماده بین سلولی پخش می شوند، با یکدیگر تعامل می کنند.

سیتوکین ها و پروتئین های هورمونی یک عملکرد سیگنالینگ را انجام می دهند.
هورمون ها توسط خون حمل می شوند. هنگامی که یک گیرنده به یک هورمون متصل می شود، پاسخی را در سلول ایجاد می کند. هورمون ها غلظت مواد در سلول های خونی و همچنین تنظیم رشد و تولید مثل سلول ها را تنظیم می کنند. نمونه ای از این پروتئین ها انسولین معروف است که غلظت گلوکز خون را تنظیم می کند.

سیتوکین ها مولکول های پیام رسان پپتیدی کوچکی هستند. آنها به عنوان تنظیم کننده تعامل بین سلول های مختلف عمل می کنند و همچنین بقای این سلول ها را تعیین می کنند، رشد و فعالیت عملکردی آنها را سرکوب یا تحریک می کنند. بدون سیتوکین ها، کار هماهنگ سیستم عصبی، غدد درون ریز و ایمنی غیرممکن است. به عنوان مثال، سیتوکین ها می توانند باعث نکروز تومور شوند - یعنی سرکوب رشد و فعالیت سلول های التهابی.

عملکرد حمل و نقل

پروتئین های محلولی که در حمل و نقل مولکول های کوچک نقش دارند، باید به راحتی به بستر در غلظت های بالا متصل شوند و همچنین باید به راحتی آن را در جایی که در غلظت های پایین وجود دارد آزاد کنند. نمونه ای از پروتئین های حمل و نقل هموگلوبین است. اکسیژن را از ریه ها منتقل می کند و به بافت های دیگر می رساند و همچنین دی اکسید کربن را از بافت ها به ریه ها برمی گرداند. پروتئین های مشابه هموگلوبین در تمام پادشاهی های موجودات زنده یافت شده است.

عملکرد یدکی (یا پشتیبان).

این پروتئین ها شامل کازئین، اووالبومین و غیره است. این پروتئین های ذخیره شده در تخم های حیوانی و دانه های گیاهی به عنوان منبع انرژی ذخیره می شوند. آنها عملکردهای تغذیه ای را انجام می دهند. بسیاری از پروتئین ها در بدن ما به عنوان منبع اسیدهای آمینه استفاده می شوند.

عملکرد گیرنده پروتئین ها

گیرنده های پروتئینی می توانند هم در غشای سلولی و هم در سیتوپلاسم قرار گیرند. یک قسمت از مولکول پروتئین یک سیگنال (از هر ماهیت: شیمیایی، نور، حرارتی، مکانیکی) دریافت می کند. پروتئین گیرنده تحت تأثیر یک سیگنال دچار تغییرات ساختاری می شود. این تغییرات بخش دیگری از مولکول را که مسئول انتقال سیگنال به سایر اجزای سلولی است، تحت تاثیر قرار می دهد. مکانیسم های انتقال سیگنال با یکدیگر متفاوت است.

عملکرد موتور (یا حرکت).

پروتئین های حرکتی وظیفه تضمین حرکت و انقباض عضلانی (در سطح بدن) و حرکت تاژک ها و مژک ها، حمل و نقل درون سلولی مواد و حرکت آمیبوئیدی لکوسیت ها (در سطح سلولی) را بر عهده دارند.

پروتئین در متابولیسم

اکثر گیاهان و میکروارگانیسم ها قادر به سنتز 20 اسید آمینه اساسی و همچنین مقدار معینی اسید آمینه اضافی هستند. اما اگر آنها در محیط باشند، بدن ترجیح می دهد انرژی را ذخیره کند و آنها را به داخل منتقل کند تا اینکه آنها را سنتز کند.

آن دسته از اسیدهای آمینه ای که توسط بدن سنتز نمی شوند ضروری نامیده می شوند و بنابراین فقط می توانند از بیرون به ما بیایند.

فرد آمینو اسیدها را از پروتئین های موجود در غذا دریافت می کند. پروتئین ها در طول هضم توسط آب و آنزیم های اسیدی معده دناتوره می شوند. برخی از آمینو اسیدهای به دست آمده در نتیجه فرآیند گوارش برای سنتز پروتئین های لازم مورد استفاده قرار می گیرند و بقیه آنها از طریق فرآیند گلوکونئوژنز به گلوکز تبدیل می شوند یا در چرخه کربس استفاده می شوند (این یک فرآیند متابولیک است. درهم شکستن).

استفاده از پروتئین ها به عنوان منبع انرژی به ویژه در شرایط نامطلوب مهم است، زمانی که بدن از "ذخایر اضطراری" داخلی خود - پروتئین های خود استفاده می کند. اسیدهای آمینه نیز منبع مهم نیتروژن برای بدن هستند.

هیچ استاندارد یکنواختی برای نیاز روزانه پروتئین وجود ندارد. میکرو فلور ساکن روده بزرگ نیز اسیدهای آمینه را سنتز می کند و نمی توان آنها را در هنگام تهیه استانداردهای پروتئین در نظر گرفت.

ذخایر پروتئین در بدن انسان حداقل است و پروتئین‌های جدید را می‌توان تنها از پروتئین‌های در حال پوسیدگی که از بافت‌های بدن و از اسیدهای آمینه عرضه شده با غذا تولید می‌شود، سنتز کرد. پروتئین ها از آن دسته از موادی که بخشی از چربی ها و کربوهیدرات ها هستند، سنتز نمی شوند.

کمبود پروتئین
کمبود پروتئین در رژیم غذایی باعث کاهش شدید رشد و تکامل در کودکان می شود. برای بزرگسالان، کمبود پروتئین به دلیل بروز تغییرات عمیق در کبد، تغییرات در سطوح هورمونی، اختلال در عملکرد غدد درون ریز، بدتر شدن جذب مواد مغذی، بدتر شدن حافظه و عملکرد و مشکلات قلبی خطرناک است. همه این پدیده های منفی با این واقعیت مرتبط است که پروتئین ها تقریباً در تمام فرآیندهای بدن انسان نقش دارند.

در دهه 70 قرن گذشته، مرگ و میر در افرادی ثبت شد که برای مدت طولانی از رژیم غذایی کم کالری با کمبود شدید پروتئین پیروی می کردند. به عنوان یک قاعده، علت فوری مرگ در این مورد تغییرات غیرقابل برگشت در عضله قلب بود.

کمبود پروتئین مقاومت ایمنی در برابر عفونت ها را کاهش می دهد، زیرا سطح تشکیل آنتی بادی کاهش می یابد. نقض سنتز اینترفرون و لیزوزیم (عوامل محافظ) باعث تشدید فرآیندهای التهابی می شود. علاوه بر این، کمبود پروتئین اغلب با کمبود ویتامین ها همراه است که به نوبه خود منجر به عواقب نامطلوب می شود.

کمبود آن بهترین اثر را بر تولید آنزیم ها و جذب مواد مغذی مهم ندارد. نباید فراموش کنیم که هورمون ها تشکیلات پروتئینی هستند، بنابراین کمبود پروتئین می تواند منجر به اختلالات هورمونی شدید شود.

هر گونه فعالیت بدنی به سلول های عضلانی آسیب می رساند و هر چه بار بیشتر باشد، عضلات بیشتر متحمل می شوند. برای بازیابی سلول های عضلانی آسیب دیده، به مقدار زیادی پروتئین با کیفیت بالا نیاز دارید. برخلاف تصور رایج، فعالیت بدنی تنها زمانی مفید است که مقدار کافی پروتئین همراه با غذا در اختیار بدن قرار گیرد. در طول فعالیت بدنی شدید، مصرف پروتئین باید به 1.5 - 2 گرم در هر کیلوگرم وزن برسد.

پروتئین اضافی

برای حفظ تعادل نیتروژن در بدن، مقدار مشخصی پروتئین مورد نیاز است. اگر در رژیم غذایی خود کمی پروتئین بیشتر داشته باشید، به سلامتی شما آسیبی نمی رساند. در این مورد، مقدار اضافی اسیدهای آمینه به سادگی به عنوان منبع انرژی اضافی استفاده می شود.

اما اگر فردی ورزش نکند و در عین حال بیش از 1.75 گرم پروتئین به ازای هر کیلوگرم وزن خود مصرف کند، پروتئین اضافی در کبد تجمع می یابد که به ترکیبات نیتروژن دار و گلوکز تبدیل می شود. ترکیب نیتروژن دار (اوره) باید از طریق کلیه ها از بدن دفع شود.

علاوه بر این، هنگامی که پروتئین بیش از حد وجود دارد، واکنش اسیدی بدن رخ می دهد که به دلیل تغییر در رژیم نوشیدن منجر به از دست دادن کلسیم می شود. علاوه بر این، غذاهای گوشتی سرشار از پروتئین اغلب حاوی پورین هایی هستند که برخی از آنها در طول سوخت و ساز بدن در مفاصل رسوب می کنند و باعث ایجاد نقرس می شوند. لازم به ذکر است که اختلالات مرتبط با پروتئین اضافی بسیار کمتر از اختلالات مرتبط با کمبود پروتئین است.

ارزیابی میزان کافی پروتئین در رژیم غذایی بر اساس وضعیت تعادل نیتروژن انجام می شود. بدن به طور مداوم پروتئین های جدید را سنتز می کند و محصولات نهایی متابولیسم پروتئین را آزاد می کند. پروتئین ها حاوی نیتروژن هستند که در چربی ها یا کربوهیدرات ها وجود ندارد. و اگر نیتروژن به عنوان ذخیره در بدن رسوب کند، منحصراً در ترکیب پروتئین ها است. در هنگام تجزیه پروتئین، باید همراه با ادرار دفع شود. برای اینکه بدن در سطح مورد نیاز عمل کند، لازم است نیتروژن حذف شده را دوباره پر کنید. تعادل نیتروژن به این معنی است که مقدار نیتروژن مصرفی با مقدار دفع شده از بدن مطابقت دارد.

تغذیه پروتئینی

مزایای پروتئین های غذایی با ضریب قابلیت هضم پروتئین ارزیابی می شود. این ضریب ارزش شیمیایی (ترکیب اسیدهای آمینه) و ارزش بیولوژیکی (درصد هضم پروتئین) را در نظر می گیرد. منابع کامل پروتئین آن دسته از محصولاتی هستند که دارای ضریب هضم 1.00 هستند.

ضریب هضم در محصولات زیر 1.00 است: تخم مرغ، پروتئین سویا، شیر. گوشت گاو ضریب 0.92 را نشان می دهد.

این محصولات منبع باکیفیتی از پروتئین هستند، اما باید به خاطر داشته باشید که حاوی چربی زیادی هستند، بنابراین استفاده بیش از حد از آنها در رژیم غذایی توصیه نمی شود. علاوه بر مقدار زیادی پروتئین، مقدار زیادی چربی نیز وارد بدن می شود.

غذاهای ترجیحی غنی از پروتئین: پنیر سویا، پنیر کم چرب، گوشت گوساله بدون چربی، سفیده تخم مرغ، پنیر کوتیج کم چرب، ماهی تازه و غذاهای دریایی، بره جوان، مرغ، گوشت سفید.
مصرف محصولاتی مانند شیر و ماست با شکر افزوده، گوشت قرمز (فیلله)، گوشت مرغ تیره و بوقلمون، برش های بدون چربی، پنیر خانگی، گوشت فرآوری شده به شکل بیکن، سالامی، ژامبون کمتر ترجیح داده می شود.

سفیده تخم مرغ پروتئین خالص است و فاقد چربی است. گوشت بدون چربی حاوی حدود 50 درصد کیلو کالری است که از پروتئین ها به دست می آید. در محصولات حاوی نشاسته - 15٪؛ در شیر بدون چربی - 40٪؛ در سبزیجات - 30٪.

قانون اصلی هنگام انتخاب رژیم غذایی پروتئینی به شرح زیر است: پروتئین بیشتر در واحد کالری و ضریب هضم پروتئین بالا. بهتر است غذاهایی بخورید که چربی کم و پروتئین بالایی دارند. اطلاعات کالری را می توان روی بسته بندی هر محصول یافت. داده های کلی در مورد محتوای پروتئین ها و چربی ها در محصولاتی که محاسبه محتوای کالری آنها دشوار است را می توان در جداول ویژه یافت.

هضم پروتئین های عملیات حرارتی آسان تر است زیرا به راحتی در دسترس آنزیم های دستگاه گوارش قرار می گیرند. با این حال، عملیات حرارتی می تواند ارزش بیولوژیکی پروتئین را کاهش دهد، زیرا برخی از اسیدهای آمینه از بین می روند.

محتوای پروتئین و چربی در برخی غذاها

محصولات	پروتئین، گرم	چربی ها، گرم
جوجه	20,8	8,9
قلب	15	3
گوشت خوک بدون چربی	16,3	27,8
گوشت گاو	18,9	12,3
گوشت گوساله	19,7	1,2
سوسیس آب پز دکتر	13,7	22,9
سوسیس آب پز رژیمی	12,2	13,5
پولاک	15,8	0,7
شاه ماهی	17,7	19,6
خاویار خاویاری دانه ای	28,6	9,8
نان گندم از آرد درجه یک	7,6	2,3
نان چاودار	4,5	0,8
شیرینی های کره ای	7,2	4,3

مصرف محصولات سویا بسیار مفید است: پنیر توفو، شیر، گوشت. سویا کاملاً حاوی تمام آمینو اسیدهای لازم به نسبت مورد نیاز برای رفع نیازهای بدن است. علاوه بر این، کاملا جذب می شود.
کازئین که در شیر یافت می شود نیز یک پروتئین کامل است. ضریب هضم آن 1.00 است. ترکیب کازئین و سویای جدا شده از شیر، تولید محصولات غذایی سالم با محتوای پروتئین بالا را ممکن می‌سازد، در حالی که آنها حاوی لاکتوز نیستند، که به افراد مبتلا به عدم تحمل لاکتوز اجازه می‌دهد آن‌ها را مصرف کنند. مزیت دیگر چنین محصولاتی این است که حاوی آب پنیر نیستند که منبع بالقوه آلرژن است.

متابولیسم پروتئین

برای هضم پروتئین، بدن به انرژی زیادی نیاز دارد. ابتدا، بدن باید زنجیره آمینو اسید پروتئین را به چندین زنجیره کوتاه یا خود به اسیدهای آمینه تجزیه کند. این فرآیند بسیار طولانی است و به آنزیم های مختلفی نیاز دارد که بدن باید آنها را ایجاد کرده و به دستگاه گوارش منتقل کند. محصولات باقیمانده متابولیسم پروتئین - ترکیبات نیتروژن دار - باید از بدن حذف شوند.


تمام این اقدامات در مجموع انرژی قابل توجهی را برای جذب غذاهای پروتئینی مصرف می کند. بنابراین، غذاهای پروتئینی باعث تسریع متابولیسم و ​​افزایش هزینه های انرژی برای فرآیندهای داخلی می شوند.

بدن می تواند حدود 15 درصد از کل کالری دریافتی را صرف جذب غذا کند.
غذاهای سرشار از پروتئین به افزایش تولید گرما در طول متابولیسم کمک می کنند. دمای بدن اندکی افزایش می یابد که منجر به مصرف انرژی اضافی برای فرآیند گرمازایی می شود.

پروتئین ها همیشه به عنوان منبع انرژی استفاده نمی شوند. این به این دلیل است که استفاده از آنها به عنوان منبع انرژی برای بدن می تواند بی ضرر باشد، زیرا از مقدار معینی چربی و کربوهیدرات می توانید کالری بسیار بیشتری و بسیار کارآمدتر از مقدار مشابه پروتئین دریافت کنید. علاوه بر این، به ندرت پروتئین اضافی در بدن وجود دارد و اگر وجود داشته باشد، بیشتر پروتئین های اضافی برای انجام عملکردهای پلاستیکی استفاده می شود.

در صورتی که رژیم غذایی فاقد منابع انرژی به شکل چربی و کربوهیدرات باشد، بدن شروع به استفاده از چربی های انباشته شده می کند.

مقدار کافی پروتئین در رژیم غذایی به فعال شدن و عادی سازی متابولیسم آهسته در افرادی که چاق هستند کمک می کند و همچنین به حفظ توده عضلانی کمک می کند.

اگر پروتئین کافی وجود نداشته باشد، بدن به استفاده از پروتئین های ماهیچه ای روی می آورد. این به این دلیل است که ماهیچه ها برای حفظ عملکرد بدن اهمیت چندانی ندارند. بیشتر کالری ها در فیبرهای عضلانی سوزانده می شوند و کاهش توده عضلانی باعث کاهش مصرف انرژی بدن می شود.

اغلب افرادی که برای کاهش وزن به رژیم های غذایی مختلفی پایبند هستند، رژیمی را انتخاب می کنند که در آن پروتئین بسیار کمی همراه غذا وارد بدن می شود. به عنوان یک قاعده، اینها رژیم های سبزیجات یا میوه هستند. جدا از ضرر، چنین رژیم غذایی چیزی به همراه نخواهد داشت. عملکرد اندام ها و سیستم ها با کمبود پروتئین مهار می شود که باعث اختلالات و بیماری های مختلف می شود. هر رژیم غذایی باید از نقطه نظر نیاز بدن به پروتئین در نظر گرفته شود.

فرآیندهایی مانند جذب پروتئین و استفاده از آنها برای نیازهای انرژی و همچنین دفع محصولات متابولیسم پروتئین نیاز به مایعات بیشتری دارد. برای جلوگیری از کم آبی بدن، باید حدود 2 لیتر آب در روز مصرف کنید.