سنجاب ها

- پلیمرهای زیستی که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه α هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند.
اسیدهای آمینه را جدا می کند آبگریزو آب دوست، که به نوبه خود به اسیدی، بازی و خنثی تقسیم می شوند. یکی از ویژگی های اسیدهای آمینه توانایی آنها در تعامل با یکدیگر برای تشکیل پپتید است.
برجسته:

1. دی پپتیدها (کارنوزین و آنسرینموضعی در میتوکندری. AO بودن، از تورم آنها جلوگیری می کند).

2. الیگوپپتیدها،شامل تا 10 باقی مانده اسید آمینه. به عنوان مثال: تری پپتید گلوتاتیونبه عنوان یکی از عوامل کاهش دهنده اصلی در ARZ عمل می کند که شدت LPO را تنظیم می کند. وازوپرسینو اکسی توسین- هورمون های لوب خلفی غده هیپوفیز شامل 9 اسید آمینه است.

وجود داشته باشد پلی پپتید s و بسته به خواصی که از خود نشان می دهند به کلاس های مختلفی از ترکیبات طبقه بندی می شوند. پزشکان معتقدند که اگر تجویز تزریقی یک پلی پپتید باعث رد (واکنش آلرژیک) شود، باید در نظر گرفته شود. پروتئین; اگر چنین پدیده ای مشاهده نشود، اصطلاح ثابت می ماند ( پلی پپتید). هورمون آدنوهیپوفیز ACTHکه بر ترشح GCS در قشر آدرنال تأثیر می گذارد، به عنوان پلی پپتید (39 اسید آمینه) طبقه بندی می شوند. انسولینپروتئینی است که از 51 مونومر تشکیل شده و قادر به تحریک پاسخ ایمنی است.

سطوح سازماندهی یک مولکول پروتئین.

هر پلیمر تمایل به اتخاذ یک ترکیب انرژی مطلوب تری دارد که به دلیل تشکیل پیوندهای اضافی که با استفاده از گروه هایی از رادیکال های اسید آمینه انجام می شود حفظ می شود. مرسوم است که چهار سطح از سازماندهی ساختاری پروتئین ها را تشخیص دهیم. ساختار اولیه- دنباله ای از اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی که به طور کووالانسی توسط پپتید به هم مرتبط شده اند ( آمید) پیوندها و رادیکال های همسایه در زاویه 180 0 قرار دارند (تبدیل می شوند). وجود بیش از دوجین آمینو اسید مختلف پروتئین زا و توانایی آنها برای اتصال در توالی های مختلف، تنوع پروتئین ها در طبیعت و عملکرد آنها را در طیف گسترده ای از عملکردها تعیین می کند. ساختار اولیه پروتئین های یک فرد به طور ژنتیکی تعیین می شود و با استفاده از پلی نوکلئوتیدهای DNA و RNA از والدین منتقل می شود. بسته به ماهیت رادیکال ها و با کمک پروتئین های خاص - همراهانزنجیره پلی پپتیدی سنتز شده در فضا قرار می گیرد - تا شدن پروتئین.

ساختار ثانویهاین پروتئین به شکل مارپیچ یا لایه بتا پلیسه شده است. پروتئین های فیبریلار (کلاژن، الاستین) دارند ساختار بتا. تناوب بخش های مارپیچ و بی شکل (بی نظم) به آنها اجازه می دهد تا نزدیک تر شوند و با کمک چپرون ها، مولکول متراکم تری را تشکیل دهند - ساختار سوم

ترکیب چندین زنجیره پلی پپتیدی در فضا و ایجاد یک تشکیل ماکرومولکولی عملکردی ساختار چهارتاییسنجاب چنین میسل هایی معمولاً نامیده می شوند الیگو یا مولتیمرها، و اجزای آنها زیر واحد هستند ( پروتومرها). پروتئینی با ساختار چهارتایی تنها در صورتی فعالیت بیولوژیکی دارد که تمامی زیرواحدهای آن به یکدیگر متصل باشند.

بنابراین، هر پروتئین طبیعی با یک سازمان منحصر به فرد مشخص می شود که عملکردهای فیزیکوشیمیایی، بیولوژیکی و فیزیولوژیکی آن را تضمین می کند.

ویژگی های فیزیکوشیمیایی

پروتئین ها از نظر اندازه بزرگ هستند و وزن مولکولی بالایی دارند که بسته به تعداد اسیدهای آمینه و تعداد پروتومرها از 6000 تا 1000000 دالتون و بالاتر متغیر است. مولکول های آنها اشکال مختلفی دارد: فیبریلار- ساختار ثانویه را حفظ می کند. کروی- داشتن سازمان بالاتر و مخلوط کرد. حلالیت پروتئین ها به اندازه و شکل مولکول و ماهیت رادیکال های اسید آمینه بستگی دارد. پروتئین های گلوبولار بسیار محلول در آب هستند، در حالی که پروتئین های فیبریلار کمی یا نامحلول هستند.

خواص محلول های پروتئینی: فشار اسمزی کم اما انکوتیک بالا دارند. ویسکوزیته بالا؛ توانایی انتشار ضعیف؛ اغلب ابری؛ مادی ( پدیده تیندال) - همه اینها در جداسازی، خالص سازی و مطالعه پروتئین های بومی استفاده می شود. جداسازی اجزای یک مخلوط بیولوژیکی بر اساس بارش آنها است. رسوب برگشت پذیر نامیده می شود نمک زدن ، تحت تأثیر نمک های فلزات قلیایی، نمک های آمونیوم، قلیایی های رقیق و اسیدها ایجاد می شود. برای به دست آوردن فراکسیون های خالص که ساختار و خواص اصلی خود را حفظ می کنند استفاده می شود.

درجه یونیزاسیون یک مولکول پروتئین و پایداری آن در محلول توسط pH محیط تعیین می شود. مقدار pH محلولی که در آن بار ذرات به صفر میل می کند نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک . چنین مولکول هایی قادر به حرکت در یک میدان الکتریکی هستند. سرعت حرکت به طور مستقیم با مقدار بار و با جرم گلبول که زیربنای الکتروفورز برای جداسازی پروتئین های سرم است، نسبت معکوس دارد.

رسوب برگشت ناپذیر - دناتوره سازی. اگر معرف به عمق میسل نفوذ کند و پیوندهای اضافی را از بین ببرد، نخ فشرده باز می شود. به دلیل گروه های آزاد شده، مولکول های نزدیک به هم می چسبند و رسوب می کنند یا شناور می شوند و خواص بیولوژیکی خود را از دست می دهند. عوامل دناتوره کننده: فیزیکی(دمای بالاتر از 40 0، انواع مختلف تابش: اشعه ایکس، α-، β-، γ، UV)؛ شیمیایی(اسیدهای غلیظ، قلیاها، نمکهای فلزات سنگین، اوره، آلکالوئیدها، برخی داروها، سموم). دناتوراسیون در آسپسیس و ضد عفونی کننده ها و همچنین در تحقیقات بیوشیمیایی استفاده می شود.

پروتئین ها خواص متفاوتی دارند (جدول 1.1).

جدول 1.1

خواص بیولوژیکی پروتئین ها

اختصاصی	توسط ترکیب اسید آمینه منحصربفرد هر پروتئین تعیین می شود که به طور ژنتیکی تعیین می شود و سازگاری بدن را با شرایط متغیر محیطی تضمین می کند، اما از طرف دیگر نیاز به در نظر گرفتن این واقعیت در هنگام انتقال خون، پیوند اعضا و بافت دارد.
لیگاندیت	توانایی رادیکال های آمینو اسید برای ایجاد پیوند با مواد با طبیعت متفاوت ( لیگاندها): کربوهیدرات ها، لیپیدها، نوکلئوتیدها، ترکیبات معدنی. اگر اتصال قوی باشد، این مجموعه، نامیده می شود پروتئین پیچیده، عملکردهای در نظر گرفته شده برای آن را انجام می دهد.
تعاون	ویژگی پروتئین های با ساختار چهارتایی هموگلوبین از 4 پروتومر تشکیل شده است که هر کدام به هم متصل است که می تواند به اکسیژن متصل شود. اما هِمِ زیرواحد اول این کار را به آرامی انجام می دهد و هر زیرواحد بعدی راحت تر این کار را انجام می دهد.
چند منظوره بودن	توانایی یک پروتئین برای انجام عملکردهای مختلف. میوزین، یک پروتئین منقبض عضلانی، همچنین دارای فعالیت کاتالیزوری است و در صورت لزوم ATP را هیدرولیز می کند. هموگلوبین فوق قادر به کار به عنوان یک آنزیم - کاتالاز است.
مکمل بودن	همه پروتئین ها در فضا به گونه ای قرار گرفته اند که مناطقی تشکیل می شوند مکملسایر ترکیبات، که عملکرد عملکردهای مختلف را تضمین می کند (تشکیل سوبسترا آنزیم، گیرنده هورمون، مجتمع های آنتی ژن-آنتی بادی).

طبقه بندی پروتئین

برجسته پروتئین های ساده ، که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است و مجتمع ، شامل گروه پروتز. پروتئین های ساده به دو دسته تقسیم می شوند کروی و فیبریلارو همچنین بسته به ترکیب اسید آمینه در بازی، اسیدی، خنثی. پروتئین های پایه کروی - پروتامین ها و هیستون ها. آنها وزن مولکولی پایینی دارند، به دلیل وجود آرژنین و لیزین دارای خاصیت بازی هستند، به دلیل بار "-"، آنها به راحتی با پلی آنیون های اسیدهای نوکلئیک تعامل دارند. هیستون ها، با اتصال به DNA، به تناسب فشرده در هسته و تنظیم سنتز پروتئین کمک می کنند. این کسر ناهمگن است و هنگام تعامل با یکدیگر تشکیل می شوند نوکلئوزوم ها، که روی آن رشته های DNA زخم می شوند.

پروتئین های کروی اسیدی شامل آلبومین ها و گلوبولین هاموجود در مایعات خارج سلولی (پلاسمای خون، مایع مغزی نخاعی، لنف، شیر) و از نظر وزن و اندازه متفاوت است. آلبومین ها برخلاف گلوبولین ها (بیش از 100 هزار D) دارای وزن مولکولی 40-70 هزار D هستند. اولی شامل اسید گلوتامیک است که یک بار بزرگ "-" و یک پوسته هیدراتاسیون ایجاد می کند و به محلول آنها اجازه می دهد تا بسیار پایدار باشد. گلوبولین ها پروتئین های اسیدی کمتری هستند، بنابراین به راحتی نمک زده می شوند و ناهمگن هستند و با استفاده از الکتروفورز به بخش هایی تقسیم می شوند. آنها می توانند به ترکیبات مختلف (هورمون ها، ویتامین ها، سموم، داروها، یون ها) متصل شوند و انتقال آنها را فراهم کنند. با کمک آنها، پارامترهای مهم هموستاز تثبیت می شوند: pH و فشار انکوتیک. نیز متمایز شده است ایمونوگلوبولین ها(IgA، IgM، IgD، IgE، IgG)، که به عنوان آنتی بادی و همچنین فاکتورهای انعقادی پروتئین عمل می کنند.

کلینیک با استفاده از به اصطلاح نسبت پروتئین (BC) ، نشان دهنده نسبت غلظت آلبومین به غلظت گلوبولین است:

مقادیر آن بسته به فرآیندهای پاتولوژیک در نوسان است.

پروتئین های فیبریلاربه دو گروه تقسیم می شوند: محلول (اکتین، میوزین، فیبرینوژن) و نامحلول استدر محلول های آب و آب نمک (پشتیبانی از پروتئین ها - کلاژن، الاستین، رتیکولینو ادغام - کراتینهپارچه ها).

طبقه بندی پروتئین های پیچیده بر اساس ویژگی های ساختاری گروه پروتز است. متالوپروتئین — فریتینغنی از کاتیون های آهن و در سلول های سیستم فاگوسیت تک هسته ای (هپاتوسیت ها، طحال، سلول های مغز استخوان) محلی از این فلز است. آهن اضافی منجر به تجمع در بافت ها می شود - هموسیدرین، توسعه را تحریک می کند هموسیدروز. متالوگلیکوپروتئین ها - ترانسفرینو سرولوپلاسمینپلاسمای خون که به ترتیب به عنوان فرم های انتقال یون های آهن و مس عمل می کند، فعالیت آنتی اکسیدانی آنها نشان داده شد. کار بسیاری از آنزیم ها به حضور یون های فلزی در مولکول ها بستگی دارد: برای گزانتین دهیدروژناز - Mo ++، آرژیناز - Mn ++ و الکلDH - Zn ++.

فسفوپروتئین ها - کازئینوژن شیر، زرده زرده و اووالبومین سفیده تخم مرغ، ایکتولین خاویار ماهی. آنها نقش مهمی در رشد جنین، جنین و نوزاد دارند: اسیدهای آمینه آنها برای سنتز پروتئین های بافتی خود ضروری است و فسفات یا به عنوان پیوندی در PL - ساختارهای اجباری غشای سلولی یا استفاده می شود. به عنوان یکی از اجزای مهم ماکرو انرژی - منابع انرژی در پیدایش ترکیبات مختلف. آنزیم ها فعالیت خود را از طریق فسفوریلاسیون-دفسفوریلاسیون تنظیم می کنند.

قسمت نوکلئوپروتئین ها شامل DNA و RNA است. هیستون ها یا پروتامین ها به عنوان آپوپروتئین عمل می کنند. هر کروموزوم مجموعه ای از یک مولکول DNA با تعداد زیادی هیستون است. با استفاده از نوکلئوزوم هانخ این پلی نوکلئوتید زخمی می شود که باعث کاهش حجم آن می شود.

گلیکوپروتئین ها شامل کربوهیدرات های مختلف (الیگوساکاریدها، GAG ها مانند اسید هیالورونیک، کندرویتین، درماتان، کراتان، سولفات های هپاران). مخاط، غنی از گلیکوپروتئین ها، ویسکوزیته بالایی دارد و از دیواره های اندام های توخالی در برابر عوامل تحریک کننده محافظت می کند. گلیکوپروتئین های غشایی، تماس های بین سلولی، عملکرد گیرنده ها را فراهم می کنند و در غشای پلاسمایی گلبول های قرمز مسئول ویژگی گروهی خون هستند. آنتی بادی ها (الیگوساکاریدها) با آنتی ژن های خاص تعامل دارند. عملکرد اینترفرون ها و سیستم مکمل بر اساس یک اصل است. سرولوپلاسمین و ترانسفرین که یون های مس و آهن را در پلاسمای خون انتقال می دهند نیز گلیکوپروتئین هستند. برخی از هورمون های آدنوهیپوفیز متعلق به این دسته از پروتئین ها هستند.

لیپوپروتئین ها گروه پروتز حاوی لیپیدهای مختلف (TAG، کلسترول آزاد، استرهای آن، PL) است. علیرغم وجود طیف گسترده ای از مواد، اصل ساختاری میسل های دارویی مشابه است (شکل 1.1). درون این ذره یک قطره چربی حاوی لیپیدهای غیر قطبی وجود دارد: TAG و استرهای کلسترول. در خارج، هسته توسط یک غشای تک لایه احاطه شده است که توسط PL، یک پروتئین تشکیل شده است. (آپولیپوپروتئین)و HS. برخی از پروتئین ها یکپارچه هستند و نمی توانند از لیپوپروتئین جدا شوند، در حالی که برخی دیگر می توانند از یک کمپلکس به مجتمع دیگر منتقل شوند. قطعات پلی پپتیدی ساختار ذره را تشکیل می‌دهند، با گیرنده‌های روی سطح سلول‌ها تعامل می‌کنند و تعیین می‌کنند که کدام بافت‌ها به آن نیاز دارند و به عنوان آنزیم‌ها یا فعال‌کننده‌های آنها عمل می‌کنند که دارو را تغییر می‌دهند. انواع لیپوپروتئین های زیر با اولتراسانتریفیوژ جدا شدند: CM، VLDL، LPPP، LDL، HDL. هر نوع لیپید در بافت های مختلف تشکیل می شود و انتقال چربی های خاص را در مایعات بیولوژیکی تضمین می کند. مولکول های این پروتئین ها در خون بسیار محلول هستند، زیرا اندازه آنها کوچک است و بار منفی روی سطح دارند. بخشی از LP می تواند به راحتی از طریق انتیما سرخرگ ها پخش شود و آن را تغذیه کند. شیلومیکرون هابه عنوان حامل لیپیدهای بیرونی عمل می کنند که ابتدا از طریق لنف و سپس از طریق جریان خون حرکت می کنند. با پیشرفت، CM ها چربی های خود را از دست می دهند و به سلول ها می دهند. VLDLبه عنوان اشکال اصلی انتقال لیپیدهای سنتز شده در کبد، عمدتاً TAG، عمل می کنند و انتقال کلسترول درون زا از سلول های کبدی به اندام ها و بافت ها انجام می شود. LDL. با اهدای لیپید به سلول های هدف، تراکم آنها افزایش می یابد (آنها به سلول های هدف تبدیل می شوند باب). مرحله کاتابولیک متابولیسم کلسترول رخ می دهد HDLکه آن را از بافت ها به کبد منتقل می کند و از آنجا از طریق دستگاه گوارش از بدن به عنوان بخشی از صفرا دفع می شود.

U کروموپروتئین ها یک گروه پروتز می تواند ماده ای باشد که دارای رنگ باشد. زیر کلاس - هموپروتئین ها، به عنوان بخش غیر پروتئینی عمل می کند هم. هموگلوبینگلبول های قرمز تبادل گاز را تضمین می کنند، ساختار چهارتایی دارند و از 4 زنجیره پلی پپتیدی مختلف در جنین، جنین و کودک تشکیل شده اند (بخش IV. فصل 1). بر خلاف Hb میوگلوبیندارای یک هِم و یک زنجیره پلی پپتیدی است که به شکل یک کروی در آمده است. تمایل میوگلوبین به اکسیژن بیشتر از هموگلوبین است، بنابراین می تواند گاز را بپذیرد، آن را ذخیره کرده و در صورت نیاز به میتوکندری رها کند. پروتئین های حاوی هِم عبارتند از کاتالاز، پراکسیدازکه آنزیم های ARZ هستند. سیتوکروم ها- اجزای ETC، که مسئول فرآیند اصلی بیوانرژیک در سلول ها است. در میان دهیدروژنازهای دخیل در تنفس بافتی، می‌یابیم فلاووپروتئین ها– کروموپروتئین هایی که به دلیل وجود فلاونوئیدها – اجزای FMN و FAD دارای رنگ زرد (فلاووس – زرد) می باشند. رودوپسین- پروتئین پیچیده ای که گروه پروتز آن شکل فعال ویتامین A است. رتینولرنگ زرد نارنجی. بنفش بصری ماده اصلی حساس به نور میله های شبکیه است و درک نور را در هنگام غروب تضمین می کند.

عملکرد پروتئین ها

ساختاری (پلاستیکی)	پروتئین ها اساس غشاهای سلولی و اندامک ها را تشکیل می دهند و همچنین اساس بافت (کلاژن در بافت همبند) را تشکیل می دهند.
کاتالیزوری	همه آنزیم ها - پروتئین ها - زیست کاتالیزور هستند.
نظارتی	بسیاری از هورمون هایی که از لوب قدامی غده هیپوفیز و غدد پاراتیروئید ترشح می شوند ماهیتا پروتئینی هستند.
حمل و نقل	در پلاسمای خون آلبومین هااز انتقال IVH و بیلی روبین اطمینان حاصل کنید. ترانسفرینمسئول تحویل کاتیون های آهن است.
تنفسی	میسل هموگلوبینکه در گلبول های قرمز قرار دارند، قادرند به گازهای مختلف، عمدتاً اکسیژن و دی اکسید کربن متصل شوند و مستقیماً در تبادل گاز شرکت کنند.
انقباضی	پروتئین های اختصاصی میوسیت ها ( اکتین و میوزین) - شرکت کنندگان در انقباض و آرامش. یک پروتئین اسکلت سلولی اثر مشابهی را در زمان جداسازی کروموزوم در طول میتوز نشان می دهد. توبولین.
محافظ	فاکتورهای انعقادی پروتئین از بدن در برابر از دست دادن خون ناکافی محافظت می کند. پروتئین های ایمنی (γ-گلوبولین ها، اینترفرون، پروتئین های سیستم کمپلمان) با مواد خارجی وارد شده به بدن مبارزه می کنند - آنتی ژن ها.
هومیوستاتیک	پروتئین های خارج و داخل سلولی می توانند سطح pH را ثابت نگه دارند. سیستم های بافر) و فشار انکوتیک محیط.
گیرنده	گلیکوپروتئین های غشاهای سلولی و ارگانوئیدی که در نواحی خارجی قرار دارند، سیگنال های تنظیمی مختلفی را درک می کنند.
دیداری	سیگنال های بینایی در شبکیه توسط یک پروتئین دریافت می شود - رودوپسین.
مغذی	آلبومین ها و گلوبولین های پلاسمای خون به عنوان ذخیره اسیدهای آمینه عمل می کنند
	پروتئین های کروموزوم ( هیستون ها، پروتامین ها) در ایجاد تعادل بیان و سرکوب اطلاعات ژنتیکی نقش دارند.
انرژی	در طی فرآیندهای ناشتا یا پاتولوژیک، زمانی که استفاده از کربوهیدرات ها برای مقاصد انرژی مختل می شود (دیابت)، پروتئولیز بافت افزایش می یابد که محصولات آن اسیدهای آمینه هستند. کتوژنیک) پوسیده شده و به عنوان منبع انرژی عمل می کند.

پروتئین ها پلیمرهای زیستی هستند که مونومرهای آنها باقی مانده های اسید آمینه آلفا هستند که از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. توالی اسید آمینه هر پروتئین کاملاً تعریف شده است؛ در موجودات زنده با استفاده از یک کد ژنتیکی رمزگذاری می شود که بر اساس خواندن آن بیوسنتز مولکول های پروتئین اتفاق می افتد. 20 اسید آمینه در ساخت پروتئین ها نقش دارند.

انواع زیر ساختار مولکول های پروتئین متمایز می شود:

1. اولیه. نشان دهنده یک توالی اسید آمینه در یک زنجیره خطی است.
2. ثانوی. این یک آرایش فشرده تر از زنجیره های پلی پپتیدی با استفاده از تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی است. دو نوع ساختار ثانویه وجود دارد - مارپیچ آلفا و چین بتا.
3. دوره سوم. چیدمان یک زنجیره پلی پپتیدی به شکل یک کروی است. در این حالت پیوندهای هیدروژنی و دی سولفیدی تشکیل می‌شود و تثبیت مولکول به دلیل برهمکنش‌های آبگریز و یونی باقی‌مانده‌های اسید آمینه محقق می‌شود.
4. کواترنر. یک پروتئین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است که از طریق پیوندهای غیرکووالانسی با یکدیگر تعامل دارند.

بنابراین، آمینو اسیدهای متصل در یک توالی خاص، یک زنجیره پلی پپتیدی را تشکیل می دهند که بخش های جداگانه آن به شکل مارپیچی پیچیده می شود یا چین ها را تشکیل می دهند. چنین عناصری از ساختارهای ثانویه گلبول هایی را تشکیل می دهند که ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهند. گلبول های منفرد با یکدیگر تعامل دارند و مجتمع های پروتئینی پیچیده ای با ساختار چهارتایی تشکیل می دهند.

طبقه بندی پروتئین

معیارهای متعددی وجود دارد که بر اساس آنها می توان ترکیبات پروتئینی را طبقه بندی کرد. بر اساس ترکیب آنها، پروتئین های ساده و پیچیده متمایز می شوند. مواد پروتئینی پیچیده حاوی گروه های غیر اسید آمینه هستند که ماهیت شیمیایی آنها می تواند متفاوت باشد. بسته به این، آنها تشخیص می دهند:

• گلیکوپروتئین ها؛
• لیپوپروتئین ها؛
• نوکلئوپروتئین ها؛
• متالوپروتئین ها؛
• فسفوپروتئین ها؛
• کروموپروتئین ها

همچنین یک طبقه بندی بر اساس نوع کلی ساختار وجود دارد:

• فیبریلار؛
• کروی؛
• غشاء

پروتئین ها پروتئین های ساده (تک جزئی) هستند که فقط از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند. بسته به حلالیت آنها به گروه های زیر تقسیم می شوند:

نام پروتئین	انحلال پذیری	مثال ها
پرولامین ها	کمی در آب حل می شود، به خوبی در اتانول 70-80٪ محلول است. حاوی مقدار زیادی آرژنین است.	پروتئین ها مشخصه دانه های غلات هستند (هوردئین در جو و زین در ذرت یافت می شود).
هیستون ها	در اسید هیدروکلریک ضعیف حل می شود.	آنها در کروماتین تشکیل دهنده کروموزوم ها وجود دارند.
اسکلروپروتئین ها (پروتنوئیدها)	نامحلول در آب، مایعات شور، اسیدهای رقیق شده و قلیاها.	موجود در بافت های حمایت کننده (استخوان ها، مو، غضروف، تاندون ها). حاوی مقدار زیادی پرولین، آلانین، گلیسین است.
آلبومین	در محلول های آب و نمک حل می شود.	لاکتوآلبومین پروتئین شیر و سروآلبومین سرم خون است.
گلوبولین ها	آنها به خوبی در محلول های نمک با غلظت کم حل می شوند.	آنها بخشی از حبوبات و گیاهان دانه روغنی (فازئولین - دانه لوبیا، حبوبات - دانه نخود و غیره) هستند.
پروتامین ها	در اسیدها حل می شود.	آنها به مقدار قابل توجهی در سلول های زایای انسان و حیوانات یافت می شوند. به عنوان مثال، در اسپرم ماهی (سالمین - خانواده ماهی قزل آلا).
گلوتلین ها	محلول در قلیاها	موجود در گیاهان: میوه ها و قسمت های سبز. گلیادین دانه گندم همراه با گلوتنین تشکیل گلوتن می دهد و به همین دلیل خمیر حالت ارتجاعی پیدا می کند.[ЗМ1]

چنین طبقه بندی کاملاً دقیق نیست، زیرا طبق تحقیقات اخیر، بسیاری از پروتئین های ساده با حداقل مقدار ترکیبات غیر پروتئینی مرتبط هستند. بنابراین، برخی از پروتئین ها حاوی رنگدانه، کربوهیدرات و گاهی اوقات لیپید هستند که آنها را بیشتر شبیه مولکول های پروتئین پیچیده می کند.

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها با ترکیب و کمیت باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول های آنها تعیین می شود. وزن مولکولی پلی پپتیدها بسیار متفاوت است: از چند هزار تا یک میلیون یا بیشتر. خواص شیمیایی مولکول های پروتئین متفاوت است، از جمله آمفوتریک بودن، حلالیت و توانایی دناتوره شدن.

آمفوتریکی

از آنجایی که پروتئین ها دارای هر دو اسید آمینه اسیدی و بازی هستند، مولکول همیشه حاوی گروه های آزاد اسیدی و بازی آزاد (به ترتیب COO- و NH3+) خواهد بود. بار با نسبت گروه های اسید آمینه بازی و اسیدی تعیین می شود. به همین دلیل، اگر PH کاهش یابد، پروتئین ها "+" و در صورت افزایش pH "-" شارژ می شوند. در صورتی که PH مطابق با نقطه ایزوالکتریک باشد، مولکول پروتئین دارای بار صفر خواهد بود. آمفوتریسیته برای عملکردهای بیولوژیکی مهم است که یکی از آنها حفظ سطح pH خون است.

انحلال پذیری

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس خواص حلالیت آنها قبلاً در بالا ارائه شده است. حلالیت مواد پروتئینی در آب با دو عامل توضیح داده می شود:

• بار و دافعه متقابل مولکول های پروتئین؛
• تشکیل یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف پروتئین - دوقطبی های آب با گروه های باردار در قسمت بیرونی کروی تعامل دارند.

دناتوره سازی

خاصیت فیزیکوشیمیایی دناتوراسیون فرآیند تخریب ساختار ثانویه و سوم یک مولکول پروتئین تحت تأثیر تعدادی از عوامل است: دما، عمل الکل ها، نمک های فلزات سنگین، اسیدها و سایر عوامل شیمیایی.

مهم!ساختار اولیه در حین دناتوره شدن از بین نمی رود.

خواص شیمیایی پروتئین ها، واکنش های کیفی، معادلات واکنش

خواص شیمیایی پروتئین ها را می توان با استفاده از مثال واکنش ها برای تشخیص کیفی آنها در نظر گرفت. واکنش های کیفی تعیین حضور یک گروه پپتیدی در یک ترکیب را ممکن می کند:

1. زانتوپروتئین. هنگامی که یک پروتئین در معرض غلظت بالایی از اسید نیتریک قرار می گیرد، رسوبی تشکیل می شود که با حرارت دادن زرد می شود.

2. بیورت. هنگامی که یک محلول پروتئین ضعیف قلیایی در معرض سولفات مس قرار می گیرد، ترکیبات پیچیده ای بین یون های مس و پلی پپتیدها تشکیل می شود که با تبدیل شدن محلول به بنفش مایل به آبی همراه است. این واکنش در عمل بالینی برای تعیین غلظت پروتئین در سرم خون و سایر مایعات بیولوژیکی استفاده می شود.

یکی دیگر از خواص شیمیایی مهم، تشخیص گوگرد در ترکیبات پروتئینی است. برای این منظور محلول پروتئین قلیایی را با نمک های سرب حرارت می دهند. این یک رسوب سیاه رنگ حاوی سولفید سرب تولید می کند.

اهمیت بیولوژیکی پروتئین

پروتئین ها به دلیل خواص فیزیکی و شیمیایی خود، عملکردهای بیولوژیکی زیادی را انجام می دهند که عبارتند از:

• کاتالیزور (آنزیم های پروتئینی)؛
• حمل و نقل (هموگلوبین)؛
• ساختاری (کراتین، الاستین)؛
• انقباضی (اکتین، میوزین)؛
• محافظ (ایمونوگلوبولین ها)؛
• سیگنال دهی (مولکول های گیرنده)؛
• هورمونی (انسولین)؛
• انرژی.

پروتئین ها برای بدن انسان مهم هستند زیرا در تشکیل سلول ها شرکت می کنند، انقباض ماهیچه ها را در حیوانات فراهم می کنند و بسیاری از ترکیبات شیمیایی را همراه با سرم خون حمل می کنند. علاوه بر این، مولکول های پروتئین منبع اسیدهای آمینه ضروری هستند و عملکرد محافظتی را انجام می دهند و در تولید آنتی بادی ها و تشکیل ایمنی شرکت می کنند.

10 حقیقت کمتر شناخته شده در مورد پروتئین

1. پروتئین ها در سال 1728، زمانی که Jacopo Bartolomeo Beccari ایتالیایی پروتئین را از آرد جدا کرد، شروع به مطالعه کرد.
2. پروتئین های نوترکیب در حال حاضر به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرند. آنها با اصلاح ژنوم باکتری ها سنتز می شوند. به ویژه انسولین، فاکتورهای رشد و سایر ترکیبات پروتئینی که در پزشکی استفاده می شوند از این طریق به دست می آیند.
3. مولکول های پروتئینی در ماهی های قطب جنوب کشف شده است که از یخ زدن خون جلوگیری می کند.
4. پروتئین رسیلین به طور ایده آل الاستیک است و پایه ای برای نقاط اتصال بال حشرات است.
5. بدن دارای پروتئین های چاپرون منحصر به فردی است که قادر به بازگرداندن ساختار سوم یا چهارتایی صحیح سایر ترکیبات پروتئینی است.
6. در هسته سلول هیستون ها وجود دارد - پروتئین هایی که در تراکم کروماتین شرکت می کنند.
7. ماهیت مولکولی آنتی بادی ها - پروتئین های محافظ ویژه (ایمونوگلوبولین ها) - در سال 1937 شروع به مطالعه فعال کرد. تیسلیوس و کابات از الکتروفورز استفاده کردند و ثابت کردند که در حیوانات ایمن شده، کسر گاما افزایش یافته است و پس از جذب سرم توسط آنتی ژن تحریک کننده، توزیع پروتئین ها در بین فراکسیون ها به تصویر حیوان دست نخورده بازگشت.
8. سفیده تخم مرغ نمونه بارز اجرای یک تابع ذخیره توسط مولکول های پروتئین است.
9. در یک مولکول کلاژن، هر سوم باقی مانده اسید آمینه توسط گلیسین تشکیل می شود.
10. در ترکیب گلیکوپروتئین ها 20-15 درصد کربوهیدرات ها و در ترکیب پروتئوگلیکان ها سهم آنها 85-80 درصد است.

نتیجه

پروتئین ها پیچیده ترین ترکیباتی هستند که بدون آنها تصور زندگی هر موجودی دشوار است. بیش از 5000 مولکول پروتئین شناسایی شده است، اما هر فرد مجموعه ای از پروتئین های خاص خود را دارد و این آن را از سایر افراد گونه خود متمایز می کند.

مهمترین خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین هابه روز رسانی شده: 29 اکتبر 2018 توسط: مقالات علمی.Ru

ترکیب اسید آمینه و سازمان فضایی هر پروتئین، خصوصیات فیزیکوشیمیایی آن را تعیین می کند. پروتئین ها دارای خواص اسید-باز، بافری، کلوئیدی و اسمزی هستند.

پروتئین ها به عنوان ماکرومولکول های آمفوتریک

پروتئین ها پلی الکترولیت های آمفوتریک هستند، به عنوان مثال. آنها مانند اسیدهای آمینه، خواص اسیدی و بازی را با هم ترکیب می کنند. با این حال، ماهیت گروه هایی که خواص آمفوتریک را به پروتئین ها می دهند، با اسیدهای آمینه یکسان نیست. خواص اسید-باز اسیدهای آمینه در درجه اول با حضور گروه های α-آمینو و α-کربوکسیل (جفت اسید-باز) تعیین می شود. در مولکول‌های پروتئین، این گروه‌ها در تشکیل پیوندهای پپتیدی شرکت می‌کنند و آمفوتریکی توسط گروه‌های اسید-باز رادیکال‌های جانبی اسیدهای آمینه موجود در پروتئین به پروتئین‌ها داده می‌شود. البته، هر مولکول یک پروتئین بومی (زنجیره پلی پپتیدی) حداقل دارای یک گروه آلفا-آمینو و α-کربوکسیل انتهایی است (اگر پروتئین فقط ساختار سوم داشته باشد). در یک پروتئین با ساختار چهارتایی، تعداد گروه های انتهایی -NH 2 و -COOH برابر است با تعداد زیر واحدها یا پروتومرها. با این حال، تعداد کمی از این گروه ها نمی توانند آمفوتریک بودن ماکرومولکول های پروتئینی را توضیح دهند. از آنجایی که بیشتر گروه های قطبی روی سطح پروتئین های کروی قرار دارند، ویژگی های اسید-باز و بار مولکول پروتئین را تعیین می کنند. خواص اسیدی پروتئین توسط اسیدهای آمینه اسیدی (آسپارتیک، گلوتامیک و آمینوسیتریک) و خاصیت قلیایی توسط اسیدهای آمینه بازی (لیزین، آرژنین، هیستیدین) داده می شود. هر چه پروتئین اسید آمینه اسیدی بیشتری داشته باشد، خاصیت اسیدی آن بیشتر است و هر چه پروتئین اسیدهای آمینه بازی بیشتری داشته باشد، خواص بازی آن بیشتر است. تفکیک ضعیف گروه SH سیستئین و گروه فنلی تیروزین (می توان آنها را اسیدهای ضعیف در نظر گرفت) تقریباً هیچ تأثیری بر آمفوتریک بودن پروتئین ها ندارد.

خواص بافر. اگرچه پروتئین ها دارای خواص بافری هستند، ظرفیت آنها در مقادیر PH فیزیولوژیکی محدود است. استثنا پروتئین های حاوی مقدار زیادی هیستیدین است، زیرا فقط گروه جانبی هیستیدین دارای خواص بافری در محدوده pH نزدیک به فیزیولوژیک است. چنین پروتئین هایی بسیار کم هستند. هموگلوبین، تقریباً تنها پروتئین حاوی حداکثر 8 درصد هیستیدین، یک بافر قدرتمند درون سلولی در گلبول‌های قرمز خون است که pH خون را در سطح ثابتی حفظ می‌کند.

بار یک مولکول پروتئین به محتوای اسیدهای آمینه اسیدی و بازی در آن یا به طور دقیق تر به یونیزاسیون گروه های اسیدی و بازی رادیکال جانبی این اسیدهای آمینه بستگی دارد. تفکیک گروه های COOH اسیدهای آمینه اسیدی باعث ظاهر شدن بار منفی در سطح پروتئین می شود و رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه قلیایی بار مثبت (به دلیل اضافه شدن H + به گروه های اصلی) دارند. در یک مولکول پروتئین بومی، بارها بسته به آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی به صورت نامتقارن توزیع می شوند. اگر در یک پروتئین اسیدهای آمینه اسیدی بر اسیدهای آمینه بازی غالب باشد، به طور کلی مولکول پروتئین الکترونگاتیو است، یعنی یک پلی آنیون است و بالعکس، اگر اسیدهای آمینه بازی غالب باشد، بار مثبت دارد، یعنی مانند یک پروتئین رفتار می کند. پلی کاتیون

بار کلی یک مولکول پروتئین، به طور طبیعی، به pH محیط بستگی دارد: در یک محیط اسیدی مثبت است، در یک محیط قلیایی منفی است. مقدار pH که در آن پروتئین دارای بار خالص صفر است، نقطه ایزوالکتریک پروتئین نامیده می شود. در این مرحله پروتئین هیچ تحرکی در میدان الکتریکی ندارد. نقطه ایزوالکتریک هر پروتئین با نسبت گروه های اسیدی و بازی رادیکال های جانبی اسید آمینه تعیین می شود: هر چه نسبت اسیدهای آمینه اسیدی به بازی در یک پروتئین بیشتر باشد، نقطه ایزوالکتریک آن کمتر است. پروتئین های اسیدی دارای pH 1 هستند< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 >7. در مقادیر pH زیر نقطه ایزوالکتریک، پروتئین حامل بار مثبت و بالاتر از آن بار منفی خواهد داشت. میانگین نقطه ایزوالکتریک تمام پروتئین های سیتوپلاسمی در 5.5 قرار دارد. در نتیجه، در یک مقدار pH فیزیولوژیکی (حدود 7.0 - 7.4)، پروتئین های سلولی دارای بار منفی کلی هستند. همانطور که قبلا ذکر شد، مقدار اضافی بارهای منفی پروتئین ها در داخل سلول توسط کاتیون های معدنی متعادل می شود.

دانستن نقطه ایزوالکتریک برای درک پایداری پروتئین ها در محلول ها بسیار مهم است، زیرا پروتئین ها در حالت ایزوالکتریک کمترین پایداری را دارند. ذرات پروتئین بدون بار می توانند به هم بچسبند و رسوب کنند.

خواص کلوئیدی و اسمزی پروتئین ها

رفتار پروتئین ها در محلول ها دارای برخی ویژگی هاست. محلول های کلوئیدی معمولی فقط در حضور یک تثبیت کننده پایدار هستند که با قرار گرفتن در سطح مشترک حل شونده و حلال از رسوب کلوئیدها جلوگیری می کند.

محلول‌های آبی پروتئین‌ها پایدار و متعادل هستند، در طول زمان رسوب نمی‌کنند (انعقاد نمی‌شوند) و نیازی به وجود تثبیت‌کننده‌ها ندارند. محلول های پروتئینی همگن هستند و در اصل می توان آنها را به عنوان محلول های واقعی طبقه بندی کرد. با این حال، وزن مولکولی بالای پروتئین ها به محلول های آنها ویژگی های بسیاری از سیستم های کلوئیدی می دهد:

• خواص نوری مشخصه (مادر شدن محلول ها و توانایی آنها در پراکندگی پرتوهای نور مرئی) [نمایش] .

  خواص نوری پروتئین ها. محلول‌های پروتئینی، به‌ویژه آنهایی که غلیظ شده‌اند، رنگ مادی مشخصی دارند. هنگامی که یک محلول پروتئین از کنار روشن می شود، پرتوهای نور در آن قابل مشاهده می شوند و یک مخروط یا نوار درخشان را تشکیل می دهند - اثر Tyndall (در محلول های پروتئینی بسیار رقیق، مادی قابل مشاهده نیست و مخروط درخشان Tyndall تقریباً وجود ندارد). این اثر پراکندگی نور با پراش پرتوهای نور توسط ذرات پروتئین در محلول توضیح داده می شود. اعتقاد بر این است که در پروتوپلاسم سلول، پروتئین به شکل یک محلول کلوئیدی - یک سل است. توانایی پروتئین ها و سایر مولکول های بیولوژیکی (اسیدهای نوکلئیک، پلی ساکاریدها و غیره) برای پراکندگی نور در مطالعه میکروسکوپی ساختارهای سلولی استفاده می شود: در یک میکروسکوپ میدان تاریک، ذرات کلوئیدی به صورت آخال های نور در سیتوپلاسم قابل مشاهده هستند.

  توانایی پراکندگی نور پروتئین ها و سایر مواد با مولکولی بالا برای تعیین کمی آنها به وسیله نفلومتری، مقایسه شدت پراکندگی نور توسط ذرات معلق آزمایش و سل استاندارد استفاده می شود.

• سرعت انتشار پایین [نمایش] .

  سرعت انتشار پایین. انتشار حرکت خود به خودی مولکول های املاح به دلیل گرادیان غلظت (از مناطق با غلظت بالا به مناطق با غلظت کم) است. پروتئین‌ها در مقایسه با مولکول‌ها و یون‌های معمولی، سرعت انتشار محدودی دارند که صدها تا هزاران بار سریع‌تر از پروتئین‌ها حرکت می‌کنند. سرعت انتشار پروتئین ها بیشتر به شکل مولکول های آنها بستگی دارد تا وزن مولکولی آنها. پروتئین های گلوبولار در محلول های آبی متحرک تر از پروتئین های فیبریلار هستند.

  انتشار پروتئین برای عملکرد طبیعی سلول ضروری است. سنتز پروتئین ها در هر قسمت از سلول (جایی که ریبوزوم وجود دارد) می تواند در غیاب انتشار منجر به تجمع پروتئین ها در محل تشکیل آنها شود. توزیع درون سلولی پروتئین ها از طریق انتشار انجام می شود. از آنجایی که سرعت انتشار پروتئین کم است، سرعت فرآیندهایی را که به عملکرد پروتئین پخش کننده در ناحیه مربوطه سلول بستگی دارد، محدود می کند.

• ناتوانی در نفوذ به غشاهای نیمه تراوا [نمایش] .

  خواص اسمزی پروتئین ها. پروتئین ها به دلیل وزن مولکولی بالایی که دارند، نمی توانند از طریق غشای نیمه تراوا منتشر شوند، در حالی که مواد با وزن مولکولی کم به راحتی از چنین غشاهایی عبور می کنند. این خاصیت پروتئین ها در عمل برای خالص سازی محلول های آنها از ناخالصی های کم وزن مولکولی استفاده می شود. این فرآیند دیالیز نامیده می شود.

  ناتوانی پروتئین ها در انتشار از طریق غشاهای نیمه تراوا باعث پدیده اسمز می شود، یعنی حرکت مولکول های آب از طریق غشای نیمه تراوا به داخل محلول پروتئین. اگر یک محلول پروتئینی توسط غشای سلفون از آب جدا شود، مولکول‌های آب در تلاش برای رسیدن به تعادل در محلول پروتئین پخش می‌شوند. با این حال، حرکت آب به فضایی که پروتئین در آن قرار دارد، فشار هیدرواستاتیک آن (فشار ستون آب) را افزایش می دهد، که از انتشار بیشتر مولکول های آب به پروتئین جلوگیری می کند.

  فشار یا نیرویی که برای توقف جریان اسمزی آب باید اعمال شود، فشار اسمزی نامیده می شود. فشار اسمزی در محلول های پروتئینی بسیار رقیق با غلظت مولی پروتئین و دمای مطلق متناسب است.

  غشاهای بیولوژیکی نیز نسبت به پروتئین غیرقابل نفوذ هستند، بنابراین فشار اسمزی ایجاد شده توسط پروتئین به غلظت آن در داخل و خارج سلول بستگی دارد. فشار اسمزی ناشی از پروتئین را فشار انکوتیک نیز می نامند.

• ویسکوزیته بالای محلول ها [نمایش] .

  ویسکوزیته بالای محلول های پروتئینی. ویسکوزیته بالا نه تنها مشخصه محلول های پروتئینی، بلکه به طور کلی محلول های ترکیبات با وزن مولکولی بالا است. با افزایش غلظت پروتئین، ویسکوزیته محلول افزایش می یابد زیرا نیروهای چسبندگی بین مولکول های پروتئین افزایش می یابد. ویسکوزیته به شکل مولکول ها بستگی دارد. محلول های پروتئین های فیبریلار همیشه چسبناک تر از محلول های پروتئین های کروی هستند. ویسکوزیته محلول ها به شدت تحت تأثیر دما و حضور الکترولیت ها است. با افزایش دما، ویسکوزیته محلول های پروتئینی کاهش می یابد. افزودن نمک‌های خاص مانند کلسیم، با افزایش چسبندگی مولکول‌ها از طریق پل‌های کلسیمی، ویسکوزیته را افزایش می‌دهد. گاهی اوقات ویسکوزیته محلول پروتئین به قدری افزایش می یابد که سیالیت خود را از دست می دهد و به حالت ژل مانند تبدیل می شود.

• توانایی تشکیل ژل [نمایش] .

  توانایی پروتئین برای تشکیل ژل. برهمکنش بین ماکرومولکول های پروتئین در محلول می تواند منجر به تشکیل شبکه های ساختاری شود که در آن مولکول های آب به دام افتاده قرار می گیرند. چنین سیستم های ساختاری ژل یا ژله نامیده می شوند. اعتقاد بر این است که پروتئین پروتوپلاسمی سلولی می تواند به حالت ژل مانند تبدیل شود. یک مثال معمولی این است که بدن یک چتر دریایی مانند یک ژله زنده است که محتوای آب آن تا 90٪ است.

  ژل شدن راحت تر در محلول های پروتئین های فیبریلار اتفاق می افتد. شکل میله ای شکل آنها تماس بهتری با انتهای ماکرومولکول ها ایجاد می کند. این از تمرینات روزمره به خوبی شناخته شده است. ژله های غذایی از محصولاتی (استخوان، غضروف، گوشت) حاوی مقادیر زیادی پروتئین فیبریلار تهیه می شوند.

  در طول زندگی بدن، حالت ژل مانند ساختارهای پروتئینی اهمیت فیزیولوژیکی مهمی دارد. پروتئین های کلاژن استخوان ها، تاندون ها، غضروف ها، پوست و ... به دلیل اینکه حالت ژل مانندی دارند، دارای استحکام، کشسانی و خاصیت ارتجاعی بالایی هستند. رسوب نمک های معدنی در طول پیری باعث کاهش سفتی و کشسانی آنها می شود. اکتومیوزین، که عملکرد انقباضی را انجام می دهد، در سلول های ماهیچه ای به شکل ژل مانند یا ژلاتینی یافت می شود.

  در یک سلول زنده، فرآیندهایی شبیه انتقال سل به ژل رخ می دهد. پروتوپلاسم سلولی مایع چسبناکی مانند سل است که در آن جزایری از ساختارهای ژل مانند یافت می شود.

هیدراتاسیون پروتئین و عوامل موثر بر حلالیت آنها

پروتئین ها مواد آبدوست هستند. اگر پروتئین خشک را در آب حل کنید، ابتدا مانند هر ترکیب آبدوست با مولکولی بالا متورم می شود و سپس مولکول های پروتئین به تدریج به محلول تبدیل می شوند. هنگام تورم، مولکول های آب به پروتئین نفوذ کرده و به گروه های قطبی آن متصل می شوند. بسته بندی متراکم زنجیره های پلی پپتیدی شل می شود. یک پروتئین متورم را می توان نوعی محلول معکوس در نظر گرفت، یعنی محلولی از مولکول های آب در یک ماده با مولکولی بالا - پروتئین. جذب بیشتر آب منجر به جدا شدن مولکول های پروتئین از کل جرم و انحلال می شود. اما تورم همیشه منجر به انحلال نمی شود. برخی از پروتئین ها مانند کلاژن پس از جذب مقدار زیادی آب متورم می مانند.

انحلال با هیدراته شدن پروتئین ها، یعنی اتصال مولکول های آب به پروتئین ها همراه است. آب هیدراتاسیون آنقدر محکم به ماکرومولکول پروتئین متصل است که به سختی می توان آن را جدا کرد. این نشان دهنده جذب ساده نیست، بلکه نشان دهنده اتصال الکترواستاتیکی مولکول های آب با گروه های قطبی رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه اسیدی است که بار منفی دارند و اسیدهای آمینه بازی که حامل بار مثبت هستند.

با این حال، بخشی از آب هیدراتاسیون توسط گروه های پپتیدی که پیوندهای هیدروژنی را با مولکول های آب تشکیل می دهند، محدود می شود. به عنوان مثال، پلی پپتیدها با گروه های جانبی غیر قطبی نیز متورم می شوند، یعنی آب را به هم متصل می کنند. بنابراین، مقدار زیادی آب به کلاژن متصل می شود، اگرچه این پروتئین عمدتاً حاوی اسیدهای آمینه غیر قطبی است. آب که به گروه های پپتیدی متصل می شود، زنجیره های پلی پپتیدی دراز را از هم جدا می کند. با این حال، پیوندهای زنجیره ای (پل ها) از جدا شدن مولکول های پروتئین از یکدیگر و رفتن به محلول جلوگیری می کند. هنگامی که مواد خام حاوی کلاژن گرم می شوند، پل های زنجیره ای در رشته های کلاژن شکسته می شوند و زنجیره های پلی پپتیدی آزاد شده به محلول می روند. این بخش از کلاژن محلول نیمه هیدرولیز شده ژلاتین نامیده می شود. ژلاتین از نظر ترکیب شیمیایی شبیه به کلاژن است، به راحتی متورم می شود و در آب حل می شود و مایعات چسبناک تشکیل می دهد. ویژگی بارز ژلاتین قابلیت ژل شدن آن است. محلول های آبی ژلاتین به طور گسترده در عمل پزشکی به عنوان یک عامل جایگزین پلاسما و هموستاتیک استفاده می شود و از توانایی آنها در تشکیل ژل در ساخت کپسول ها در عمل دارویی استفاده می شود.

عوامل موثر بر حلالیت پروتئین. حلالیت پروتئین های مختلف بسیار متفاوت است. این با ترکیب اسید آمینه آنها (اسیدهای آمینه قطبی حلالیت بیشتری نسبت به غیرقطبی ایجاد می کنند)، ویژگی های سازمانی (پروتئین های کروی، به طور معمول، محلول تر از فیبریلار هستند) و خواص حلال تعیین می شود. به عنوان مثال، پروتئین های گیاهی - پرولامین ها - در الکل 60-80٪، آلبومین ها - در آب و در محلول های نمک ضعیف حل می شوند و کلاژن و کراتین ها در اکثر حلال ها نامحلول هستند.

پایداری محلول های پروتئینی توسط بار مولکول پروتئین و پوسته هیدراتاسیون تامین می شود. هر ماکرومولکول یک پروتئین مجزا دارای بار کلی با همان علامت است که مانع از چسبیدن آنها به هم در محلول و رسوب می شود. هر چیزی که به حفظ پوسته شارژ و هیدراتاسیون کمک کند، حلالیت پروتئین و پایداری آن در محلول را تسهیل می کند. رابطه نزدیکی بین بار یک پروتئین (یا تعداد اسیدهای آمینه قطبی موجود در آن) و هیدراتاسیون وجود دارد: هرچه اسیدهای آمینه قطبی در پروتئین بیشتر باشد، آب بیشتری متصل می شود (به ازای هر 1 گرم پروتئین). پوسته هیدراتاسیون پروتئین گاهی به اندازه های بزرگ می رسد و آب هیدراتاسیون می تواند تا 1/5 جرم آن را تشکیل دهد.

درست است، برخی از پروتئین ها هیدراته تر و کمتر محلول هستند. به عنوان مثال، کلاژن بیشتر از بسیاری از پروتئین های کروی بسیار محلول به آب متصل می شود، اما حل نمی شود. حلالیت آن توسط ویژگی های ساختاری - پیوندهای متقابل بین زنجیره های پلی پپتیدی مختل می شود. گاهی اوقات گروه های پروتئینی با بار مخالف، پیوندهای یونی (نمکی) زیادی را در یک مولکول پروتئین یا بین مولکول های پروتئین تشکیل می دهند که از تشکیل پیوند بین مولکول های آب و گروه های پروتئین باردار جلوگیری می کند. یک پدیده متناقض مشاهده می شود: پروتئین حاوی بسیاری از گروه های آنیونی یا کاتیونی است، اما حلالیت آن در آب کم است. پل های نمک بین مولکولی باعث می شوند که مولکول های پروتئین به هم بچسبند و رسوب کنند.

چه عوامل محیطی بر حلالیت پروتئین ها و پایداری آنها در محلول ها تأثیر می گذارد؟

• اثر نمک های خنثی [نمایش] .

  نمک های خنثی در غلظت های کم حلالیت را حتی آن دسته از پروتئین هایی که در آب خالص نامحلول هستند (مثلاً اوگلوبولین ها) افزایش می دهند. این با این واقعیت توضیح داده می شود که یون های نمک، در تعامل با گروه های دارای بار مخالف مولکول های پروتئین، پل های نمک بین مولکول های پروتئین را از بین می برند. افزایش غلظت نمک ها (افزایش قدرت یونی محلول) اثر معکوس دارد (به زیر نگاه کنید - نمک زدایی).

• تاثیر محیط pH [نمایش] .

  pH محیط بر بار پروتئین و در نتیجه حلالیت آن تأثیر می گذارد. پروتئین در حالت ایزوالکتریک، یعنی زمانی که بار کل آن صفر باشد، کمترین پایداری را دارد. حذف بار به مولکول های پروتئین اجازه می دهد تا به راحتی به یکدیگر نزدیک شوند، به هم بچسبند و رسوب کنند. این بدان معنی است که حلالیت و پایداری پروتئین در pH مربوط به نقطه ایزوالکتریک پروتئین حداقل خواهد بود.

• اثر دما [نمایش] .

  هیچ رابطه دقیقی بین دما و ماهیت حلالیت پروتئین وجود ندارد. برخی از پروتئین ها (گلوبولین ها، پپسین، فسفوریلاز عضلانی) با افزایش دما در محلول های آبی یا شور بهتر حل می شوند. بقیه (آلدولاز عضلانی، هموگلوبین و غیره) بدتر هستند.

• اثر پروتئین با بار متفاوت [نمایش] .

  اگر پروتئینی که پلی کاتیون (پروتئین پایه) است به محلولی از پروتئینی که پلی آنیون (پروتئین اسیدی) است اضافه شود، آنگاه توده هایی تشکیل می دهند. در این حالت پایداری ناشی از خنثی سازی بارها از بین می رود و پروتئین ها رسوب می کنند. گاهی از این ویژگی برای جداسازی پروتئین مورد نظر از مخلوطی از پروتئین ها استفاده می شود.

نمک زدن

محلول های نمک های خنثی به طور گسترده ای نه تنها برای افزایش حلالیت پروتئین، به عنوان مثال، هنگام جداسازی آن از مواد بیولوژیکی، بلکه برای رسوب انتخابی پروتئین های مختلف، به عنوان مثال، شکنش آنها استفاده می شود. فرآیند رسوب پروتئین با محلول های نمک خنثی را نمک زدایی می گویند. یکی از ویژگی‌های پروتئین‌های به‌دست‌آمده از نمک‌زدایی این است که خواص بیولوژیکی بومی خود را پس از حذف نمک حفظ می‌کنند.

مکانیسم نمک زدایی به این صورت است که آنیون ها و کاتیون های اضافه شده محلول نمک، پوسته هیدراتاسیون پروتئین ها را که یکی از عوامل پایداری آن است، از بین می برد. این امکان وجود دارد که خنثی سازی بارهای پروتئینی توسط یون های نمک به طور همزمان اتفاق بیفتد، که باعث رسوب پروتئین ها نیز می شود.

توانایی نمک زدایی در آنیون های نمکی بارزتر است. با توجه به قدرت اثر نمک زدایی، آنیون ها و کاتیون ها در ردیف های زیر قرار می گیرند:

• SO 4 2- > C 6 H 5 O 7 3- > CH 3 COO - > Cl - > NO 3 - > Br - > I - > CNS -
• Li + > Na + > K + > Pb + > Cs +

به این سری ها لیوتروپیک می گویند.

سولفات ها در این سری اثر نمک زدایی قوی دارند. در عمل، سولفات سدیم و آمونیوم اغلب برای نمک‌زدایی پروتئین‌ها استفاده می‌شوند. علاوه بر نمک ها، پروتئین ها با عوامل حذف کننده آب آلی (اتانول، استون، متانول و غیره) رسوب می کنند. در واقع این همان نمک زدن است.

نمک زدایی به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود زیرا بسیاری از پروتئین ها از نظر اندازه پوسته هیدراتاسیون و میزان بارهایشان متفاوت هستند. هر کدام از آنها منطقه نمکی مخصوص به خود را دارند، به عنوان مثال، غلظت نمکی که به پروتئین اجازه می دهد آب و رسوب دهد. پس از حذف عامل نمک، پروتئین تمام خواص و عملکرد طبیعی خود را حفظ می کند.

دناتوره سازی (دناتوره سازی) و دناتوراسیون (نوسازی)

تحت تأثیر مواد مختلفی که با حفظ ساختار اولیه، بالاترین سطوح سازمان‌دهی مولکول پروتئین (ثانویه، سوم، چهارم) را مختل می‌کنند، پروتئین خصوصیات فیزیکوشیمیایی و مهم‌تر از همه بیولوژیکی خود را از دست می‌دهد. این پدیده دناتوراسیون (دناتوره شدن) نامیده می شود. این فقط برای مولکول هایی است که دارای یک سازمان فضایی پیچیده هستند. پپتیدهای مصنوعی و طبیعی قادر به دناتوره شدن نیستند.

در طی دناتوراسیون، پیوندهایی که ساختارهای چهارم، سوم و حتی ثانویه را تثبیت می کنند، شکسته می شوند. زنجیره پلی پپتیدی یا به صورت تا نشده یا به شکل یک سیم پیچ تصادفی باز می شود و در محلول قرار می گیرد. در این حالت پوسته هیدراتاسیون از بین می رود و پروتئین رسوب می کند. با این حال، پروتئین دناتوره‌شده رسوب‌شده با همان پروتئینی که با نمک‌زدایی رسوب می‌کند متفاوت است، زیرا در حالت اول خواص اصلی خود را از دست می‌دهد، اما در حالت دوم حفظ می‌شود. این نشان می دهد که مکانیسم اثر موادی که باعث دناتوره شدن و نمک زدایی می شوند متفاوت است. هنگام نمک زدن، ساختار بومی پروتئین حفظ می شود، اما وقتی دناتوره می شود از بین می رود.

عوامل دناتوره کننده به دو دسته تقسیم می شوند

• فیزیکی [نمایش] .

  عوامل فیزیکی عبارتند از: دما، فشار، استرس مکانیکی، اشعه مافوق صوت و یونیزان.

  دناتوره‌سازی حرارتی پروتئین‌ها بیشترین مطالعه‌شده‌ترین فرآیند است. این یکی از ویژگی های مشخصه پروتئین ها در نظر گرفته شد. از قدیم شناخته شده است که هنگام گرم شدن، پروتئین منعقد می شود (منعقد می شود) و رسوب می کند. بیشتر پروتئین ها نسبت به گرما حساس هستند، اما پروتئین هایی شناخته شده اند که در برابر گرما بسیار مقاوم هستند. به عنوان مثال، تریپسین، کیموتریپسین، لیزوزیم، برخی از پروتئین های غشاهای بیولوژیکی. پروتئین‌های باکتری‌هایی که در چشمه‌های آب گرم زندگی می‌کنند به‌خصوص در برابر دما مقاوم هستند. بدیهی است که در پروتئین های مقاوم در برابر حرارت، حرکت حرارتی زنجیره های پلی پپتیدی ناشی از گرمایش برای شکستن پیوندهای داخلی مولکول های پروتئین کافی نیست. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها به راحتی در معرض دناتوره شدن حرارتی قرار می گیرند. این تکنیک در کارهای عملی استفاده می شود. برعکس، برخی از پروتئین ها در دماهای پایین دناتوره می شوند.

• شیمیایی [نمایش] .

  عوامل شیمیایی که باعث دناتوره شدن می شوند عبارتند از: اسیدها و قلیاها، حلال های آلی (الکل، استون)، مواد شوینده (مواد شوینده)، برخی آمیدها (اوره، نمک های گوانیدین و غیره)، آلکالوئیدها، فلزات سنگین (جیوه، نمک های مس، باریم، روی و ... کادمیوم و غیره). مکانیسم عمل دناتوره کننده مواد شیمیایی به خواص فیزیکوشیمیایی آنها بستگی دارد.

  اسیدها و قلیاها به طور گسترده به عنوان رسوب دهنده پروتئین استفاده می شوند. بسیاری از پروتئین ها در مقادیر pH شدید - زیر 2 یا بالاتر از 10-11 دناتوره می شوند. اما برخی از پروتئین ها در برابر اسیدها و قلیاها مقاوم هستند. برای مثال، هیستون‌ها و پروتامین‌ها حتی در pH 2 یا pH 10 دناتوره نمی‌شوند. محلول‌های قوی اتانول و استون نیز اثر دناتوره‌کنندگی روی پروتئین‌ها دارند، اگرچه برای برخی از پروتئین‌ها از این حلال‌های آلی به عنوان عوامل نمک‌زدایی استفاده می‌شود.

  فلزات سنگین و آلکالوئیدها برای مدت طولانی به عنوان رسوب دهنده استفاده می شوند. آنها پیوندهای قوی با گروه های قطبی پروتئین ها تشکیل می دهند و در نتیجه سیستم پیوندهای هیدروژنی و یونی را می شکنند.

  توجه ویژه ای باید به نمک های اوره و گوانیدین شود که در غلظت های بالا (برای اوره 8 مول در لیتر، برای گوانیدین هیدروکلراید 2 مول در لیتر) با گروه های پپتیدی برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی رقابت می کنند. در نتیجه، پروتئین هایی با ساختار چهارتایی به زیر واحدها تفکیک می شوند و سپس زنجیره های پلی پپتیدی باز می شوند. این خاصیت اوره به قدری قابل توجه است که برای اثبات وجود ساختار چهارتایی یک پروتئین و اهمیت سازماندهی ساختاری آن در اجرای عملکردهای فیزیولوژیکی به طور گسترده استفاده می شود.

خواص پروتئین های دناتوره شده . معمول ترین علائم برای پروتئین های دناتوره شده به شرح زیر است.

• افزایش تعداد گروه های فعال یا عاملی در مقایسه با مولکول پروتئین بومی (گروه های عملکردی گروه های رادیکال های جانبی آمینو اسیدها هستند: COOH، NH 2، SH، OH). برخی از این گروه ها معمولاً در داخل مولکول پروتئین قرار دارند و توسط معرف های خاصی شناسایی نمی شوند. باز شدن زنجیره پلی پپتیدی در حین دناتوراسیون، تشخیص این گروه های اضافی یا پنهان را ممکن می سازد.
• کاهش حلالیت و رسوب پروتئین (مرتبط با از بین رفتن پوسته هیدراتاسیون، باز شدن مولکول پروتئین با قرار گرفتن در معرض رادیکال های آبگریز و خنثی سازی بارهای گروه های قطبی).
• تغییر پیکربندی یک مولکول پروتئین.
• از دست دادن فعالیت بیولوژیکی ناشی از اختلال در سازمان ساختاری بومی مولکول.
• برش آسان تر توسط آنزیم های پروتئولیتیک در مقایسه با پروتئین بومی، انتقال ساختار بومی فشرده به شکل سست منبسط شده، دسترسی آنزیم ها به پیوندهای پپتیدی پروتئین را که آنها از بین می برند، آسان تر می کند.

کیفیت دوم پروتئین دناتوره شده به طور گسترده ای شناخته شده است. فرآوری حرارتی یا سایر فرآورده‌های حاوی پروتئین (عمدتاً گوشت) به کمک آنزیم‌های پروتئولیتیک دستگاه گوارش باعث هضم بهتر آنها می‌شود. معده انسان ها و حیوانات یک عامل دناتوره کننده طبیعی - اسید کلریدریک تولید می کند که با دناتوره کردن پروتئین ها، به تجزیه آنها توسط آنزیم ها کمک می کند. با این حال، وجود اسید هیدروکلریک و آنزیم های پروتئولیتیک اجازه استفاده از داروهای پروتئینی را نمی دهد، زیرا آنها دناتوره شده و بلافاصله تجزیه می شوند و فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهند.

همچنین توجه داشته باشید که مواد دناتوره کننده که پروتئین ها را رسوب می دهند در عمل بیوشیمیایی برای مقاصدی غیر از نمک زدایی استفاده می شوند. نمک زدایی به عنوان یک تکنیک برای جداسازی یک پروتئین یا گروهی از پروتئین ها استفاده می شود و از دناتوره کردن برای آزاد کردن مخلوطی از هر ماده از پروتئین استفاده می شود. با حذف پروتئین می توانید محلول بدون پروتئین به دست آورید یا اثر این پروتئین را از بین ببرید.

مدتها اعتقاد بر این بود که دناتوره شدن غیر قابل برگشت است. با این حال، در برخی موارد، حذف عامل دناتوره کننده (چنین آزمایشاتی با استفاده از اوره انجام شده است) فعالیت بیولوژیکی پروتئین را بازیابی می کند. فرآیند بازیابی خواص فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی یک پروتئین دناتوره شده را renaturation یا renativation می نامند. اگر یک پروتئین دناتوره شده (پس از حذف مواد دناتوره کننده) دوباره به ساختار اصلی خود سازماندهی شود، فعالیت بیولوژیکی آن بازیابی می شود.

صفحه 4

کل صفحات: 7

سنجاب ها پلیمرهای زیستی متشکل از بقایای اسیدهای آمینه α هستند که توسط پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به یکدیگر متصل شده اند. پروتئین ها بخشی از سلول ها و بافت های همه موجودات زنده هستند. مولکول های پروتئین حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند.

ساختار پروتئین

پروتئین ها ساختارهای غیر قابل پایانی دارند.

ساختار پروتئین اولیهدنباله ای از واحدهای اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی خطی است.

ساختار ثانویه- این پیکربندی فضایی یک مولکول پروتئین است که شبیه یک مارپیچ است که در نتیجه چرخش زنجیره پلی پپتیدی به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه ها ایجاد می شود: CO و NH.

ساختار سوم- این پیکربندی فضایی است که یک زنجیره پلی پپتیدی که به صورت مارپیچی پیچ خورده است به خود می گیرد.

ساختار کواترنری- اینها تشکیلات پلیمری از چندین ماکرومولکول پروتئینی هستند.

مشخصات فیزیکی

خواصی که پروتئین ها انجام می دهند بسیار متنوع است. برخی از پروتئین ها در آب حل می شوند و معمولا محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ). بقیه در محلول های نمک رقیق حل می شوند. برخی دیگر نامحلول هستند (به عنوان مثال، پروتئین های بافت پوششی).

خواص شیمیایی

دناتوره سازی- تخریب ساختار ثانویه و سوم پروتئین تحت تأثیر عوامل مختلف: دما، عمل اسیدها، نمک های فلزات سنگین، الکل ها و غیره.

در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، استرس مکانیکی، عمل عوامل شیمیایی و سایر عوامل)، تغییری در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین، یعنی ساختار فضایی بومی آن رخ می دهد. ساختار اولیه و در نتیجه ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. خواص فیزیکی تغییر می کند: حلالیت و توانایی هیدراتاسیون کاهش می یابد، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. شکل ماکرومولکول پروتئین تغییر می کند و تجمع رخ می دهد. در عین حال، فعالیت برخی از گروه ها افزایش می یابد، اثر آنزیم های پروتئولیتیک بر پروتئین ها تسهیل می شود و بنابراین، هیدرولیز آن آسان تر می شود.

در فناوری مواد غذایی، دناتوره شدن حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است که درجه آن به دما، مدت زمان گرم شدن و رطوبت بستگی دارد. این را باید هنگام ایجاد رژیم های عملیات حرارتی برای مواد خام غذایی، محصولات نیمه تمام و گاهی اوقات محصولات نهایی به خاطر داشت. فرآیندهای دناتوراسیون حرارتی نقش ویژه ای در بلانچ کردن مواد گیاهی، خشک کردن غلات، پخت نان و تولید ماکارونی دارند. دناتوره شدن پروتئین همچنین می تواند در اثر اعمال مکانیکی (فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند) ایجاد شود. دناتوره شدن پروتئین در اثر عمل معرف های شیمیایی (اسیدها، قلیاها، الکل، استون) ایجاد می شود. همه این تکنیک ها به طور گسترده در مواد غذایی و بیوتکنولوژی استفاده می شود.

واکنش های کیفی به پروتئین ها:

الف) وقتی پروتئین می سوزد، بویی شبیه پرهای سوخته می دهد.

ب) پروتئین +HNO 3 → رنگ زرد

ج) محلول پروتئین + NaOH + CuSO 4 → رنگ بنفش

هیدرولیز

پروتئین + H 2 O → مخلوطی از اسیدهای آمینه

وظایف پروتئین ها در طبیعت:

· کاتالیزور (آنزیم)؛

· تنظیمی (هورمون ها)؛

· ساختاری (کراتین پشم، فیبروئین ابریشم، کلاژن)؛

موتور (اکتین، میوزین)؛

حمل و نقل (هموگلوبین)؛

· ذخیره (کازئین، آلبومین تخم مرغ)؛

· محافظ (ایمونوگلوبولین ها) و غیره.

هیدراتاسیون

فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال آب توسط پروتئین ها است و آنها خواص آبدوستی از خود نشان می دهند: متورم می شوند، جرم و حجم آنها افزایش می یابد. تورم پروتئین با انحلال جزئی آن همراه است. آب دوستی هر پروتئین به ساختار آنها بستگی دارد. گروه های آمید آبدوست (-CO-NH-، پیوند پپتیدی)، آمین (NH 2) و کربوکسیل (COOH) که در ترکیب موجود هستند و بر روی سطح درشت مولکول پروتئین قرار دارند، مولکول های آب را جذب می کنند و آنها را به شدت به سطح پروتئین جهت می دهند. مولکول با احاطه گلبول های پروتئینی، یک پوسته هیدراتاسیون (آبی) از پایداری محلول های پروتئینی جلوگیری می کند. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها کمترین توانایی را برای اتصال به آب دارند؛ پوسته هیدراتاسیون اطراف مولکول های پروتئین از بین می رود، بنابراین آنها با هم ترکیب می شوند و دانه های بزرگی را تشکیل می دهند. تجمع مولکول‌های پروتئین نیز زمانی اتفاق می‌افتد که با استفاده از حلال‌های آلی خاص مانند اتیل الکل، آب‌گیری شوند. این منجر به رسوب پروتئین ها می شود. هنگامی که PH محیط تغییر می کند، ماکرومولکول پروتئین باردار می شود و ظرفیت هیدراتاسیون آن تغییر می کند.

با تورم محدود، محلول های پروتئین غلیظ سیستم های پیچیده ای به نام ژله را تشکیل می دهند. ژله ها سیال، الاستیک نیستند، دارای انعطاف پذیری، استحکام مکانیکی خاصی هستند و می توانند شکل خود را حفظ کنند. پروتئین های کروی را می توان به طور کامل هیدراته کرد، در آب حل شد (به عنوان مثال، پروتئین های شیر)، و محلول هایی با غلظت های پایین تشکیل داد. خواص آب دوست پروتئین ها در زیست شناسی و صنایع غذایی اهمیت زیادی دارد. یک ژله بسیار متحرک که عمدتاً از مولکول های پروتئین ساخته شده است، سیتوپلاسم است - محتویات نیمه مایع سلول. ژله بسیار هیدراته گلوتن خام جدا شده از خمیر گندم است و حاوی 65 درصد آب است. آب دوستی، کیفیت اصلی دانه گندم، پروتئین های دانه و آرد، نقش زیادی در ذخیره سازی و فرآوری غلات و در پخت دارد. خمیری که در نانوایی به دست می آید، پروتئینی است که در آب متورم شده است، یک ژله غلیظ حاوی دانه های نشاسته است.

کف کردن

فرآیند کف کردن توانایی پروتئین ها برای تشکیل سیستم های گاز مایع با غلظت بالا به نام فوم است. پایداری فوم که در آن پروتئین یک عامل کف کننده است، نه تنها به ماهیت و غلظت آن بستگی دارد، بلکه به دما نیز بستگی دارد. از پروتئین ها به عنوان عامل کف کننده در صنعت شیرینی سازی استفاده می شود (مارشملو، مارشمالو، سوفله) نان دارای ساختار کف است و این بر خواص طعمی آن تأثیر می گذارد.

احتراق

پروتئین ها برای تولید نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی مواد دیگر می سوزند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است.

واکنش های رنگی

• زانتوپروتئین - برهمکنش چرخه های معطر و هترواتمی در یک مولکول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ رخ می دهد که با ظاهر یک رنگ زرد همراه است.
• بیورت - محلول های ضعیف قلیایی پروتئین ها با محلول سولفات مس (II) برهمکنش می کنند تا ترکیبات پیچیده ای بین یون های Cu 2+ و پلی پپتیدها تشکیل دهند. واکنش با ظاهر یک رنگ بنفش آبی همراه است.
• هنگامی که پروتئین ها با قلیایی در حضور نمک های سرب گرم می شوند، یک رسوب سیاه رنگ حاوی گوگرد رسوب می کند.



همانطور که می دانید، پروتئین ها اساس پیدایش حیات در سیاره ما هستند. اما این قطره متشکل از مولکول‌های پپتید بود که مبنای پیدایش موجودات زنده شد. این بدون شک است، زیرا تجزیه و تحلیل ترکیب داخلی هر نماینده زیست توده نشان می دهد که این مواد در همه چیز وجود دارد: گیاهان، حیوانات، میکروارگانیسم ها، قارچ ها، ویروس ها. علاوه بر این، آنها ماهیت بسیار متنوع و درشت مولکولی دارند.

این ساختارها چهار نام دارند که همه آنها مترادف هستند:

• پروتئین ها؛
• پروتئین ها؛
• پلی پپتیدها؛
• پپتیدها

مولکول های پروتئین

تعداد آنها واقعاً بی شمار است. در این مورد، تمام مولکول های پروتئین را می توان به دو گروه بزرگ تقسیم کرد:

• ساده - فقط شامل توالی های اسید آمینه است که با پیوندهای پپتیدی متصل هستند.
• پیچیده - ساختار و ساختار پروتئین با گروه های اولیه (پروتز) اضافی مشخص می شود که کوفاکتور نیز نامیده می شود.

در عین حال، مولکول های پیچیده نیز طبقه بندی خاص خود را دارند.

درجه بندی پپتیدهای پیچیده

1. گلیکوپروتئین ها ترکیبات نزدیک پروتئین و کربوهیدرات هستند. گروه های پروتزی از موکوپلی ساکاریدها در ساختار مولکول بافته می شوند.
2. لیپوپروتئین ها ترکیب پیچیده ای از پروتئین و لیپید هستند.
3. متالوپروتئین ها - یون های فلزی (آهن، منگنز، مس و غیره) به عنوان یک گروه مصنوعی عمل می کنند.
4. نوکلئوپروتئین ها ارتباط بین پروتئین و اسیدهای نوکلئیک (DNA، RNA) هستند.
5. فسفوپروتئین ها - ترکیب پروتئین و باقی مانده اسید اورتوفسفریک.
6. کروموپروتئین ها بسیار شبیه به متالوپروتئین ها هستند، با این حال، عنصری که بخشی از گروه پروتز است یک مجموعه رنگی کامل است (قرمز - هموگلوبین، سبز - کلروفیل و غیره).

در هر گروه در نظر گرفته شده، ساختار و خواص پروتئین ها متفاوت است. عملکرد آنها نیز بسته به نوع مولکول متفاوت است.

ساختار شیمیایی پروتئین ها

از این منظر، پروتئین ها زنجیره طولانی و عظیمی از بقایای اسید آمینه هستند که توسط پیوندهای خاصی به نام پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند. شاخه هایی به نام رادیکال از ساختارهای جانبی اسیدها گسترش می یابد. این ساختار مولکولی توسط E. Fischer در آغاز قرن بیست و یکم کشف شد.

بعداً پروتئین ها، ساختار و عملکرد پروتئین ها با جزئیات بیشتری مورد مطالعه قرار گرفتند. مشخص شد که تنها 20 اسید آمینه وجود دارد که ساختار پپتید را تشکیل می دهد، اما آنها را می توان به روش های مختلفی ترکیب کرد. از این رو ساختارهای پلی پپتیدی متنوع است. علاوه بر این، پروتئین ها در فرآیند زندگی و انجام وظایف خود قادر به انجام تعدادی دگرگونی شیمیایی هستند. در نتیجه ساختار را تغییر می دهند و نوع کاملا جدیدی از اتصال ظاهر می شود.

برای شکستن پیوند پپتیدی، یعنی مختل کردن پروتئین و ساختار زنجیره‌ها، باید شرایط بسیار سخت (دمای بالا، اسیدها یا قلیاها، یک کاتالیزور) را انتخاب کنید. این به دلیل استحکام بالا در مولکول، یعنی در گروه پپتید است.

تشخیص ساختار پروتئین در آزمایشگاه با استفاده از واکنش بیورت - قرار گرفتن در معرض پلی پپتید تازه رسوب شده (II) انجام می شود. مجموعه گروه پپتید و یون مس یک رنگ بنفش روشن می دهد.

چهار سازمان ساختاری اصلی وجود دارد که هر کدام ویژگی‌های ساختاری پروتئین‌های خاص خود را دارند.

سطوح سازمان: ساختار اولیه

همانطور که در بالا ذکر شد، یک پپتید دنباله ای از بقایای اسید آمینه با یا بدون آخال کوآنزیم است. بنابراین، ساختار اولیه یک مولکول است که آمینو اسیدهای طبیعی، طبیعی و واقعاً با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند و نه بیشتر. یعنی یک پلی پپتید با ساختار خطی. علاوه بر این، ویژگی های ساختاری پروتئین های این نوع این است که چنین ترکیبی از اسیدها برای انجام عملکرد مولکول پروتئین تعیین کننده است. به لطف وجود این ویژگی ها، نه تنها می توان یک پپتید را شناسایی کرد، بلکه می توان خواص و نقش یک پپتید کاملاً جدید و هنوز کشف نشده را نیز پیش بینی کرد. نمونه هایی از پپتیدها با ساختار اولیه طبیعی عبارتند از انسولین، پپسین، کیموتریپسین و غیره.

ترکیب ثانویه

ساختار و خواص پروتئین های این دسته تا حدودی متفاوت است. چنین ساختاری می تواند در ابتدا توسط طبیعت یا زمانی که ساختار اولیه در معرض هیدرولیز شدید، دما یا سایر شرایط قرار می گیرد، تشکیل شود.

این ترکیب سه گونه دارد:

1. چرخش های صاف، منظم و منظم، ساخته شده از بقایای اسید آمینه، که حول محور اصلی اتصال می پیچند. آنها فقط توسط آنهایی که بین اکسیژن یک گروه پپتیدی و هیدروژن گروه دیگر بوجود می آیند کنار هم نگه داشته می شوند. علاوه بر این، به دلیل این واقعیت که چرخش ها به طور مساوی هر 4 پیوند تکرار می شوند، ساختار صحیح در نظر گرفته می شود. چنین ساختاری می تواند چپ دست یا راست دست باشد. اما در بیشتر پروتئین های شناخته شده ایزومر راست چرخشی غالب است. چنین ترکیباتی معمولاً ساختارهای آلفا نامیده می شوند.
2. ترکیب و ساختار پروتئین های نوع بعدی با نوع قبلی متفاوت است زیرا پیوندهای هیدروژنی نه بین باقی مانده های مجاور یک طرف مولکول، بلکه بین آنهایی که بسیار دورتر هستند و در فاصله نسبتاً زیادی تشکیل می شوند. به همین دلیل، کل ساختار به شکل چندین زنجیره پلی پپتیدی مواج و مار مانند به خود می گیرد. یک ویژگی وجود دارد که یک پروتئین باید نشان دهد. ساختار اسیدهای آمینه روی شاخه ها باید تا حد امکان کوتاه باشد، مثلاً گلیسین یا آلانین. این نوع ترکیب ثانویه به دلیل توانایی آنها در چسبیدن به یکدیگر برای تشکیل یک ساختار مشترک، صفحات بتا نامیده می شود.
3. زیست شناسی به نوع سوم ساختار پروتئینی به عنوان قطعات پیچیده، ناهمگن پراکنده و بی نظم اشاره می کند که دارای نظم کلیشه ای نیستند و تحت تأثیر شرایط خارجی قادر به تغییر ساختار هستند.

هیچ نمونه ای از پروتئین هایی که به طور طبیعی ساختار ثانویه دارند شناسایی نشده است.

آموزش دانشگاهی

این یک ترکیب نسبتاً پیچیده به نام "کره" است. این پروتئین چیست؟ ساختار آن بر اساس ساختار ثانویه است، با این حال، انواع جدیدی از برهمکنش‌های بین اتم‌های گروه‌ها اضافه می‌شود، و به نظر می‌رسد که کل مولکول چین خورده است، بنابراین بر این واقعیت تمرکز می‌کند که گروه‌های آبدوست به درون کروی هدایت می‌شوند، و آبگریز. آنهایی که بیرون

این موضوع بار مولکول پروتئین را در محلول های کلوئیدی آب توضیح می دهد. چه نوع تعاملاتی در اینجا وجود دارد؟

1. پیوندهای هیدروژنی - بین همان قسمت هایی که در ساختار ثانویه وجود دارد، بدون تغییر باقی می مانند.
2. فعل و انفعالات - زمانی رخ می دهد که پلی پپتید در آب حل شود.
3. جاذبه های یونی بین گروه های با بار متفاوت باقی مانده های اسید آمینه (رادیکال ها) تشکیل می شوند.
4. فعل و انفعالات کووالانسی - می تواند بین مکان های اسیدی خاص - مولکول های سیستئین یا به عبارتی دم آنها ایجاد شود.

بنابراین، ترکیب و ساختار پروتئین‌های با ساختار سوم را می‌توان به‌عنوان زنجیره‌های پلی‌پپتیدی تا شده به شکل گلبول‌هایی توصیف کرد که ترکیب خود را به دلیل انواع مختلف فعل و انفعالات شیمیایی حفظ و تثبیت می‌کنند. نمونه هایی از این پپتیدها: فسفوگلیسرات کناز، tRNA، آلفا کراتین، فیبروئین ابریشم و غیره.

ساختار کواترنری

این یکی از پیچیده ترین گلبول هایی است که پروتئین ها تشکیل می دهند. ساختار و عملکرد پروتئین های این نوع بسیار چند وجهی و خاص است.

این انطباق چیست؟ اینها چندین (در برخی موارد دهها) زنجیره پلی پپتیدی بزرگ و کوچک هستند که مستقل از یکدیگر تشکیل می شوند. اما پس از آن، به دلیل همان فعل و انفعالاتی که برای ساختار سوم در نظر گرفتیم، همه این پپتیدها به هم می پیچند و با یکدیگر در هم تنیده می شوند. به این ترتیب، گلبول های ساختاری پیچیده ای به دست می آیند که می توانند حاوی اتم های فلز، گروه های چربی و کربوهیدرات باشند. نمونه هایی از این پروتئین ها: DNA پلیمراز، پوسته پروتئینی ویروس تنباکو، هموگلوبین و غیره.

تمام ساختارهای پپتیدی که ما بررسی کردیم روش‌های شناسایی خاص خود را در آزمایشگاه دارند که بر اساس قابلیت‌های مدرن استفاده از کروماتوگرافی، سانتریفیوژ، میکروسکوپ الکترونی و نوری و فناوری‌های بالای رایانه است.

توابع انجام شده

ساختار و عملکرد پروتئین ها ارتباط نزدیکی با یکدیگر دارند. یعنی هر پپتید یک نقش خاص، منحصر به فرد و خاص ایفا می کند. همچنین مواردی وجود دارند که قادر به انجام چندین عملیات مهم در یک سلول زنده هستند. با این حال، می توان به شکل کلی عملکردهای اصلی مولکول های پروتئین در موجودات زنده را بیان کرد:

1. تامین حرکت. موجودات تک سلولی یا اندامک ها یا برخی از انواع سلول ها قادر به حرکت، انقباض و حرکت هستند. این توسط پروتئین هایی که ساختار دستگاه حرکتی آنها را تشکیل می دهند تضمین می شود: مژک ها، تاژک ها و غشای سیتوپلاسمی. اگر در مورد سلول های ناتوان از حرکت صحبت کنیم، پروتئین ها می توانند به انقباض آنها کمک کنند (میوزین عضلانی).
2. عملکرد تغذیه یا ذخیره این تجمع مولکول های پروتئین در تخم ها، جنین ها و دانه های گیاهان برای جبران بیشتر مواد مغذی از دست رفته است. هنگامی که پپتیدها تجزیه می شوند، اسیدهای آمینه و مواد فعال بیولوژیکی تولید می کنند که برای رشد طبیعی موجودات زنده ضروری هستند.
3. تابع انرژی. علاوه بر کربوهیدرات ها، پروتئین ها نیز می توانند قدرت بدن را تامین کنند. تجزیه 1 گرم پپتید، 17.6 کیلوژول انرژی مفید به شکل اسید آدنوزین تری فسفریک (ATP) آزاد می کند که صرف فرآیندهای حیاتی می شود.
4. سیگنالینگ شامل نظارت دقیق فرآیندهای در حال انجام و انتقال سیگنال ها از سلول ها به بافت ها، از آنها به اندام ها، از دومی به سیستم ها و غیره است. یک مثال معمولی انسولین است که به شدت میزان گلوکز خون را تعیین می کند.
5. عملکرد گیرنده با تغییر ساختار پپتید در یک طرف غشاء و درگیر کردن انتهای دیگر در بازسازی انجام می شود. همزمان سیگنال و اطلاعات لازم مخابره می شود. اغلب، چنین پروتئین هایی در غشای سیتوپلاسمی سلول ها قرار می گیرند و کنترل دقیقی بر تمام مواد عبوری از آن اعمال می کنند. آنها همچنین اطلاعاتی در مورد تغییرات شیمیایی و فیزیکی در محیط ارائه می دهند.
6. عملکرد انتقال پپتیدها توسط پروتئین های کانال و پروتئین های ناقل انجام می شود. نقش آنها واضح است - انتقال مولکول های لازم به مکان هایی با غلظت کم از قطعات با غلظت بالا. یک مثال معمولی انتقال اکسیژن و دی اکسید کربن از طریق اندام ها و بافت ها توسط پروتئین هموگلوبین است. آنها همچنین انتقال ترکیبات با وزن مولکولی کم را از طریق غشای سلولی به داخل انجام می دهند.
7. عملکرد ساختاری. یکی از مهمترین وظایفی که توسط پروتئین انجام می شود. ساختار تمام سلول ها و اندامک های آنها توسط پپتیدها تضمین می شود. آنها، مانند یک قاب، شکل و ساختار را تنظیم می کنند. علاوه بر این، آنها از آن پشتیبانی می کنند و در صورت لزوم آن را اصلاح می کنند. بنابراین، برای رشد و نمو، همه موجودات زنده به پروتئین در رژیم غذایی خود نیاز دارند. چنین پپتیدهایی عبارتند از الاستین، توبولین، کلاژن، اکتین، کراتین و غیره.
8. تابع کاتالیزوری توسط آنزیم ها انجام می شود. متعدد و متنوع، تمام واکنش های شیمیایی و بیوشیمیایی بدن را تسریع می کنند. بدون مشارکت آنها، یک سیب معمولی در معده تنها در دو روز هضم می شود، به احتمال زیاد در این فرآیند پوسیده می شود. تحت تأثیر کاتالاز، پراکسیداز و سایر آنزیم ها، این فرآیند در عرض دو ساعت اتفاق می افتد. به طور کلی، به لطف این نقش پروتئین ها است که آنابولیسم و ​​کاتابولیسم انجام می شود، یعنی پلاستیک و

نقش حفاظتی

انواع مختلفی از تهدیدات وجود دارد که پروتئین ها برای محافظت از بدن طراحی شده اند.

در مرحله اول، معرف های آسیب زا، گازها، مولکول ها، مواد با طیف های مختلف عمل. پپتیدها قادر به تعامل شیمیایی با آنها هستند و آنها را به شکلی بی ضرر تبدیل می کنند یا به سادگی آنها را خنثی می کنند.

ثانیا، تهدید فیزیکی ناشی از زخم ها - اگر پروتئین فیبرینوژن به موقع در محل آسیب به فیبرین تبدیل نشود، خون لخته نمی شود، به این معنی که انسداد رخ نمی دهد. سپس، برعکس، به پلاسمین پپتیدی نیاز خواهید داشت که می تواند لخته را حل کند و باز بودن رگ را بازیابی کند.

ثالثاً تهدیدی برای مصونیت است. ساختار و اهمیت پروتئین هایی که دفاع ایمنی را تشکیل می دهند بسیار مهم است. آنتی بادی ها، ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون ها - همه اینها عناصر مهم و قابل توجهی از سیستم لنفاوی و ایمنی انسان هستند. هر ذره خارجی، مولکول مضر، بخش مرده یک سلول یا کل ساختار در معرض بررسی فوری توسط ترکیب پپتیدی است. به همین دلیل است که فرد می تواند به طور مستقل، بدون کمک دارو، از خود در برابر عفونت ها و ویروس های ساده محافظت کند.

مشخصات فیزیکی

ساختار پروتئین سلولی بسیار خاص است و به عملکرد انجام شده بستگی دارد. اما خواص فیزیکی همه پپتیدها مشابه است و به ویژگی های زیر خلاصه می شود.

1. وزن مولکول تا 1000000 دالتون می رسد.
2. سیستم های کلوئیدی در یک محلول آبی تشکیل می شوند. در آنجا ساختار باری دریافت می کند که بسته به اسیدیته محیط می تواند متفاوت باشد.
3. هنگامی که در معرض شرایط سخت (تابش، اسید یا قلیایی، دما و غیره) قرار می‌گیرند، می‌توانند به سطوح دیگر ترکیبات یعنی دناتوره حرکت کنند. این روند در 90 درصد موارد برگشت ناپذیر است. با این حال، یک تغییر معکوس نیز وجود دارد - renaturation.

اینها خصوصیات اصلی خصوصیات فیزیکی پپتیدها هستند.