다람쥐

– 모노머가 펩타이드 결합으로 서로 연결된 α-아미노산인 생체고분자.
아미노산을 분리합니다. 소수성의그리고 친수성의, 차례로 산성, 염기성 및 중성으로 구분됩니다. α-아미노산의 특징은 서로 상호작용하여 펩타이드를 형성하는 능력입니다.
가장 밝은 부분:

1. 디펩티드 (카르노신과 안세린, 미토콘드리아에 국한; AO가 되어 붓기를 방지함)

2. 올리고펩타이드,최대 10개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 예: 트리펩타이드 글루타티온 LPO의 강도를 조절하는 ARZ의 주요 환원제 중 하나입니다. 바소프레신그리고 옥시토신- 뇌하수체 후엽의 호르몬에는 9개의 아미노산이 포함됩니다.

존재하다 폴리펩티드그리고 나타나는 특성에 따라 다양한 종류의 화합물로 분류됩니다. 의사들은 폴리펩티드의 비경구 투여가 거부반응(알레르기 반응)을 일으키는 경우 이를 고려해야 한다고 생각합니다. 단백질; 그러한 현상이 관찰되지 않으면 용어는 동일하게 유지됩니다 ( 폴리펩티드). 샘하수체 호르몬 ACTH부신 피질에서 GCS 분비에 영향을 미치는 는 폴리펩티드(39개 아미노산)로 분류되며, 인슐린 51개의 단량체로 구성되어 있으며 면역 반응을 유발할 수 있는 단백질입니다.

단백질 분자의 조직 수준.

모든 중합체는 에너지적으로 더 유리한 형태를 채택하는 경향이 있으며, 이는 아미노산 라디칼 그룹을 사용하여 수행되는 추가 결합 형성으로 인해 유지됩니다. 단백질의 구조적 구성은 네 가지 수준으로 구별되는 것이 일반적입니다. 기본 구조– 펩타이드에 의해 공유결합으로 연결된 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 서열( 아미드) 결합과 인접한 라디칼은 180°(트랜스폼)의 각도를 이루고 있습니다. 24개 이상의 서로 다른 단백질 생성 아미노산의 존재와 서로 다른 서열로 결합하는 능력이 자연 내 단백질의 다양성과 광범위한 기능 수행을 결정합니다. 개인의 단백질의 기본 구조는 유전적으로 결정되며 DNA 및 RNA 폴리뉴클레오티드를 사용하여 부모로부터 전달됩니다. 라디칼의 성질과 특수 단백질의 도움으로 - 보호자합성된 폴리펩티드 사슬은 공간에 딱 들어맞는다 - 단백질 접힘.

2차 구조단백질은 나선 또는 β 주름층 형태를 갖습니다. 원섬유성 단백질(콜라겐, 엘라스틴)은 베타 구조. 나선형 부분과 무정형(무질서한) 부분의 교대를 통해 이들이 더 가까워지고 샤페론의 도움으로 더 조밀하게 채워진 분자를 형성할 수 있습니다. 3차 구조.

공간에서 여러 폴리펩티드 사슬의 조합과 기능적 거대분자 형성 형태의 생성 4차 구조다람쥐. 이러한 미셀은 일반적으로 올리고머 또는 다량체이며 해당 구성 요소는 하위 단위( 프로토머). 4차 구조를 가진 단백질은 모든 하위 단위가 서로 연결되어 있는 경우에만 생물학적 활성을 갖습니다.

따라서 모든 천연 단백질은 물리화학적, 생물학적, 생리학적 기능을 보장하는 독특한 조직을 특징으로 합니다.

물리화학적 특성.

단백질은 크기가 크고 분자량이 크며, 그 범위는 아미노산 수와 프로토머 수에 따라 6,000~1,000,000 달톤 이상입니다. 그들의 분자는 다양한 형태를 가지고 있습니다: 원섬유의– 2차 구조를 유지합니다. 구형의– 더 높은 조직을 가지고 있습니다. 그리고 혼합. 단백질의 용해도는 분자의 크기와 모양, 아미노산 라디칼의 성질에 따라 달라집니다. 구형 단백질은 물에 잘 녹는 반면, 원섬유 단백질은 약간 녹거나 불용성입니다.

단백질 용액의 특성: 삼투압은 낮지만 종양압은 높습니다. 높은 점도; 열악한 확산 능력; 종종 흐림; 유백색 ( 틴들 현상), - 이 모든 것은 천연 단백질의 분리, 정제 및 연구에 사용됩니다. 생물학적 혼합물의 성분 분리는 침전에 기초합니다. 가역적 증착이라 함 소금에 절이는 것 , 알칼리 금속염, 암모늄염, 묽은 알칼리 및 산의 작용으로 발생합니다. 이는 기본 구조와 특성을 유지하는 순수한 분획을 얻는 데 사용됩니다.

단백질 분자의 이온화 정도와 용액에서의 안정성은 배지의 pH에 ​​따라 결정됩니다. 입자 전하가 0이 되는 용액의 pH 값을 등전점 . 이러한 분자는 전기장에서 이동할 수 있습니다. 이동 속도는 전하량에 정비례하고 혈청 단백질 분리를 위한 전기영동의 기초가 되는 소구 질량에 반비례합니다.

비가역적 증착 - 변성. 시약이 미셀 깊숙이 침투하여 추가 결합을 파괴하면 촘촘하게 놓인 실이 펼쳐집니다. 방출된 그룹으로 인해 접근하는 분자는 서로 달라붙어 침전되거나 부유하여 생물학적 특성을 잃습니다. 변성 요인: 물리적(40 0 이상의 온도, 다양한 유형의 방사선: X선, α-, β-, γ, UV); 화학적인(농축된 산, 알칼리, 중금속 염, 요소, 알칼로이드, 일부 약물, 독극물). 변성은 무균 및 방부제뿐만 아니라 생화학 연구에도 사용됩니다.

단백질은 서로 다른 특성을 가지고 있습니다(표 1.1).

표 1.1

단백질의 생물학적 특성

특성	이는 각 단백질의 고유한 아미노산 조성에 따라 결정되며, 이는 유전적으로 결정되며 변화하는 환경 조건에 대한 신체의 적응을 보장하지만, 반면에 혈액, 장기 및 조직 이식을 수혈할 때는 이 사실을 고려해야 합니다.
리간드	다른 성질의 물질과 결합을 형성하는 아미노산 라디칼의 능력 ( 리간드): 탄수화물, 지질, 뉴클레오티드, 미네랄 화합물. 연결이 강하면 이 복합체를 복합 단백질, 의도된 기능을 수행합니다.
협동심	4차 구조를 가진 단백질의 특징. 헤모글로빈은 4개의 프로토머로 구성되어 있으며 각 프로토머는 산소와 결합할 수 있는 헴에 연결되어 있습니다. 그러나 첫 번째 하위 단위의 헴은 이 작업을 천천히 수행하고 이후의 각 하위 단위는 이를 더 쉽게 수행합니다.
다기능	하나의 단백질이 다양한 기능을 수행하는 성질. 근육 수축 단백질인 미오신도 촉매 활성을 갖고 있어 필요할 때 ATP를 가수분해합니다. 위에서 언급한 헤모글로빈은 또한 카탈라아제라는 효소로 작용할 수 있습니다.
상보성	모든 단백질은 영역이 형성되는 방식으로 공간에 배열됩니다. 보완적인다양한 기능(효소-기질, 호르몬-수용체, 항원-항체 복합체의 형성)의 성능을 보장하는 기타 화합물.

단백질 분류

가장 밝은 부분 단순 단백질 , 아미노산만으로 구성되며, 복잡한 , 포함 보철 그룹. 단순 단백질은 다음과 같이 나뉜다. 구형 및 원섬유형그리고 또한 아미노산 구성에 따라 염기성, 산성, 중성. 구형 기본 단백질 - 프로타민과 히스톤. 아르기닌과 라이신의 존재로 인해 분자량이 낮고 "-"전하로 인해 염기성이 뚜렷하며 핵산의 다중 음이온과 쉽게 상호 작용합니다. 히스톤은 DNA에 결합하여 핵에 촘촘하게 들어가고 단백질 합성을 조절하는 데 도움을 줍니다. 이 분수는 이질적이며 서로 상호 작용할 때 형성됩니다. 뉴클레오솜, DNA 가닥이 감겨 있습니다.

산성 구형 단백질에는 다음이 포함됩니다. 알부민과 글로불린, 세포외액(혈장, 뇌척수액, 림프액, 우유)에 함유되어 있으며 무게와 크기가 다릅니다. 알부민의 분자량은 글로불린(10만 D 이상)과 달리 40-70,000 D입니다. 전자에는 큰 "-" 전하와 수화 껍질을 생성하는 글루탐산이 포함되어 있어 용액의 안정성이 매우 높습니다. 글로불린은 덜 산성인 단백질이므로 쉽게 염석화되고 이질적입니다. 전기 영동을 사용하여 여러 부분으로 나눕니다. 그들은 다양한 화합물(호르몬, 비타민, 독극물, 약물, 이온)에 결합하여 수송을 제공할 수 있습니다. 그들의 도움으로 항상성의 중요한 매개변수인 pH와 종양압이 안정화됩니다. 또한 구별 면역글로불린(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG)은 항체 역할과 단백질 응고 인자 역할을 합니다.

클리닉에서는 소위 말하는 것을 사용합니다. 단백질 비율(BC) , 알부민 농도 대 글로불린 농도의 비율을 나타냅니다.

그 값은 병리학 적 과정에 따라 변동됩니다.

원섬유성 단백질두 그룹으로 나뉜다: 가용성 (액틴, 미오신, 피브리노겐) 및 불용성물과 물-소금 용액(단백질 지원) - 콜라겐, 엘라스틴, 레티쿨린그리고 외피- 케라틴직물).

복합 단백질의 분류는 보결분자단의 구조적 특징을 기반으로 합니다. 금속단백질 — 페리틴, 철 양이온이 풍부하고 단핵 식세포 시스템의 세포(간세포, 비장 세포, 골수 세포)에 국한되어 이 금속의 저장소입니다. 과도한 철분은 조직에 축적됩니다. 헤모시드린, 발전을 촉진 혈철증. 금속당단백질 - 트랜스페린그리고 세룰로플라스민철 이온과 구리 이온의 수송 형태로 작용하는 혈장의 항산화 활성이 밝혀졌습니다. 많은 효소의 작용은 분자 내 금속 이온의 존재에 따라 달라집니다. 크산틴 탈수소효소 - Mo ++, 아르기나아제 - Mn ++ 및 알코올DH - Zn ++의 경우.

인단백질 – 우유 카제이노겐, 노른자 비텔린, 달걀 흰자위 오발부민, 생선 캐비어 아이툴린. 그들은 배아, 태아 및 신생아의 발달에 중요한 역할을 합니다. 그들의 아미노산은 자체 조직 단백질의 합성에 필요하며 인산염은 세포막의 필수 구조인 PL의 연결로 사용되거나 다양한 화합물의 생성에 있어서 에너지원인 거대 에너지원의 중요한 구성 요소입니다. 효소는 인산화-탈인산화를 통해 활성을 조절합니다.

부분 핵단백질 DNA와 RNA가 포함됩니다. 히스톤이나 프로타민은 아포단백질로 작용합니다. 모든 염색체는 많은 히스톤을 가진 하나의 DNA 분자의 복합체입니다. 사용하여 뉴클레오솜이 폴리뉴클레오티드의 실이 감겨져 부피가 줄어듭니다.

당단백질 다양한 탄수화물(올리고당, 히알루론산과 같은 GAG, 콘드로이틴-, 더마탄-, 케라탄-, 헤파란 황산염)을 포함합니다. 당단백질이 풍부한 점액은 점도가 높아 자극 물질로부터 중공 기관의 벽을 보호합니다. 막 당단백질은 세포간 접촉, 수용체 기능을 제공하고 적혈구의 원형질막에서는 혈액의 그룹 특이성을 담당합니다. 항체(올리고당)는 특정 항원과 상호작용합니다. 인터페론과 보체 시스템의 기능은 동일한 원리에 기초합니다. 혈장에서 구리와 철 이온을 운반하는 세룰로플라스민과 트랜스페린도 당단백질입니다. 선하수체의 일부 호르몬은 이 종류의 단백질에 속합니다.

지단백질 보결분자단에는 다양한 지질(TAG, 유리 콜레스테롤, 그 에스테르, PL)이 포함되어 있습니다. 다양한 물질이 존재함에도 불구하고 약물 미셀의 구조적 원리는 유사합니다(그림 1.1). 이 입자 내부에는 비극성 지질인 TAG와 콜레스테롤 에스테르를 포함하는 지방 방울이 있습니다. 외부의 핵은 단백질인 PL에 의해 형성된 단층막으로 둘러싸여 있습니다. (아포지단백질)그리고 HS. 일부 단백질은 통합되어 있어 지단백질과 분리될 수 없는 반면, 다른 단백질은 한 복합체에서 다른 복합체로 이동할 수 있습니다. 폴리펩티드 단편은 입자의 구조를 형성하고, 세포 표면의 수용체와 상호작용하여 어느 조직이 이를 필요로 하는지 결정하고, 약물을 변형시키는 효소 또는 활성화제 역할을 합니다. 초원심분리에 의해 다음 유형의 지질단백질이 분리되었습니다. CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. 각 유형의 지질은 서로 다른 조직에서 형성되며 생물학적 체액에서 특정 지질의 운반을 보장합니다. 이 단백질의 분자는 혈액에 잘 녹습니다. 크기가 작고 표면에 음전하를 띠고 있습니다. LP의 일부는 동맥 내막을 통해 쉽게 확산되어 영양을 공급할 수 있습니다. 킬로미크론외인성 지질의 운반체 역할을 하며 먼저 림프를 통해 이동한 다음 혈류를 통해 이동합니다. 진행됨에 따라 CM은 지질을 잃어 세포에 제공합니다. VLDL간에서 합성되는 지질(주로 TAG)의 주요 수송 형태로 작용하며, 간세포에서 장기 및 조직으로 내인성 콜레스테롤의 전달이 수행됩니다. LDL. 표적 세포에 지질을 기증하면 밀도가 증가합니다(지방으로 변환됨). 단발). 콜레스테롤 대사의 이화작용 단계가 발생합니다. HDL, 조직에서 간으로 전달되어 담즙의 일부로 신체에서 위장관을 통해 배설됩니다.

유 색소단백질 보결단은 색깔을 지닌 물질일 수 있습니다. 서브클래스 - 헤모단백질, 비단백질 부분으로 작용 헴. 헤모글로빈적혈구는 가스 교환을 보장하고 4차 구조를 가지며 배아, 태아 및 어린이에서 4개의 서로 다른 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다(섹션 IV. 1장). Hb와 달리 미오글로빈 1개의 헴과 1개의 폴리펩타이드 사슬이 소구체 모양으로 말려 있습니다. 미오글로빈의 산소 친화력은 헤모글로빈의 친화력보다 높기 때문에 가스를 수용하고 저장하고 필요에 따라 미토콘드리아로 방출할 수 있습니다. 헴 함유 단백질에는 다음이 포함됩니다. 카탈라아제, 퍼옥시다아제 ARZ 효소인 ; 시토크롬– 세포의 주요 생체 에너지 과정을 담당하는 ETC의 구성 요소입니다. 조직 호흡에 관여하는 탈수소효소 중에서 우리는 플라보단백질- 플라보노이드의 존재로 인해 노란색(flavos-노란색)을 띠는 색소단백질 - 성분 FMN 및 FAD. 로돕신– 보결분자단이 비타민 A의 활성 형태인 복합 단백질 – 레티놀노란색-주황색. 시각적 보라색은 망막 막대의 주요 감광 물질이며 황혼에 빛의 인식을 보장합니다.

단백질의 기능

구조적 (플라스틱)	단백질은 세포막과 소기관막의 기초를 형성하고 조직(결합 조직의 콜라겐)의 기초도 형성합니다.
촉매	모든 효소(단백질)는 생체촉매입니다.
규제	뇌하수체 전엽과 부갑상선에서 분비되는 많은 호르몬은 본질적으로 단백질입니다.
수송	혈장에서 알부민 IVH와 빌리루빈의 전달을 보장합니다. 트랜스페린철 양이온 전달을 담당합니다.
호흡기	미셀 헤모글로빈, 적혈구에 국한된 다양한 가스, 주로 산소와 이산화탄소에 결합하여 가스 교환에 직접 참여할 수 있습니다.
수축성	근세포의 특정 단백질( 액틴과 미오신) - 수축 및 이완 참가자. 세포골격 단백질은 유사분열 중 염색체 분리 시 유사한 효과를 나타냅니다. 튜불린.
보호	단백질 응고 인자는 부적절한 혈액 손실로부터 신체를 보호합니다. 면역 단백질(γ-글로불린, 인터페론, 보체 시스템의 단백질)은 몸에 들어오는 이물질과 싸웁니다. 항원.
항상성	세포외 및 세포내 단백질은 일정한 pH 수준을 유지할 수 있습니다. 완충 시스템) 및 환경의 종양 압력.
수용체	외부 영역에 국한된 세포막과 유기체 막의 당단백질은 다양한 조절 신호를 감지합니다.
시각적	망막의 시각 신호는 단백질에 의해 수신됩니다. 로돕신.
영양가 있는	혈장 알부민과 글로불린은 아미노산의 저장 역할을 합니다.
	염색체의 단백질( 히스톤, 프로타민)은 유전 정보의 표현과 억제의 균형을 만드는 데 관여합니다.
에너지	단식 또는 병리학적 과정 중에 에너지 목적으로 탄수화물을 사용하는 것이 손상되면(당뇨병) 조직 단백질 분해가 증가하며 그 생성물은 아미노산입니다. 케톤생성), 부패하고 에너지 원으로 사용됩니다.

단백질은 생체고분자로, 단량체는 펩타이드 결합을 통해 서로 연결된 알파 아미노산 잔기입니다. 각 단백질의 아미노산 서열은 엄격하게 정의되어 있으며, 살아있는 유기체에서는 단백질 분자의 생합성이 일어나는 판독을 기반으로 유전 코드를 사용하여 암호화됩니다. 단백질 합성에는 20개의 아미노산이 관여합니다.

단백질 분자의 구조는 다음과 같이 구별됩니다.

1. 주요한. 선형 사슬의 아미노산 서열을 나타냅니다.
2. 중고등 학년. 이는 펩타이드 그룹 사이의 수소 결합 형성을 사용하여 폴리펩타이드 사슬을 보다 컴팩트하게 배열한 것입니다. 2차 구조에는 알파 나선과 베타 접힘이라는 두 가지 변형이 있습니다.
3. 제삼기. 이는 폴리펩티드 사슬을 소구체로 배열하는 것입니다. 이 경우 수소와 이황화 결합이 형성되고, 아미노산 잔기의 소수성과 이온성 상호작용으로 인해 분자의 안정화가 이루어진다.
4. 네개 한 조인 것. 단백질은 비공유 결합을 통해 서로 상호 작용하는 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다.

따라서 특정 서열로 연결된 아미노산은 폴리펩티드 사슬을 형성하며, 그 개별 부분은 나선형으로 말리거나 접힌 부분을 형성합니다. 이러한 2차 구조 요소는 소구체를 형성하여 단백질의 3차 구조를 형성합니다. 개별 소구체는 서로 상호작용하여 4차 구조를 갖는 복잡한 단백질 복합체를 형성합니다.

단백질 분류

단백질 화합물을 분류할 수 있는 몇 가지 기준이 있습니다. 구성에 따라 단순 단백질과 복합 단백질이 구별됩니다. 복합 단백질 물질에는 비아미노산 그룹이 포함되어 있으며 화학적 성질이 다를 수 있습니다. 이에 따라 그들은 다음을 구별합니다.

• 당단백질;
• 지질단백질;
• 핵단백질;
• 금속단백질;
• 인단백질;
• 염색체단백질.

일반적인 구조 유형에 따른 분류도 있습니다.

• 원섬유;
• 구형;
• 막

단백질은 아미노산 잔기로만 구성된 단순(단일 성분) 단백질입니다. 용해도에 따라 다음 그룹으로 나뉩니다.

단백질 이름	용해도	예
프롤라민	물에 약간 용해되고 70-80% 에탄올에 잘 용해됩니다. 아르기닌이 다량 함유되어 있습니다.	단백질은 곡물 씨앗의 특징입니다(호르데인은 보리에서, 제인은 옥수수에서 발견됩니다).
히스톤	약한 염산에 용해됩니다.	그들은 염색체를 구성하는 염색질에 존재합니다.
경화단백질(프로테노이드)	물, 식염수, 희석된 산 및 알칼리에 불용성입니다.	지지 조직(뼈, 머리카락, 연골, 힘줄)에 함유되어 있습니다. 프롤린, 알라닌, 글리신이 많이 포함되어 있습니다.
알부민	물과 소금 용액에 용해됩니다.	락토알부민은 우유 단백질이고, 혈청알부민은 혈청입니다.
글로불린	저농도의 소금 용액에 잘 녹습니다.	그들은 콩과 식물과 유지 종자 식물 (phaseolin - 콩 씨앗, 콩과 식물 - 완두콩 씨앗 등)의 일부입니다.
프로타민	산에 용해됩니다.	그들은 인간과 동물의 생식 세포에서 상당한 양으로 발견됩니다. 예를 들어, 물고기의 정자(살민 - 연어과)에 있습니다.
글루텐	알칼리에 용해됩니다.	식물에 함유되어 있습니다: 과일과 녹색 부분. 밀알 글리아딘은 글루테닌과 함께 글루텐을 형성하여 반죽이 탄력성을 갖게 됩니다.[ЗМ1]

최근 연구에 따르면 많은 단순 단백질이 최소한의 비단백질 화합물과 연관되어 있기 때문에 이러한 분류는 완전히 정확하지는 않습니다. 따라서 일부 단백질에는 색소, 탄수화물, 때로는 지질이 포함되어 있어 복잡한 단백질 분자와 더 유사해집니다.

단백질의 물리화학적 성질

단백질의 물리화학적 특성은 단백질 분자에 포함된 아미노산 잔기의 구성과 양에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드의 분자량은 수천에서 백만 또는 그 이상으로 매우 다양합니다. 양쪽성, 용해도, 변성 능력을 포함하여 단백질 분자의 화학적 특성은 다양합니다.

양쪽성

단백질은 산성 아미노산과 염기성 아미노산을 모두 포함하므로 분자는 항상 유리 산성 그룹과 유리 염기성 그룹(각각 COO- 및 NH3+)을 포함합니다. 전하는 염기성 아미노산 그룹과 산성 아미노산 그룹의 비율에 따라 결정됩니다. 이러한 이유로 단백질은 pH가 감소하면 "+"로 전하되고, 반대로 pH가 증가하면 "-"로 전하됩니다. pH가 등전점에 해당하는 경우, 단백질 분자는 0의 전하를 갖게 됩니다. 양쪽성은 생물학적 기능에 중요하며, 그 중 하나는 혈액 pH 수준을 유지하는 것입니다.

용해도

용해도 특성에 따른 단백질의 분류는 이미 위에 나와 있습니다. 물에 대한 단백질 물질의 용해도는 두 가지 요인으로 설명됩니다.

• 단백질 분자의 전하 및 상호 반발;
• 단백질 주위에 수화 껍질이 형성됩니다. 물 쌍극자는 소구의 외부 부분에 있는 하전된 그룹과 상호 작용합니다.

변성

변성의 물리화학적 특성은 온도, 알코올의 작용, 중금속 염, 산 및 기타 화학 물질과 같은 여러 요인의 영향을 받아 단백질 분자의 2차, 3차 구조가 파괴되는 과정입니다.

중요한!변성 과정에서 1차 구조는 파괴되지 않습니다.

단백질의 화학적 성질, 정성반응, 반응식

단백질의 화학적 특성은 정성 검출을 위한 반응의 예를 사용하여 고려할 수 있습니다. 정성적 반응을 통해 화합물 내 펩타이드 그룹의 존재 여부를 확인할 수 있습니다.

1. 크산토단백질. 단백질이 고농도의 질산에 노출되면 침전물이 형성되며 가열하면 노란색으로 변합니다.

2. 뷰레. 약알칼리성 단백질 용액이 황산구리에 노출되면 구리 이온과 폴리펩티드 사이에 착화합물이 형성되고, 용액은 보라색-파란색으로 변합니다. 이 반응은 임상 실습에서 혈청 및 기타 생물학적 체액의 단백질 농도를 결정하는 데 사용됩니다.

또 다른 중요한 화학적 특성은 단백질 화합물에서 황을 검출하는 것입니다. 이를 위해 알칼리성 단백질 용액을 납염과 함께 가열합니다. 이는 황화납을 함유한 검은색 침전물을 생성합니다.

단백질의 생물학적 중요성

물리적, 화학적 특성으로 인해 단백질은 다음과 같은 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

• 촉매(단백질 효소);
• 수송(헤모글로빈);
• 구조적(케라틴, 엘라스틴);
• 수축성(액틴, 미오신);
• 보호(면역글로불린);
• 신호전달(수용체 분자);
• 호르몬(인슐린);
• 에너지.

단백질은 세포 형성에 참여하고 동물의 근육 수축을 제공하며 혈청과 함께 많은 화학 물질을 운반하기 때문에 인체에 중요합니다. 또한 단백질 분자는 필수 아미노산의 공급원이며 보호 기능을 수행하여 항체 생성 및 면역 형성에 참여합니다.

단백질에 관해 잘 알려지지 않은 TOP 10 사실

1. 단백질에 대한 연구는 1728년 이탈리아의 Jacopo Bartolomeo Beccari가 밀가루에서 단백질을 분리하면서부터 시작되었습니다.
2. 현재는 재조합 단백질이 널리 사용되고 있습니다. 그들은 박테리아의 게놈을 변형하여 합성됩니다. 특히 의학에 사용되는 인슐린, 성장 인자 및 기타 단백질 화합물은 이러한 방식으로 얻어집니다.
3. 혈액이 얼지 않도록 방지하는 단백질 분자가 남극 어류에서 발견되었습니다.
4. 단백질 레실린은 이상적으로 탄력이 있으며 곤충 날개 부착 지점의 기초가 됩니다.
5. 신체에는 다른 단백질 화합물의 올바른 고유 3차 또는 4차 구조를 복원할 수 있는 독특한 샤페론 단백질이 있습니다.
6. 세포핵에는 염색질 압축에 참여하는 단백질인 히스톤이 있습니다.
7. 특수 보호 단백질(면역글로불린)인 항체의 분자적 특성이 1937년부터 활발히 연구되기 시작했습니다. Tiselius와 Kabat는 전기영동을 사용하여 면역화된 동물에서 감마 분율이 증가하고 자극 항원에 의한 혈청 흡수 후 분획 간의 단백질 분포가 온전한 동물의 모습으로 돌아옴을 증명했습니다.
8. 달걀 흰자는 단백질 분자에 의한 예비 기능 구현의 놀라운 예입니다.
9. 콜라겐 분자에서 세 번째 아미노산 잔기마다 글리신이 형성됩니다.
10. 당단백질 구성에서 15-20%는 탄수화물이고, 프로테오글리칸 구성에서는 그 비율이 80-85%입니다.

결론

단백질은 가장 복잡한 화합물로, 단백질이 없으면 어떤 유기체의 생명도 상상하기 어렵습니다. 5,000개 이상의 단백질 분자가 확인되었지만 각 개체는 고유한 단백질 세트를 갖고 있으며 이는 같은 종의 다른 개체와 구별됩니다.

단백질의 가장 중요한 화학적, 물리적 특성업데이트 날짜: 2018년 10월 29일 작성자: 과학 기사.Ru

각 단백질의 아미노산 구성과 공간적 구성에 따라 단백질의 물리화학적 특성이 결정됩니다. 단백질은 산-염기, 완충, 콜로이드, 삼투 특성을 가지고 있습니다.

양쪽성 거대분자로서의 단백질

단백질은 양쪽성 고분자 전해질입니다. 그들은 아미노산처럼 산성과 염기성 특성을 결합합니다. 그러나 단백질에 양쪽성 특성을 부여하는 그룹의 특성은 아미노산의 특성과 전혀 다릅니다. 아미노산의 산-염기 특성은 주로 α-아미노 및 α-카르복실기(산-염기 쌍)의 존재에 의해 결정됩니다. 단백질 분자에서 이들 그룹은 펩타이드 결합 형성에 참여하며, 단백질에 포함된 아미노산의 사이드 라디칼의 산-염기 그룹에 의해 양쪽성이 단백질에 부여됩니다. 물론, 천연 단백질(폴리펩타이드 사슬)의 각 분자는 적어도 하나의 말단 α-아미노 및 α-카르복실 그룹을 갖습니다(단백질이 3차 구조만 갖는 경우). 4차 구조를 가진 단백질에서 말단 그룹 -NH 2 및 -COOH의 수는 하위 단위 또는 프로토머의 수와 같습니다. 그러나 이러한 소수의 그룹은 단백질 거대분자의 양쪽성을 설명할 수 없습니다. 대부분의 극성 그룹은 구형 단백질의 표면에 위치하므로 단백질 분자의 산-염기 특성과 전하를 결정합니다. 단백질의 산성 특성은 산성 아미노산(아스파라긴산, 글루탐산, 아미노구연산)에 의해 주어지며 알칼리성 특성은 염기성 아미노산(라이신, 아르기닌, 히스티딘)에 의해 나타납니다. 단백질에 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더욱 뚜렷해지고, 염기성 아미노산이 많을수록 기본 특성도 더욱 뚜렷해집니다. 시스테인의 SH 그룹과 티로신의 페놀 그룹(약산으로 간주될 수 있음)의 약한 해리는 단백질의 양쪽성에 거의 영향을 미치지 않습니다.

버퍼 속성. 단백질은 완충 특성을 갖고 있지만 생리학적 pH 값에서의 용량은 제한적입니다. 히스티딘의 측면 그룹만이 생리학적에 가까운 pH 범위에서 완충 특성을 갖기 때문에 히스티딘을 많이 포함하는 단백질은 예외입니다. 그러한 단백질은 거의 없습니다. 최대 8%의 히스티딘을 함유하는 거의 유일한 단백질인 헤모글로빈은 적혈구의 강력한 세포내 완충제로서 혈액 pH를 일정한 수준으로 유지합니다.

단백질 분자의 전하는 그 안에 있는 산성 및 염기성 아미노산의 함량, 더 정확하게는 이들 아미노산의 측면 라디칼의 산성 및 염기성 그룹의 이온화에 따라 달라집니다. 산성 아미노산의 COOH 그룹이 해리되면 단백질 표면에 음전하가 나타나고 알칼리성 아미노산의 측면 라디칼은 (주 그룹에 H +가 추가되어) 양전하를 띤다. 천연 단백질 분자에서 전하는 폴리펩티드 사슬의 공간 배열에 따라 비대칭적으로 분포됩니다. 단백질에서 산성 아미노산이 염기성 아미노산보다 우세하면 일반적으로 단백질 분자는 전기음성적입니다(즉, 다중음이온). 반대로 염기성 아미노산이 우세하면 양전하를 띠게 됩니다. 즉, 다음과 같이 행동합니다. 폴리케이션.

자연적으로 단백질 분자의 총 전하는 환경의 pH에 ​​따라 달라집니다. 산성 환경에서는 양성이고 알칼리성 환경에서는 음성입니다. 단백질이 순 제로 전하를 갖는 pH 값을 단백질의 등전점이라고 합니다. 이 시점에서 단백질은 전기장에서 이동성이 없습니다. 각 단백질의 등전점은 아미노산 측 라디칼의 산성 그룹과 염기성 그룹의 비율에 의해 결정됩니다. 단백질의 산성/염기성 아미노산 비율이 높을수록 등전점은 낮아집니다. 산성 단백질의 pH는 1입니다.< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 >7. 등전점보다 낮은 pH 값에서 단백질은 양전하를 띠고 그 이상에서는 음전하를 띠게 됩니다. 모든 세포질 단백질의 평균 등전점은 5.5 이내에 있습니다. 결과적으로, 생리학적 pH 값(약 7.0 - 7.4)에서 세포 단백질은 전체적으로 음전하를 띕니다. 이미 언급했듯이 세포 내부의 단백질의 과도한 음전하는 무기 양이온에 의해 균형을 이룹니다.

등전점을 아는 것은 용액 내 단백질의 안정성을 이해하는 데 매우 중요합니다. 왜냐하면 단백질은 등전위 상태에서 안정성이 가장 낮기 때문입니다. 전하를 띠지 않은 단백질 입자는 서로 달라붙어 침전될 수 있습니다.

단백질의 콜로이드 및 삼투압 특성

용액 내 단백질의 거동에는 몇 가지 특징이 있습니다. 기존 콜로이드 용액은 용질-용매 경계면에 위치하여 콜로이드 침전을 방지하는 안정제가 있어야만 안정적입니다.

단백질 수용액은 안정하고 평형을 이루고 있으며 시간이 지나도 침전되지 않고(응고되지 않음) 안정제가 필요하지 않습니다. 단백질 용액은 균질하며 본질적으로 진정한 용액으로 분류될 수 있습니다. 그러나 단백질의 고분자량은 용액에 콜로이드 시스템의 많은 특성을 부여합니다.

• 특징적인 광학적 특성(용액의 유백광 및 가시광선을 산란시키는 능력) [보여주다] .

  단백질의 광학적 특성. 단백질 용액, 특히 농축된 용액은 특징적인 유백광을 나타냅니다. 단백질 용액을 측면에서 조명하면 그 안의 광선이 보이고 빛나는 원뿔 또는 줄무늬를 형성합니다. 즉, Tyndall 효과(매우 희석된 단백질 용액에서는 유백색이 보이지 않고 빛나는 Tyndall 원뿔이 거의 없음)입니다. 이러한 광산란 효과는 용액 내 단백질 입자에 의한 광선의 회절로 설명됩니다. 세포의 원형질에서 단백질은 콜로이드 용액, 즉 졸의 형태로 존재한다고 믿어집니다. 빛을 산란시키는 단백질 및 기타 생물학적 분자(핵산, 다당류 등)의 능력은 세포 구조의 현미경 연구에 사용됩니다. 암시야 현미경에서 콜로이드 입자는 세포질에 빛이 포함된 것으로 보입니다.

  단백질 및 기타 고분자 물질의 광산란 능력은 비탁법에 의한 정량 측정에 사용되며, 테스트의 부유 입자와 표준 졸에 의한 광산란 강도를 비교합니다.

• 낮은 확산율 [보여주다] .

  낮은 확산율. 확산은 농도 구배(고농도 영역에서 저농도 영역으로)로 인한 용질 분자의 자발적인 이동입니다. 단백질은 단백질보다 수백에서 수천 배 빠르게 움직이는 일반 분자나 이온에 비해 확산 속도가 제한되어 있습니다. 단백질의 확산 속도는 분자량보다는 분자의 모양에 더 많이 의존합니다. 수용액의 구형 단백질은 원섬유형 단백질보다 이동성이 더 좋습니다.

  단백질 확산은 정상적인 세포 기능에 필수적입니다. 세포의 어느 부분(리보솜이 있는 곳)에서든 단백질이 합성되면 확산이 이루어지지 않으면 단백질이 형성되는 부위에 단백질이 축적될 수 있습니다. 단백질의 세포내 분포는 확산에 의해 발생합니다. 단백질 확산 속도가 낮기 때문에 세포의 해당 영역에서 확산 단백질의 기능에 따라 진행되는 과정의 속도가 제한됩니다.

• 반투과성 막을 통과하지 못함 [보여주다] .

  단백질의 삼투성. 단백질은 분자량이 크기 때문에 반투막을 통해 확산될 수 없지만, 저분자량 물질은 반투막을 쉽게 통과합니다. 단백질의 이러한 특성은 실제로 저분자량 불순물로부터 용액을 정제하는 데 사용됩니다. 이 과정을 투석이라고 합니다.

  단백질이 반투막을 통해 확산할 수 없기 때문에 삼투 현상, 즉 물 분자가 반투막을 통해 단백질 용액으로 이동하는 현상이 발생합니다. 단백질 용액이 셀로판 막에 의해 물과 분리되면 평형을 이루기 위해 물 분자가 단백질 용액으로 확산됩니다. 그러나 단백질이 위치한 공간으로 물을 이동시키면 정수압(물기둥의 압력)이 증가하여 물 분자가 단백질로 더 이상 확산되는 것을 방지합니다.

  물의 삼투압 흐름을 멈추기 위해 가해져야 하는 압력이나 힘을 삼투압이라고 합니다. 매우 묽은 단백질 용액의 삼투압은 단백질의 몰 농도와 절대 온도에 비례합니다.

  생물학적 막은 또한 단백질을 통과할 수 없기 때문에 단백질에 의해 생성되는 삼투압은 세포 내부와 외부의 농도에 따라 달라집니다. 단백질에 의해 발생하는 삼투압을 종양압이라고도 합니다.

• 용액의 고점도 [보여주다] .

  단백질 용액의 고점도. 높은 점도는 단백질 용액뿐만 아니라 일반적으로 고분자량 화합물 용액의 특징입니다. 단백질 농도가 증가하면 단백질 분자 사이의 접착력이 증가하기 때문에 용액의 점도가 증가합니다. 점도는 분자의 모양에 따라 달라집니다. 원섬유형 단백질 용액은 구형 단백질 용액보다 항상 점성이 더 높습니다. 용액의 점도는 온도와 전해질의 존재 여부에 크게 영향을 받습니다. 온도가 증가하면 단백질 용액의 점도가 감소합니다. 칼슘과 같은 특정 염을 첨가하면 칼슘 다리를 통해 분자의 접착이 촉진되어 점도가 증가합니다. 때로는 단백질 용액의 점도가 너무 높아져 유동성을 잃고 젤 같은 상태로 변하는 경우도 있습니다.

• 젤을 형성하는 능력 [보여주다] .

  단백질이 겔을 형성하는 능력. 용액 내 단백질 거대분자 사이의 상호작용은 갇힌 물 분자가 위치하는 구조적 네트워크를 형성할 수 있습니다. 이러한 구조화된 시스템을 젤 또는 젤리라고 합니다. 세포 원형질 단백질은 겔형 상태로 변형될 수 있는 것으로 여겨집니다. 전형적인 예는 해파리의 몸은 수분 함량이 최대 90%에 달하는 살아있는 젤리와 같다는 것입니다.

  겔화는 원섬유형 단백질 용액에서 더 쉽게 발생합니다. 막대 모양의 모양은 거대 분자 끝의 더 나은 접촉을 촉진합니다. 이것은 일상적인 실천에서 잘 알려져 있습니다. 식품 젤리는 다량의 원섬유 단백질을 함유한 제품(뼈, 연골, 고기)으로 제조됩니다.

  신체가 살아가는 동안 젤과 같은 단백질 구조의 상태는 생리학적으로 중요한 의미를 갖습니다. 뼈, 힘줄, 연골, 피부 등의 콜라겐 단백질은 젤 형태로 되어 있어 강도와 탄력성이 높습니다. 노화 중 미네랄 염의 침착은 견고함과 탄력성을 감소시킵니다. 수축 기능을 수행하는 액토미오신은 근육 세포에서 젤 같은 또는 젤라틴 형태로 발견됩니다.

  살아있는 세포에서는 졸-겔 전이와 유사한 과정이 발생합니다. 세포 원형질은 젤 같은 구조의 섬이 발견되는 졸 같은 점성 액체입니다.

단백질 수화 및 용해도에 영향을 미치는 요인

단백질은 친수성 물질입니다. 건조한 단백질을 물에 녹이면 먼저 친수성 고분자 화합물처럼 부풀어 오른 다음 단백질 분자가 점차 용액으로 들어가기 시작합니다. 부풀어 오르면 물 분자가 단백질에 침투하여 극성 그룹에 결합합니다. 촘촘하게 쌓인 폴리펩티드 사슬이 느슨해집니다. 부은 단백질은 일종의 역용액, 즉 고분자 물질인 단백질에 물 분자가 용해된 용액으로 간주될 수 있습니다. 물을 추가로 흡수하면 전체 질량에서 단백질 분자가 분리되어 용해됩니다. 그러나 붓기가 항상 용해되는 것은 아닙니다. 콜라겐과 같은 일부 단백질은 다량의 물을 흡수한 후에도 부풀어 오른 상태를 유지합니다.

용해는 단백질의 수화, 즉 물 분자가 단백질에 결합하는 것과 관련됩니다. 수화수는 단백질 거대분자와 너무 밀접하게 결합되어 있어 분리하기가 매우 어렵습니다. 이는 단순한 흡착을 의미하는 것이 아니라 음전하를 띠는 산성 아미노산과 양전하를 띠는 염기성 아미노산의 측면 라디칼 극성 그룹과 물 분자의 정전기적 결합을 나타냅니다.

그러나 수화수의 일부는 물 분자와 수소 결합을 형성하는 펩타이드 그룹에 의해 결합되어 있습니다. 예를 들어, 비극성 측면 그룹을 가진 폴리펩티드도 부풀어 오른다. 즉, 물과 결합한다. 따라서 이 단백질은 주로 비극성 아미노산을 포함하고 있지만 다량의 물이 콜라겐과 결합합니다. 펩타이드 그룹에 결합된 물은 길쭉한 폴리펩타이드 사슬을 밀어냅니다. 그러나 사슬간 결합(브리지)은 단백질 분자가 서로 떨어져서 용액으로 들어가는 것을 방지합니다. 콜라겐을 함유한 원료를 가열하면 콜라겐 섬유의 사슬 간 다리가 끊어지고 방출된 폴리펩티드 사슬이 용액으로 들어갑니다. 부분적으로 가수분해된 가용성 콜라겐의 이 분획을 젤라틴이라고 합니다. 젤라틴은 화학적 조성이 콜라겐과 유사하며 물에 쉽게 부풀고 용해되어 점성 액체를 형성합니다. 젤라틴의 특징은 겔화 능력입니다. 젤라틴 수용액은 혈장 대체제 및 지혈제로 의료 현장에서 널리 사용되며 젤 형성 능력은 제약 현장에서 캡슐 제조에 사용됩니다.

단백질 용해도에 영향을 미치는 요인. 다양한 단백질의 용해도는 매우 다양합니다. 이는 아미노산 조성(극성 아미노산이 비극성 아미노산보다 용해도가 더 높음), 조직적 특징(일반적으로 구형 단백질이 원섬유형 단백질보다 용해도가 더 높음) 및 용매 특성에 따라 결정됩니다. 예를 들어 식물성 단백질인 프롤라민은 60-80% 알코올에 용해되고 알부민은 물과 약한 소금 용액에 용해되며 콜라겐과 케라틴은 대부분의 용매에 용해되지 않습니다.

단백질 용액의 안정성은 단백질 분자의 전하와 수화 껍질에 의해 제공됩니다. 개별 단백질의 각 거대분자는 동일한 부호의 총 전하를 갖고 있어 용액에서 서로 달라붙어 침전되는 것을 방지합니다. 전하 및 수화 껍질을 유지하는 데 도움이 되는 모든 것은 단백질의 용해도와 용액 내 안정성을 촉진합니다. 단백질의 전하(또는 그 안에 있는 극성 아미노산의 수)와 수화 사이에는 밀접한 관계가 있습니다. 즉, 단백질에 극성 아미노산이 많을수록 더 많은 물이 결합됩니다(단백질 1g당). 단백질의 수화 껍질은 때때로 큰 크기에 도달하며 수화수는 질량의 최대 1/5을 차지할 수 있습니다.

사실, 일부 단백질은 수분이 더 많고 용해도는 낮습니다. 예를 들어, 콜라겐은 가용성이 높은 많은 구형 단백질보다 더 많은 물과 결합하지만 용해되지는 않습니다. 용해도는 구조적 특징, 즉 폴리펩티드 사슬 사이의 교차 결합으로 인해 방해를 받습니다. 때때로 반대로 하전된 단백질 그룹은 단백질 분자 내에서 또는 단백질 분자 사이에 많은 이온(염) 결합을 형성하여 물 분자와 하전된 단백질 그룹 사이의 결합 형성을 방지합니다. 역설적인 현상이 관찰됩니다. 단백질에는 음이온 또는 양이온 그룹이 많이 포함되어 있지만 물에 대한 용해도는 낮습니다. 분자간 염다리는 단백질 분자를 서로 달라붙어 침전시킵니다.

어떤 환경 요인이 단백질의 용해도와 용액의 안정성에 영향을 미치나요?

• 중성염의 효과 [보여주다] .

  낮은 농도의 중성 염은 순수한 물에 불용성인 단백질(예: 유글로불린)의 용해도를 증가시킵니다. 이는 반대로 하전된 단백질 분자 그룹과 상호작용하는 염 이온이 단백질 분자 사이의 염 다리를 파괴한다는 사실로 설명됩니다. 염 농도를 높이면(용액의 이온 강도 증가) 반대 효과가 나타납니다(아래 참조 - 염석 제거).

• pH 환경의 영향 [보여주다] .

  배지의 pH는 단백질의 전하와 그에 따른 용해도에 영향을 미칩니다. 단백질은 등전위 상태, 즉 총 전하가 0일 때 안정성이 가장 낮습니다. 전하를 제거하면 단백질 분자가 쉽게 서로 접근하여 서로 달라붙고 침전될 수 있습니다. 이는 단백질의 등전점에 해당하는 pH에서 단백질의 용해도와 안정성이 최소가 된다는 것을 의미합니다.

• 온도의 영향 [보여주다] .

  온도와 단백질 용해도 사이에는 엄격한 관계가 없습니다. 일부 단백질(글로불린, 펩신, 근육 포스포릴라제)은 온도가 증가함에 따라 수용액 또는 식염수 용액에 더 잘 용해됩니다. 다른 것(근육 알돌라제, 헤모글로빈 등)은 더 나쁩니다.

• 다르게 전하를 띤 단백질의 효과 [보여주다] .

  다중양이온(염기성 단백질)인 단백질을 다중음이온(산성 단백질)인 단백질 용액에 첨가하면 응집체를 형성합니다. 이 경우 전하의 중화로 인한 안정성이 상실되고 단백질이 침전됩니다. 때때로 이 기능은 단백질 혼합물에서 원하는 단백질을 분리하는 데 사용됩니다.

염장

중성염 용액은 생물학적 물질로부터 단백질을 분리할 때와 같이 단백질 용해도를 높이는 것뿐만 아니라 다양한 단백질의 선택적 침전, 즉 분별에도 널리 사용됩니다. 중성염 용액으로 단백질을 침전시키는 과정을 염석이라고 합니다. 염석 처리를 통해 얻은 단백질의 특징은 염을 제거한 후에도 원래의 생물학적 특성을 유지한다는 것입니다.

염석 메커니즘은 식염수 용액에 첨가된 음이온과 양이온이 단백질의 수화 껍질을 제거하는 것이며, 이는 안정성 요소 중 하나입니다. 염 이온에 의한 단백질 전하의 중화가 동시에 발생하여 단백질의 침전을 촉진할 수도 있습니다.

염석화 능력은 염 음이온에서 가장 두드러집니다. 염석 효과의 강도에 따라 음이온과 양이온은 다음과 같은 열로 배열됩니다.

• SO 4 2- > C 6 H 5 O 7 3- > CH 3 COO - > Cl - > NO 3 - > Br - > I - > CNS -
• Li + >Na + > K + > Pb + > Cs +

이 계열을 유방성(lyotropic)이라고 합니다.

이 시리즈에서는 황산염이 강한 염석 효과를 나타냅니다. 실제로 나트륨과 황산암모늄은 단백질을 염분제거하는 데 가장 자주 사용됩니다. 단백질은 염분 외에도 유기 수분 제거제(에탄올, 아세톤, 메탄올 등)를 사용하여 침전됩니다. 사실 이것은 동일한 염석입니다.

염석은 단백질을 분리하고 정제하는 데 널리 사용됩니다. 왜냐하면 많은 단백질이 수화 껍질의 크기와 전하의 크기가 다양하기 때문입니다. 각각은 자체 염석 영역, 즉 단백질이 탈수 및 침전될 수 있는 염분 농도를 가지고 있습니다. 염석제를 제거한 후에도 단백질은 모든 천연 특성과 기능을 유지합니다.

변성(denativation) 및 재생(renativation)

1차 구조를 유지하면서 단백질 분자의 최고 수준의 조직(2차, 3차, 4차)을 방해하는 다양한 물질의 영향으로 단백질은 원래의 물리화학적 특성과 가장 중요한 생물학적 특성을 잃습니다. 이러한 현상을 변성(denativation)이라고 합니다. 이는 복잡한 공간 구성을 가진 분자에만 일반적입니다. 합성 및 천연 펩타이드는 변성이 불가능합니다.

변성 과정에서 4차, 3차, 심지어 2차 구조를 안정화하는 결합이 끊어집니다. 폴리펩타이드 사슬은 펼쳐진 형태 또는 무작위 코일 형태로 용액에 존재합니다. 이 경우 수화 껍질이 손실되고 단백질이 침전됩니다. 그러나 침전된 변성 단백질은 염석에 의해 침전된 동일한 단백질과 다릅니다. 왜냐하면 첫 번째 경우에는 원래의 특성을 잃지만 두 번째 경우에는 그대로 유지되기 때문입니다. 이는 변성 및 염석을 유발하는 물질의 작용 메커니즘이 다르다는 것을 의미한다. 염석처리를 하면 단백질의 원래 구조가 보존되지만, 변성되면 파괴됩니다.

변성 요인은 다음과 같이 구분됩니다.

• 물리적 [보여주다] .

  물리적 요인에는 온도, 압력, 기계적 응력, 초음파 및 전리 방사선이 포함됩니다.

  단백질의 열변성은 가장 많이 연구된 과정입니다. 이는 단백질의 특징 중 하나로 간주되었습니다. 가열하면 단백질이 응고(응고)되어 침전된다는 것이 오랫동안 알려져 왔습니다. 대부분의 단백질은 열에 불안정하지만 열에 매우 강한 단백질도 알려져 있습니다. 예를 들어, 트립신, 키모트립신, 리소자임, 생물학적 막의 일부 단백질. 온천에 사는 박테리아의 단백질은 특히 온도에 강합니다. 분명히 열안정성 단백질에서는 가열로 인한 폴리펩티드 사슬의 열 이동만으로는 단백질 분자의 내부 결합을 깨뜨리기에 충분하지 않습니다. 등전점에서 단백질은 더 쉽게 열 변성을 겪습니다. 이 기술은 실제 작업에 사용됩니다. 반대로 일부 단백질은 저온에서 변성됩니다.

• 화학적인 [보여주다] .

  변성을 일으키는 화학적 요인으로는 산과 알칼리, 유기용제(알코올, 아세톤), 세제(세제), 일부 아미드(요소, 구아니딘염 등), 알칼로이드, 중금속(수은, 구리염, 바륨, 아연, 카드뮴 등). 화학물질의 변성 작용 메커니즘은 물리화학적 특성에 따라 달라집니다.

  산과 알칼리는 단백질 침전제로 널리 사용됩니다. 많은 단백질은 2 미만 또는 10-11 이상의 극단적인 pH 값에서 변성됩니다. 그러나 일부 단백질은 산과 알칼리에 내성이 있습니다. 예를 들어, 히스톤과 프로타민은 pH 2 또는 pH 10에서도 변성되지 않습니다. 에탄올과 아세톤의 강한 용액도 단백질에 변성 효과가 있지만 일부 단백질의 경우 이러한 유기 용매가 염석제로 사용됩니다.

  중금속과 알칼로이드는 오랫동안 침전제로 사용되어 왔습니다. 그들은 극성 단백질 그룹과 강한 결합을 형성하여 수소 및 이온 결합 시스템을 파괴합니다.

  고농도(요소의 경우 8 mol/l, 구아니딘 염산염의 경우 2 mol/l)에서 수소 결합 형성을 위해 펩타이드 그룹과 경쟁하는 요소 및 구아니딘 염에 특별한 주의를 기울여야 합니다. 결과적으로, 4차 구조를 가진 단백질은 하위 단위로 분리되고, 이어서 폴리펩티드 사슬이 펼쳐진다. 요소의 이러한 특성은 매우 놀랍기 때문에 단백질의 4차 구조의 존재와 생리적 기능의 구현에서 구조적 구성의 중요성을 증명하는 데 널리 사용됩니다.

변성 단백질의 특성 . 변성 단백질의 가장 일반적인 징후는 다음과 같습니다.

• 천연 단백질 분자와 비교하여 반응성 또는 기능성 그룹의 수가 증가합니다(기능성 그룹은 아미노산의 측면 라디칼 그룹입니다: COOH, NH 2, SH, OH). 이들 그룹 중 일부는 일반적으로 단백질 분자 내부에 위치하며 특수 시약으로 감지되지 않습니다. 변성 동안 폴리펩티드 사슬이 펼쳐지면 이러한 추가 또는 숨겨진 그룹을 감지할 수 있습니다.
• 단백질의 용해도 및 침전 감소(수화 껍질의 손실, 소수성 라디칼의 "노출" 및 극성기 전하의 중화로 인한 단백질 분자의 전개와 관련됨).
• 단백질 분자의 구성을 변경합니다.
• 분자의 기본 구조적 구성이 붕괴되어 생물학적 활성이 손실됩니다.
• 천연 단백질에 비해 단백질 분해 효소에 의한 절단이 더 쉽고, 컴팩트한 천연 구조가 확장된 느슨한 형태로 전이되므로 효소가 파괴하는 단백질의 펩타이드 결합에 더 쉽게 접근할 수 있습니다.

변성 단백질의 후자 품질은 널리 알려져 있습니다. 단백질(주로 고기)을 함유한 제품의 열 처리 또는 기타 가공은 위장관의 단백질 분해 효소의 도움으로 제품의 소화를 촉진합니다. 인간과 동물의 위장은 단백질을 변성시켜 효소에 의한 분해를 돕는 천연 변성제인 염산을 생성합니다. 그러나 염산과 단백질 분해 효소의 존재로 인해 단백질 약물을 경구로 사용하는 것은 허용되지 않습니다. 왜냐하면 단백질 약물은 변성되고 즉시 분해되어 생물학적 활성을 잃기 때문입니다.

또한 단백질을 침전시키는 변성 물질은 염석 이외의 목적으로 생화학적 실습에 사용된다는 점에 유의하십시오. 염석화 기술은 단백질 또는 단백질 그룹을 분리하는 데 사용되며 변성은 단백질에서 모든 물질의 혼합물을 제거하는 데 사용됩니다. 단백질을 제거하면 단백질이 없는 용액을 얻거나 이 단백질의 효과를 제거할 수 있습니다.

변성은 되돌릴 수 없는 것으로 오랫동안 믿어져 왔습니다. 그러나 어떤 경우에는 변성제를 제거하면(요소를 사용하여 이러한 실험이 수행됨) 단백질의 생물학적 활성이 회복됩니다. 변성된 단백질의 물리화학적, 생물학적 특성을 복원하는 과정을 재생 또는 재생이라고 합니다. 변성 단백질이 (변성 물질 제거 후) 다시 원래 구조로 자가 조직되면 생물학적 활성이 회복됩니다.

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다람쥐 α-아미노산 잔기가 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 서로 연결된 생체 고분자입니다. 단백질은 모든 살아있는 유기체의 세포와 조직의 일부입니다. 단백질 분자에는 다양한 아미노산의 20개 잔기가 포함되어 있습니다.

단백질 구조

단백질은 끝없이 다양한 구조를 가지고 있습니다.

1차 단백질 구조선형 폴리펩티드 사슬에 있는 아미노산 단위의 서열이다.

2차 구조- 이것은 CO와 NH 그룹 사이의 수소 결합으로 인해 폴리펩티드 사슬이 뒤틀린 결과로 형성된 나선과 유사한 단백질 분자의 공간적 구성입니다.

3차 구조- 이것은 나선형으로 꼬인 폴리펩티드 사슬이 취하는 공간적 구성입니다.

4차 구조- 이것은 여러 단백질 거대분자의 중합체 형성입니다.

물리적 특성

단백질이 수행하는 특성은 매우 다양합니다. 일부 단백질은 물에 용해되어 일반적으로 콜로이드 용액(예: 달걀 흰자)을 형성합니다. 다른 것들은 묽은 소금 용액에 용해됩니다. 또 다른 것들은 불용성입니다(예: 외피 조직의 단백질).

화학적 특성

변성– 온도, 산의 작용, 중금속 염, 알코올 등 다양한 요인의 영향으로 단백질의 2차, 3차 구조가 파괴됩니다.

외부 요인(온도, 기계적 응력, 화학 물질의 작용 및 기타 요인)의 영향으로 변성되는 동안 단백질 거대분자의 2차, 3차 및 4차 구조, 즉 고유 공간 구조에 변화가 발생합니다. 단백질의 기본 구조, 즉 화학적 구성은 변하지 않습니다. 물리적 특성 변화: 용해도 및 수화 능력이 감소하고 생물학적 활성이 손실됩니다. 단백질 거대분자의 모양이 변하고 응집이 일어난다. 동시에 일부 그룹의 활성이 증가하고 단백질에 대한 단백질 분해 효소의 효과가 촉진되어 더 쉽게 가수분해됩니다.

식품 기술에서 단백질의 열 변성은 특히 실용적으로 중요하며 그 정도는 온도, 가열 기간 및 습도에 따라 달라집니다. 식품 원료, 반제품, 때로는 완제품에 대한 열처리 방식을 개발할 때 이 점을 기억해야 합니다. 열 변성 과정은 식물 재료의 데치기, 곡물 건조, 빵 굽기, 파스타 생산에서 특별한 역할을 합니다. 단백질 변성은 기계적 작용(압력, 마찰, 흔들림, 초음파)으로 인해 발생할 수도 있습니다. 단백질 변성은 화학 시약(산, 알칼리, 알코올, 아세톤)의 작용으로 인해 발생합니다. 이러한 모든 기술은 식품 및 생명공학 분야에서 널리 사용됩니다.

단백질에 대한 질적 반응:

a) 단백질이 연소되면 깃털 타는 냄새가 난다.

b) 단백질 +HNO 3 → 노란색

c) 단백질 용액 + NaOH + CuSO 4 → 보라색

가수 분해

단백질 + H 2 O → 아미노산 혼합물

자연에서 단백질의 기능:

· 촉매(효소);

· 규제(호르몬);

· 구조적(양모 케라틴, 실크 피브로인, 콜라겐);

모터(액틴, 미오신);

수송(헤모글로빈);

· 예비(카제인, 계란 알부민);

· 보호(면역글로불린) 등

수분공급

수화 과정은 단백질에 의한 물의 결합을 의미하며 친수성을 나타냅니다. 부풀어 오르고 질량과 부피가 증가합니다. 단백질의 팽윤은 부분적인 용해를 동반합니다. 개별 단백질의 친수성은 구조에 따라 다릅니다. 조성물에 존재하고 단백질 거대분자의 표면에 위치한 친수성 아미드(-CO-NH-, 펩타이드 결합), 아민(NH 2) 및 카르복실(COOH) 그룹은 물 분자를 끌어당겨 물 분자를 표면으로 엄격하게 배향시킵니다. 분자. 단백질 소구체를 둘러싸서 수화(수성) 껍질이 단백질 용액의 안정성을 방해합니다. 등전점에서 단백질은 물을 결합하는 능력이 가장 적습니다. 단백질 분자 주변의 수화 껍질이 파괴되어 결합하여 큰 응집체를 형성합니다. 단백질 분자의 응집은 에틸 알코올과 같은 특정 유기 용매를 사용하여 탈수될 때도 발생합니다. 이로 인해 단백질이 침전됩니다. 환경의 pH가 변하면 단백질 거대분자가 전하를 띠고 수화 능력이 변합니다.

제한된 팽창으로 인해 농축된 단백질 용액은 젤리라고 불리는 복잡한 시스템을 형성합니다. 젤리는 유동적이지 않고 탄력이 없으며 가소성과 일정한 기계적 강도를 가지며 모양을 유지할 수 있습니다. 구형 단백질은 완전히 수화되어 물(예: 우유 단백질)에 용해되어 낮은 농도의 용액을 형성할 수 있습니다. 단백질의 친수성은 생물학과 식품 산업에서 매우 중요합니다. 주로 단백질 분자로 구성된 이동성이 뛰어난 젤리는 세포의 반액체 내용물인 세포질입니다. 고수화 젤리는 밀 반죽에서 분리한 생글루텐으로 최대 65%의 수분을 함유하고 있습니다. 밀 곡물, 곡물 단백질 및 밀가루의 주요 품질인 친수성은 곡물의 저장 및 가공, 베이킹에 큰 역할을 합니다. 빵집 생산에서 얻어지는 반죽은 물에 부은 단백질로, 전분 알갱이가 들어 있는 농축 젤리입니다.

발포

발포 과정은 단백질이 거품이라고 불리는 고농축 액체-가스 시스템을 형성하는 능력입니다. 단백질이 발포제인 거품의 안정성은 그 성질과 농도뿐만 아니라 온도에도 영향을 받습니다. 단백질은 제과 산업(마시멜로, 마시멜로, 수플레)에서 발포제로 널리 사용됩니다. 빵은 거품 구조를 갖고 있으며 이는 맛 특성에 영향을 미칩니다.

연소

단백질은 연소되어 질소, 이산화탄소, 물 및 기타 물질을 생성합니다. 연소에는 깃털이 타는 특유의 냄새가 동반됩니다.

색상 반응.

• 크산토단백질 – 농축된 질산과 단백질 분자의 방향족 및 이종원자 순환의 상호작용이 발생하며 노란색이 나타납니다.
• 뷰렛 - 약알칼리성 단백질 용액은 황산구리(II) 용액과 상호작용하여 Cu 2+ 이온과 폴리펩티드 사이에 복합 화합물을 형성합니다. 반응에는 보라색-파란색이 나타납니다.
• 납염이 있는 상태에서 단백질을 알칼리로 가열하면 황이 포함된 검은색 침전물이 생성됩니다.



아시다시피 단백질은 지구상 생명의 기원의 기초입니다. 그러나 생명체 기원의 기초가 된 것은 펩타이드 분자로 구성된 코아세르베이트 방울이었습니다. 바이오매스 대표자의 내부 구성을 분석하면 식물, 동물, 미생물, 곰팡이, 바이러스 등 모든 물질에 이러한 물질이 존재한다는 사실이 나타나기 때문에 이는 의심의 여지가 없습니다. 더욱이, 그들은 본질적으로 매우 다양하고 거대분자입니다.

이러한 구조에는 네 가지 이름이 있으며 모두 동의어입니다.

• 단백질;
• 단백질;
• 폴리펩티드;
• 펩타이드.

단백질 분자

그들의 수는 정말 셀 수 없이 많습니다. 이 경우 모든 단백질 분자는 두 개의 큰 그룹으로 나눌 수 있습니다.

• 단순 - 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 서열로만 구성됨.
• 복합체 - 단백질의 구조와 구조는 보조 인자라고도 불리는 추가적인 protolytic (보철) 그룹을 특징으로 합니다.

동시에 복잡한 분자에도 자체 분류가 있습니다.

복잡한 펩타이드의 그라데이션

1. 당단백질은 단백질과 탄수화물의 밀접하게 관련된 화합물입니다. 뮤코다당류의 보결분자단은 분자 구조에 짜여져 있습니다.
2. 지단백질은 단백질과 지질의 복합 화합물입니다.
3. 금속단백질 - 금속 이온(철, 망간, 구리 등)은 보결분자단으로 작용합니다.
4. 핵단백질은 단백질과 핵산(DNA, RNA) 사이의 연결입니다.
5. 인단백질 - 단백질과 오르토인산 잔기의 형태.
6. 염색체단백질은 금속단백질과 매우 유사하지만 보철단의 일부인 요소는 전체 색상 복합체(빨간색-헤모글로빈, 녹색-엽록소 등)입니다.

고려되는 각 그룹에서 단백질의 구조와 특성이 다릅니다. 그들이 수행하는 기능은 분자 유형에 따라 다릅니다.

단백질의 화학 구조

이러한 관점에서 볼 때, 단백질은 펩타이드 결합이라고 불리는 특정 결합에 의해 서로 연결된 길고 거대한 아미노산 잔기 사슬입니다. 라디칼이라고 불리는 가지는 산의 측면 구조에서 확장됩니다. 이 분자 구조는 21세기 초 E. Fischer에 의해 발견되었습니다.

나중에 단백질, 단백질의 구조 및 기능이 더 자세히 연구되었습니다. 펩타이드의 구조를 구성하는 아미노산은 단 20개에 불과하지만 다양한 방식으로 결합될 수 있다는 것이 분명해졌습니다. 따라서 폴리펩티드 구조의 다양성. 또한, 생명 과정과 기능 수행 과정에서 단백질은 여러 가지 화학적 변형을 겪을 수 있습니다. 결과적으로 구조가 바뀌고 완전히 새로운 유형의 연결이 나타납니다.

펩타이드 결합, 즉 단백질과 사슬의 구조를 파괴하려면 매우 엄격한 조건(고온, 산 또는 알칼리, 촉매)을 선택해야 합니다. 이는 분자, 즉 펩타이드 그룹의 강도가 높기 때문입니다.

실험실에서 단백질 구조의 검출은 뷰렛 반응(새롭게 침전된 폴리펩티드(II)에 노출)을 사용하여 수행됩니다. 펩타이드기와 구리이온의 복합체가 밝은 보라색을 띕니다.

네 가지 주요 구조 조직이 있으며, 각 조직은 단백질의 고유한 구조적 특징을 가지고 있습니다.

조직 수준: 기본 구조

위에서 언급한 바와 같이, 펩타이드는 내포물, 조효소가 포함되거나 포함되지 않은 아미노산 잔기의 서열입니다. 따라서 기본은 펩타이드 결합으로 연결된 천연, 천연, 진정한 아미노산인 분자의 구조이며 그 이상은 아닙니다. 즉, 선형 구조를 가진 폴리펩티드입니다. 더욱이, 이러한 유형의 단백질의 구조적 특징은 이러한 산의 조합이 단백질 분자의 기능을 수행하는 데 결정적이라는 것입니다. 이러한 특징 덕분에 펩타이드를 식별하는 것뿐만 아니라 아직 발견되지 않은 완전히 새로운 펩타이드의 특성과 역할을 예측하는 것도 가능합니다. 자연적인 1차 구조를 가진 펩타이드의 예로는 인슐린, 펩신, 키모트립신 등이 있습니다.

2차 형태

이 범주에 속하는 단백질의 구조와 특성은 다소 다릅니다. 이러한 구조는 초기에 자연적으로 형성되거나 주요 구조가 심한 가수분해, 온도 또는 기타 조건에 노출될 때 형성될 수 있습니다.

이 형태에는 세 가지 종류가 있습니다.

1. 매끄럽고 규칙적이며 입체 규칙적인 회전은 아미노산 잔기로 구성되며 연결의 주축을 중심으로 비틀어집니다. 그들은 한 펩타이드 그룹의 산소와 다른 펩타이드 그룹의 수소 사이에서 발생하는 것들에 의해서만 결합됩니다. 더욱이, 4개의 링크마다 회전이 고르게 반복된다는 점에서 구조가 올바른 것으로 간주됩니다. 이러한 구조는 왼손잡이 또는 오른손잡이일 수 있습니다. 그러나 대부분의 알려진 단백질에서는 우회전 이성질체가 우세합니다. 이러한 형태를 일반적으로 알파 구조라고 합니다.
2. 다음 유형의 단백질의 구성과 구조는 분자의 한쪽에 인접한 잔기 사이가 아니라 상당히 먼 잔기 사이와 상당히 먼 거리에서 수소 결합이 형성된다는 점에서 이전 유형과 다릅니다. 이러한 이유로 전체 구조는 여러 개의 물결 모양의 뱀 모양의 폴리펩티드 사슬 형태를 취합니다. 단백질이 나타내야 하는 한 가지 특성이 있습니다. 가지의 아미노산 구조는 예를 들어 글리신이나 알라닌처럼 가능한 짧아야 합니다. 이러한 유형의 2차 형태는 공통 구조를 형성하기 위해 서로 달라붙는 능력 때문에 베타 시트라고 합니다.
3. 생물학은 세 번째 유형의 단백질 구조를 입체 규칙성이 없고 외부 조건의 영향으로 구조를 변경할 수 있는 복잡하고, 이질적으로 흩어져 있고, 무질서한 단편으로 지칭합니다.

자연적으로 2차 구조를 갖는 단백질의 예는 확인되지 않았습니다.

고등 교육

이것은 "소구체(globule)"라고 불리는 다소 복잡한 구조입니다. 이 단백질은 무엇입니까? 그 구조는 2차 구조를 기반으로 하지만, 기의 원자 사이에 새로운 유형의 상호작용이 추가되어 전체 분자가 접히는 것처럼 보이므로 친수성 기는 소구체로 향하고 소수성은 바깥쪽으로.

이것은 물의 콜로이드 용액에서 단백질 분자의 전하를 설명합니다. 여기에는 어떤 유형의 상호 작용이 있습니까?

1. 수소 결합 - 2차 구조와 동일한 부분 사이에서 변하지 않은 상태로 유지됩니다.
2. 상호작용 - 폴리펩티드가 물에 용해될 때 발생합니다.
3. 서로 다른 전하를 띤 아미노산 잔기(라디칼) 그룹 사이에 이온 인력이 형성됩니다.
4. 공유 상호 작용 - 특정 산성 부위, 즉 시스테인 분자 또는 꼬리 사이에서 형성될 수 있습니다.

따라서 3차 구조를 가진 단백질의 구성과 구조는 다양한 유형의 화학적 상호작용으로 인해 형태를 유지하고 안정화하는 소구체로 접힌 폴리펩티드 사슬로 설명될 수 있습니다. 이러한 펩타이드의 예: 포스포글리세레이트 케나제, tRNA, 알파-케라틴, 실크 피브로인 등.

4차 구조

이것은 단백질이 형성하는 가장 복잡한 소구체 중 하나입니다. 이 유형의 단백질의 구조와 기능은 매우 다양하고 구체적입니다.

이 구조는 무엇입니까? 이들은 서로 독립적으로 형성된 여러 개의(어떤 경우에는 수십) 크고 작은 폴리펩티드 사슬입니다. 그러나 3차 구조에 대해 고려한 것과 동일한 상호 작용으로 인해 이 모든 펩타이드가 서로 뒤틀리고 얽혀 있습니다. 이러한 방식으로 금속 원자, 지질 그룹 및 탄수화물을 포함할 수 있는 복잡한 형태의 소구체가 얻어집니다. 이러한 단백질의 예: DNA 중합효소, 담배 바이러스의 단백질 껍질, 헤모글로빈 등.

우리가 조사한 모든 펩타이드 구조에는 크로마토그래피, 원심분리, 전자 및 광학 현미경, 고급 컴퓨터 기술을 사용하는 현대적인 기능을 기반으로 실험실에서 고유한 식별 방법이 있습니다.

수행되는 기능

단백질의 구조와 기능은 서로 밀접하게 연관되어 있습니다. 즉, 각 펩타이드는 독특하고 구체적인 특정 역할을 수행합니다. 하나의 살아있는 세포에서 여러 가지 중요한 작업을 동시에 수행할 수 있는 것도 있습니다. 그러나 살아있는 유기체에서 단백질 분자의 주요 기능을 일반화된 형태로 표현하는 것이 가능합니다.

1. 움직임을 제공합니다. 단세포 유기체, 소기관 또는 일부 유형의 세포는 이동, 수축 및 이동이 가능합니다. 이는 운동 장치의 구조를 구성하는 단백질, 즉 섬모, 편모 및 세포질막에 의해 보장됩니다. 움직일 수 없는 세포에 대해 이야기하면 단백질이 수축(근육 미오신)에 기여할 수 있습니다.
2. 영양 또는 예비 기능. 부족한 영양소를 더욱 보충하기 위해 식물의 알, 배아 및 씨앗에 단백질 분자가 축적되는 것입니다. 분해되면 펩타이드는 살아있는 유기체의 정상적인 발달에 필요한 아미노산과 생물학적 활성 물질을 생성합니다.
3. 에너지 기능. 탄수화물 외에도 단백질도 신체에 힘을 줄 수 있습니다. 1g의 펩타이드가 분해되면 17.6kJ의 유용한 에너지가 아데노신 삼인산(ATP) 형태로 방출되며, 이는 중요한 과정에 사용됩니다.
4. 신호 전달은 진행 중인 프로세스를 주의 깊게 모니터링하고 세포에서 조직으로, 장기에서 장기로, 장기에서 시스템으로 신호를 전송하는 것으로 구성됩니다. 대표적인 예가 인슐린인데, 이는 혈액 내 포도당의 양을 엄격하게 고정합니다.
5. 수용체 기능. 이는 막의 한쪽 면에 있는 펩타이드의 형태를 변경하고 다른 쪽 끝을 재구성하는 방식으로 수행됩니다. 동시에 신호와 필요한 정보가 전송됩니다. 대부분의 경우 이러한 단백질은 세포의 세포질막에 내장되어 있으며 이를 통과하는 모든 물질을 엄격하게 통제합니다. 또한 환경의 화학적, 물리적 변화에 대한 정보도 제공합니다.
6. 펩타이드의 수송 기능. 이는 채널 단백질과 수송 단백질에 의해 수행됩니다. 그들의 역할은 분명합니다. 필요한 분자를 고농도 부품에서 저농도 장소로 운반하는 것입니다. 전형적인 예는 단백질 헤모글로빈에 의해 기관과 조직을 통해 산소와 이산화탄소가 운반되는 것입니다. 그들은 또한 세포막을 통해 내부로 저분자량 화합물을 전달합니다.
7. 구조적 기능. 단백질이 수행하는 가장 중요한 기능 중 하나입니다. 모든 세포와 세포 소기관의 구조는 펩타이드에 의해 보장됩니다. 프레임처럼 모양과 구조를 설정합니다. 또한 이를 지원하고 필요한 경우 수정합니다. 따라서 성장과 발달을 위해 모든 살아있는 유기체는 식단에 단백질이 필요합니다. 이러한 펩타이드에는 엘라스틴, 튜불린, 콜라겐, 액틴, 케라틴 등이 포함됩니다.
8. 촉매 기능. 그것은 효소에 의해 수행됩니다. 다양하고 다양하며 신체의 모든 화학적, 생화학적 반응을 가속화합니다. 그들의 참여가 없으면 위장에 있는 일반 사과는 단 이틀 만에 소화될 수 있으며 그 과정에서 썩을 가능성이 높습니다. 카탈라아제, 퍼옥시다아제 및 기타 효소의 영향으로 이 과정은 2시간 안에 발생합니다. 일반적으로 동화작용과 이화작용이 수행되는 것은 단백질의 이러한 역할 덕분입니다. 즉, 플라스틱과

보호 역할

단백질이 신체를 보호하도록 설계된 여러 유형의 위협이 있습니다.

첫째, 외상성 시약, 가스, 분자, 다양한 작용 스펙트럼의 물질. 펩타이드는 화학적으로 상호작용하여 무해한 형태로 변환하거나 단순히 중화시킬 수 있습니다.

둘째, 상처로 인한 물리적 위협 - 단백질 피브리노겐이 부상 부위에서 시간 내에 피브린으로 변환되지 않으면 혈액이 응고되지 않아 막힘이 발생하지 않습니다. 그런 다음 반대로 혈전을 용해하고 혈관의 개통성을 회복할 수 있는 펩타이드 플라스민이 필요합니다.

셋째, 면책에 대한 위협입니다. 면역 방어를 구성하는 단백질의 구조와 의미는 매우 중요합니다. 항체, 면역글로불린, 인터페론 - 이 모든 것은 인간 림프계와 면역계의 중요하고 중요한 요소입니다. 모든 외부 입자, 유해 분자, 세포의 죽은 부분 또는 전체 구조는 펩타이드 화합물에 의해 즉시 검사됩니다. 그렇기 때문에 사람은 약물의 도움 없이 독립적으로 감염과 단순 바이러스로부터 매일 자신을 보호할 수 있습니다.

물리적 특성

세포 단백질의 구조는 매우 구체적이며 수행되는 기능에 따라 달라집니다. 그러나 모든 펩타이드의 물리적 특성은 유사하며 다음과 같은 특징으로 요약됩니다.

1. 분자의 무게는 최대 1,000,000 달톤입니다.
2. 콜로이드 시스템은 수용액에서 형성됩니다. 그곳에서 구조는 환경의 산도에 따라 달라질 수 있는 전하를 얻습니다.
3. 가혹한 조건(조사, 산 또는 알칼리, 온도 등)에 노출되면 다른 수준의 형태, 즉 변성으로 이동할 수 있습니다. 이 과정은 90%의 경우 되돌릴 수 없습니다. 그러나 역방향 이동, 즉 재생도 있습니다.

이것이 펩타이드의 물리적 특성의 주요 특성입니다.